Аминокислоты из чего состоят


Аминокислоты — Википедия

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот - это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, например во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречается в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.[1]

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделен[2]
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен[de]
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен[en]
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шелка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель[3], С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[4], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов.[6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[7].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.[8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).[9][10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.[11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[12]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация

Аминокислота 3-буквы[13] 1-буква[13] аминокислот мнемоническое

правило[14]

Полярность[15] радикалу Mr Vw

3)

pI шкала гидрофобности[16] частота в белках (%)[17]
Глицин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glycine Неполярные Алифатические 75.067 48 6.06 −0.4 7.03
Аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Alanine Неполярные Алифатические 89.094 67 6.01 1.8 8.76
Валин Val V GUU, GUC, GUA, GUG Valine Неполярные Алифатические 117.148 105 6.00 4.2 6.73
Изолейцин Ile I AUU, AUC, AUA Isoleucine Неполярные Алифатические 131.175 124 6.05 4.5 5.49
Лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG Leucine Неполярные Алифатические 131.175 124 6.01 3.8 9.68
Пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline Неполярные Гетероциклические 115.132 90 6.30 −1.6 5.02
Серин Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC Serine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105.093 73 5.68 −0.8 7.14
Треонин Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Threonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119.119 93 5.60 −0.7 5.53
Цистеин Cys C UGU, UGC Cysteine Неполярные Серосодержащие 121.154 86 5.05 2.5 1.38
Метионин Met M AUG Methionine Неполярные Серосодержащие 149.208 124 5.74 1.9 2.32
Аспарагиновая

кислота

Asp D GAU, GAC asparDic acid Полярные

заряженные

отрицательно

заряженные отрицательно 133.104 91 2.85 −3.5 5.49
Аспарагин Asn N AAU, AAC asparagiNe Полярные Амиды 132.119 96 5.41 −3.5 3.93
Глутаминовая

кислота

Glu E GAA, GAG gluEtamic acid Полярные

заряженные

отрицательно

заряженные отрицательно 147.131 109 3.15 −3.5 6.32
Глутамин Gln Q CAA, CAG Q-tamine Полярные Амиды 146.146 114 5.65 −3.5 3.9
Лизин Lys K AAA, AAG before L Полярные заряженные положительно 146.189 135 9.60 −3.9 5.19
Аргинин Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG aRginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10.76 −4.5 5.78
Гистидин His H CAU, CAC Histidine Полярные

заряженные

положительно

Гетероциклические 155.156 118 7.60 −3.2 2.26
Фенилаланин Phe F UUU, UUC Fenylalanine Неполярные Ароматические 165.192 135 5.49 2.8 3.87
Тирозин Tyr Y UAU, UAC tYrosine Полярные Ароматические 181.191 141 5.64 −1.3 2.91
Триптофан Trp W UGG tWo rings Неполярные Ароматические,

Гетероциклические

204.228 163 5.89 −0.9 6.73
По радикалу
  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
  • Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин[15]
По функциональным группам
  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз
  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников
  • Незаменимые
    Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  • Заменимые
    Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.[18]

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.[19]

См. также

Примечания

  1. 1 2 (November 1983) «New Naturally Occurring Amino Acids». Angewandte Chemie International Edition in English 22 (11): 816–28. DOI:10.1002/anie.198308161.
  2. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
  3. Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена // Природа. — 2005. — № 3. — С. 34—43.
  4. Helfman, P M; J L Bada (1975). «Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans». Proceedings of the National Academy of Sciences 72 (8): 2891 -2894. Проверено 2011-09-05.
  5. CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (1 февраля 2000). Проверено 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
  6. J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R–36R. — ISSN 0959-6658.
  7. Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514–3526. — ISSN 1742-464X. — DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
  8. H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317–327. — ISSN 0950-382X.
  9. Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1–13. — ISSN 0304-4165. — DOI:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
  10. Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706–712. — ISSN 1369-5274. — DOI:10.1016/j.mib.2005.10.009.
  11. Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29–35. — ISSN 1552-4450. — DOI:10.1038/nchembio847.
  12. Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — DOI:10.1186/1745-6150-6-14.
  13. 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  14. Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
  15. 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
  16. J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105–132. — ISSN 0022-2836.
  17. Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112–D1116. — ISSN 1362-4962. — DOI:10.1093/nar/gkw978.
  18. Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — DOI:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
  19. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

  • Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
    • Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
    • Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
    • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
  • Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
  • Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина

Ссылки

wikipedia.green

Аминокислоты I Что это? Для чего? Как принимать?

ru - RUB Изменить
  • Связаться с нами
  • Помощь
Myprotein Russia Назад
  • Питание
    • Бестселлеры
    • Наборы
    • Новинки
    • Пробники
    • Распродажа
    • Нет опыта использования добавок?
    • Питание Домашняя Страница
    • Популярное
      • Бестселлеры
      • Наборы
      • Новинки
      • Пробники
      • Распродажа
      • Нет опыта использования добавок?
    • Протеин
      • Протеин  Домашняя Страница
      • Сывороточный протеин
      • Молоко и казеин
      • Протеин для веганов
      • Смеси и формулы
    • Аминокислоты
      • Аминокислоты  Домашняя Страница
      • BCAA
      • Глютамин
      • L-Карнитин
    • Креатин
      • Креатин  Домашняя Страница
      • Моногидрат креатина
    • Управление весом тела
      • Управление весом тела  Домашняя Страница
      • Набор массы
      • Жиросжигатели
      • Диетические шейки
    • Добавки для приема до, во время и после тренировки
      • Добавки для приема до, во время и после тренировки  Домашняя Страница
      • До тренировки
      • Во время тренировки
      • После тренировки
    • Углеводы
      • Углеводы  Домашняя Страница
      • Энергетические добавки
      • Энергетические батончики
      • Энергетические гели
      • Энергетические напитки
    • Еда и закуски
      • Еда и закуски  Домашняя Страница
      • Протеиновые батончики
      • Ореховые пасты
      • Ароматизаторы и сахарозаменители
      • Протеиновые напитки
      • Заменители питания
      • Еда
      • Протеиновые закуски
    • Витамины и минералы
      • Витамины и минералы  Домашняя Страница
      • Мультивитамины
      • Витаминные добавки
      • Минералы
    • Клетчатка и незаменимые жиры
      • Клетчатка и незаменимые жиры  Домашняя Страница
      • Добавки с клетчаткой
      • Растения, травы и нутриенты
      • Омега 3 и рыбий жир
    • Аксессуары
      • Аксессуары  Домашняя Страница
      • Бутылки и шейкеры
      • Контейнеры для еды
      • Мерные ложки и тубы
      • Аксессуары для тренировок
  • Одежда
    • Одежда Домашняя Страница
    • Распродажа до 60%
      • Распродажа до 60%  Домашняя Страница
      • Аутлет мужской одежды
      • Аутлет женской одежды
      • Мужские топы
      • Женские топы
      • Мужские брюки и шорты
      • Женские леггинсы
      • Аксессуары
    • Мужская одежда
      • Мужская одежда  Домашняя Страница
      • Новинки
      • Футболки и топы
      • Куртки и жилеты
      • Толстовки и худи
      • Спортивные штаны
      • Майки
      • Шорты
      • Шорты для плавания
      • Нижнее бельё и носки
      • Вся Одежда
    • Женская одежда
      • Женская одежда  Домашняя Страница
      • Новинки
      • Спортивные леггинсы
      • Спортивные Бюстгальтеры
      • Куртки и жилеты
      • Толстовки и худи
      • Спортивные штаны
      • Футболки и топы

www.myprotein.ru

Аминокислоты - это... Что такое Аминокислоты?

В этой статье не хватает ссылок на источники информации. Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена.
Вы можете отредактировать эту статью, добавив ссылки на авторитетные источники.
Эта отметка установлена 10 апреля 2012.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

История

Открытие аминокислот в составе белков

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Общие химические свойства

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: так в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[2], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация остатков аспарагиновой также отмечена при старении коллагена, предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутремолекулярном ацилировании пептидного азота свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[3].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся не решённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Классификация

По радикалу
  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин
По функциональным группам
  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз
  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников
  • Незаменимые
    Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.
  • Заменимые
    Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями. По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты[4].

Примечания

См. также

Ссылки

Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.

  • Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с. [1]
Плазмозамещающие и перфузионные растворы — АТХ код: B05

 

B05A
Препараты крови
B05B
Растворы для в/в введения
B05C
Ирригационные растворы
B05D
Растворы для перитонеального диализа
B05X
Добавки к растворам для в/в введения
B05Z

dic.academic.ru

Глицин — Википедия

Глицин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка малая}}})
Систематическое
наименование
аминоуксусная кислота
Сокращения Гли, G, Gly
GGU,GGC,GGA,GGG
Хим. формула C2H5NO2
Рац. формула NH2 —CH2 —COOH
Молярная масса 75,07 г/моль
Плотность 1,607 г/см³
Температура
 • плавления 233 °C
 • разложения 290 °C
Удельная теплота испарения −528,6 Дж/кг
Удельная теплота плавления −981,1 Дж/кг
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,34
9,58
Растворимость
 • в воде хорошая, 24.99 г/100 мЛ (25 °C)[1]
растворим в пиридине, умеренно растворим в этаноле, нерастворимый в эфире
Рег. номер CAS 56-40-6
PubChem 750
Рег. номер EINECS 200-272-2
SMILES
InChI
ChEBI 15428 и 57305
ChemSpider 730
ЛД50 2,6 г/кг
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Глици́н (аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота) — простейшая алифатическая аминокислота, единственная протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Неэлектролит. Название глицина происходит от др.-греч. γλυκύς, glycys — сладкий, из-за сладковатого вкуса аминокислоты. Применяется в медицине в качестве ноотропного лекарственного средства. Глицином («глицин-фото», параоксифенилглицин) также иногда называют п-гидроксифениламиноуксусную кислоту, проявляющее вещество в фотографии.

Получение[править | править код]

Глицин можно получить в ходе хлорирования карбоновых кислот и дальнейшего взаимодействия с аммиаком:

Ch4COOH→Cl2ClCh3COOH→Nh4h3NCh3COOH{\displaystyle {\mathsf {CH_{3}COOH{\xrightarrow[{}]{Cl_{2}}}ClCH_{2}COOH{\xrightarrow[{}]{NH_{3}}}H_{2}NCH_{2}COOH}}}

Соединения[править | править код]

Глицин, как кислота, с ионами металлов образует сложные соли (глицинаты или хелаты)[2], Глицинат натрия, Глицинат железа, Глицинат меди, Глицинат цинка, Глицинат марганца и др.[3]

Глицин входит в состав многих белков и биологически активных соединений. Из глицина в живых клетках синтезируются порфирины и пуриновые основания.

Глицин также является нейромедиаторной аминокислотой, проявляющей двоякое действие. Глициновые рецепторы имеются во многих участках головного мозга и спинного мозга. Связываясь с рецепторами (кодируемые генами GLRA1, GLRA2, GLRA3 и GLRB), глицин вызывает «тормозящее» воздействие на нейроны, уменьшает выделение из нейронов «возбуждающих» аминокислот, таких, как глутаминовая кислота, и повышает выделение ГАМК. Также глицин связывается со специфическими участками NMDA-рецепторов и, таким образом, способствует передаче сигнала от возбуждающих нейротрансмиттеров глутамата и аспартата.[4]

Поскольку глицин является нейромедиатором в центральной нервной системе (ЦНС), его содержание в нейронах строго регулируется. Глицин, наряду с другими небольшими нейтральными аминокислотами, такими как аланин, пролин, серин и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК), не проникает через гематоэнцефалический барьер: пассивная диффузия невозможна из-за их полярности, переносчики для различных вариантов активного или облегченного транспорта отсутствуют. Небольшие нейтральные аминокислоты, включая глицин, являющиеся заменимыми, переносятся аланин-предпочитающим белком-переносчиком (A-типа). Белок-переносчик A-типа отсутствует на поверхности эндотелиоцитов гематоэнцефалического барьера со стороны просвета кровеносного сосуда, то есть механизм активного транспорта глицина сквозь гематоэнцефалический барьер в нейроны отсутствует. В противоположность этому белок-переносчик A-типа располагается на мембране эндотелиоцита со стороны нейронов, принимая глицин и другие небольшие нейтральные аминокислоты со стороны нейронов и перенося их внутрь эндотелиоцита и далее в кровь[5]. Такие системы переносчиков активно участвуют в регулировании концентрации аминокислот в межклеточной жидкости и особенно важны для поддержания низких концентраций аминокислот-нейромедиаторов, таких как глутамат, аспарат и глицин[6]. Для использования в качестве медиатора и для синтеза белка нейроны используют глицин, синтезируемый астроцитами из серина путем деметилирования последнего. Реакция катализируется серингидроксиметилтрансферазой, коферментом которой является тетрагидрофолат, акцептирующий метиленоксидную группу серина. Поскольку серин также практически не проникает из кровеносного русла через гематоэнцефалический барьер, он синтезируется de novo из 3-фосфоглицерата, являющегося предшественником фосфоенолпирувата в гликолитическом цикле, то есть в большом количестве присутствующем в клетках, включая астроциты[7].

Производители фармакологических препаратов глицина заявляют, что глицин оказывает успокаивающее, слабое противотревожное и антидепрессивное действие, ослабляет выраженность побочных эффектов антипсихотических средств (нейролептиков), снотворных и противосудорожных средств, включён в ряд терапевтических практик по снижению алкогольной, опиатной и других видов абстиненции как вспомогательный препарат, оказывающий слабовыраженное седативное и транквилизирующее действие. Обладает некоторыми ноотропными свойствами, улучшает память и ассоциативные процессы. Таблетки глицин имеют белый цвет, выпускаются в виде плоскоцилиндрических капсул с фаской.

Глицин является регулятором обмена веществ, нормализует и активирует процессы защитного торможения в центральной нервной системе, уменьшает психоэмоциональное напряжение, повышает умственную работоспособность.

Глицин содержится в значительных количествах в церебролизине (1,65-1,80 мг/мл)[4].

В фармацевтической индустрии таблетки глицина иногда комбинируют с витаминами (B1, B6, B12[8] или D3 в Глицин D3).

Лекарственные препараты глицина выпускаются в виде подъязычных таблеток. Одна таблетка содержит действующее вещество глицин микрокапсулированный — 100 мг и вспомогательные компоненты: водорастворимая метилцеллюлоза — 1 мг, магния стеарат — 1 мг. Контурные ячейковые блистеры (10, 50 штук) расфасованы в картонные упаковки.

Исследования[править | править код]

Проводившиеся исследования показали эффективность глицина в терапии тревоги и эмоциональной лабильности, он эффективен в отношении когнитивного компонента дисциркуляторной энцефалопатии, клиническому эффекту в отношении СБН[9]. Глицин также оказался эффективен при исследованиях экспериментальной модели острой ишемии миокарда[10]

Критика[править | править код]

Глицин, поступающий с пищей или в составе принимаемых внутрь лекарственных препаратов, не проникает через гематоэнцефалический барьер и синтезируется в ЦНС заново, чтобы обеспечить строгое регулирование его содержания в нейронах (см. выше "Биологическая роль"). По мнению психиатра Владимира Пикиреня, сама по себе аминокислота действительно участвует в передаче импульсов между нервными клетками, однако из желудочно-кишечного тракта в центральную нервную систему она попасть не может из-за того, что ЦНС защищена плотной оболочкой.[11][12]

Применение в урологии[править | править код]

1,5%-й раствор глицина для орошения, USP (фармакопея США) — стерильный, непирогенный, гипотонический водный раствор глицина, предназначенный только для урологического орошения во время трансуретральных хирургических процедур[13].

В пищевой промышленности зарегистрирован в качестве пищевой добавки E640 и его натриевые соли Е64Х. Разрешена в России.[14]

Глицин был обнаружен на комете 81P/Вильда (Wild 2) в рамках распределённого проекта [email protected][15][16]. Проект направлен на анализ данных от научного корабля Стардаст («Звёздная пыль»). Одной из его задач было проникнуть в хвост кометы 81P/Вильда (Wild 2) и собрать образцы вещества — так называемой межзвёздной пыли, которая представляет собой древнейший материал, оставшийся неизменным со времён образования Солнечной системы 4,5 млрд лет назад[17].

15 января 2006 года после семи лет путешествия космический корабль вернулся назад и сбросил на Землю капсулу с образцами звёздной пыли. В этих образцах были найдены следы глицина. Вещество явно имеет неземное происхождение, потому что в нём гораздо больше изотопа C¹³, чем в земном глицине[18].

В мае 2016 года учёными обнародованы данные об обнаружении глицина в облаке газа вокруг кометы 67P/Чурюмова — Герасименко[19].

ru.wikipedia.org

Что такое аминокислоты и как их принимать

Аминокислоты являются важной составляющей на рынке спортивных добавок и питания. Они используются в бодибилдинге и фитнесе для набора мышечной массы, восстановления после тренировок, могут применяться для похудения, так как содержат мало калорий. Что такое аминокислоты и как их принимать правильно пойдет речь в этой статье.

Аминокислоты — это структурные составляющие всех белков, содержащихся в организме человека. Все белки состоят из 20 протеиногенных аминокислот. Восемь из них, являются основными, незаменимыми аминокислотами для развития взрослого человека и бесперебойного функционирования его организма. Это лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилалалин, треонин, триптофан и валин.

Некоторые аминокислоты (заменимые) могут быть синтезированы самим организмом, другие должны поступать только извне (незаменимые).

Другие 12 аминокислот, в том числе орнитин и аргинин, всегда могут быть воспроизведены организмом по мере возникновения необходимости, при условии наличия первых восьми.

Незаменимые аминокислоты

НазваниеОбозначение
Треонинthr
Валинval
Лейцинleu
Изолейцинile
Метионинmet
Фенилаланинphe
Триптофанtrp
Лизинlys

Разветвленные аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин)

Незаменимые аминокислоты. Их участие в построении мышечного белка двояко: встраивание в белковые цепи в качестве “кирпичиков” и воздействие на анаболические процессы. Кроме этого, они служат резервным источником энергии, участвуют в регулировании нервных процессов, стабилизируют гормональный фон.

Цистеин

Обладает мощными антиокислительными свойствами. Входит в состав глутатиона – пептида, защищающего клетки от поражения- свободными радикалами, которые образуются при утилизации кислорода. Имеет большое, значение для формирования соединительных тканей.

Метионин

Незаменимая аминокислота. Метионин содержится фактически во всех полноценных источниках белка, таких как мясо, птица, рыба, свинина, яйца, соевые бобы, деревенский сыр и йогурт. Благотворно влияет на функцию почек и печени, ускоряет окисление жиров. Служит донором метильной группы в биосинтезе ряда важнейших регуляторов жизнедеятельности организма. Из метионина в организме может синтезироваться цистеин.

Прием метионина в количествах, превышающих те, что содержатся в белковых продуктах, не дает вам ровным счетом никаких преимуществ в плане набора массы или сжигания жира.

Фенилаланин

Незаменимая аминокислота. Служит сырьем для биосинтеза тирозина, диоксифенилаланина (регулятор функций нервной системы). Благотворно влияет на работу мозга.

Заменимые аминокислоты

НазваниеОбозначение
Аргининarg
Гистидинhis
Тирозинtyr
Глицинgly
Серинser
Глютаминgln
Глютаминовая кислотаglu
Аспарагинasn
Аспарагиновая кислотаasp
Цистин, Цистеинcys
Пролинpro
Аланинala

Глютамин

Зта аминокислота прежде считалась заменимой, однако современные ученые утверждают, что она — абсолютно незаменима. По сути дела, ни одна аминокислота не подходит под определение «условно незаменимая» лучше, чем глютамин.

Глютамин принимает участие в разнообразных обменных процессах, в том числе в регуляции объема клетки, в качестве регулятора баланса между анаболизмом и катаболизмом жиров, белков и углеводов; используется в качестве топлива для внутренних органов и клеток иммунной системы; ну и, конечно же, является одним из компонентов протеина.

За последние 15 лет было окончательно выяснено, что при протекании целого ряда обменных процессов организм испытывает дефицит глютамина. Хотя организм получает глютамин из целого ряда источников (из еды, в результате расщепления белка, а также истощения межклеточных запасов глютамина), зачастую его попросту не хватает. В таких обстоятельствах организм начинает «болеть»: ослабевает иммунитет и нарушаются процессы мышечного метаболизма.

Глютамин синтезируется в организме из других аминокислот, таких, например, как валин и изолейцин. Но в определенные периоды (болезни, стрессы — тренировка с отягощениями тоже стресс) организму требуется так много глютамина, что сам организм не может произвести его в достаточном количестве. И тут как нельзя кстати оказывается дополнительный прием глютамина.

В европейских клиниках эту аминокислоту принимают как лекарство и прописывают пациентам, пострадавшим от стресса или травмы (операции, ожога и т. д.). Исследования показывают, что подобный прием глютамина имеет мощный антикатаболический эффект.

Каждый день наши организмы поглощают огромные количества глютамина. Например, немало глютамина нужно для того, чтобы поддержать на должном уровне работу иммунной системы. Помимо этого глютамин — незаменимый участник в транспортировке азота: он способствует переносу аммиака из одних органов (в частности, мозга и легких) в другие (почки).

Кроме того, глютамин используется в качестве строительных блоков для образования мощнейшего антиоксиданта глютатиона (который синтезируется из глютамина, цистеина и глицина). Вдобавок ко всему прочему, глютамин способствует накоплению гликогена в мышцах.

Глютамин — одна из немногих аминокислот, способствующих повышенной выработке гормона роста. Прием 2 граммов глютамина приводит к четырехкратному увеличению выработки гормона роста в организме человека. Сложно сказать, влияет или нет это повышение на изменение композиции тела, но, во всяком случае, оно не повредит. Продолжать можно до бесконечности.

Хотя ученые не определили, какое именно количество глютамина следует принимать для поддержания мышечного метаболизма на оптимальном уровне, лично я полагаю, что серьезно тренирующемуся атлету необходимо получать около 10 граммов глютамина в виде пищевых добавок (тот, который вы получаете с богатой белком пищей — не в счет). При этом часть этого глютамина можно получать, принимая концентрированный порошковый протеин.

Аланин

Аланин — аминокислота, которая расщепляется и высвобождается в огромных количествах во время тренировки с отягощениями. Аланин, чем-то похожий на глютамин, также играет определенную роль в наполнении клеток. Кроме того, он участвует в поставке глюкозы, необходимой для стабилизации уровня сахара в крови.

К счастью, пищевые добавки в виде сывороточного протеина содержат относительно большие количества аланина. Кроме того, целый ряд таких добавок специально обогащен аланином. Если вы не потребляете добавки, содержащие аланин, примите к сведению, что 2 грамма этой аминокислоты, принимаемые сразу после тренировки, заметно подкрепят ваши усилия в деле строительства мускулатуры.

Тирозин

Используется как сырье в биосинтезе таких жизненно важных для организма веществ, как диоксифенилаланин, норадреналин, гормоны щитовидной железы.

Аргинин

Способствует ускорению синтеза гормона роста и других гормонов. Активно участвует в деятельности половых органов, то есть косвенно стимулирует выделение тестостерона у мужчин. Участвует в утилизации азота для синтеза.

В 80-е годы аргинин был в моде среди поклонников занятий с отягощениями. Рекомендовалось принимать примерно 1 грамм аргинина в день, поскольку считалось, что прием этой аминокислоты способствует повышенной выработке гормона роста. К несчастью, совершенно не доказано, что вырабатываемый вследствие этого гормон роста каким-то образом влияет на строительство мышц или сжигание жира. Научные исследования показали полную бесполезность аргинина в деле улучшения атлетических качеств и изменения композиции тела.

Орнитин

Эта аминокислота не входит в состав белка. Способствует сжиганию жира, активирует метаболические процессы.

Орнитин, точно так же, как и аргинин, пользовался большим успехом в далекие уже 80-е годы как средство для повышения организмом выработки гормона роста. Но, кратковременный подъем уровня гормона роста в организме вовсе не означает немедленного роста мышечной массы и силы.

Карнитин

Карнитин также не входит в состав белка. Достаточно сильный анаболический агент. Способствует сжиганию жира. Исследования подтверждают, что карнитин оказывает значительное воздействие на метаболизм жиров и уменьшение количества жиров в кровотоке, таких как триглицериды, например. Кроме того, карнитин отвечает за перенос жирных кислот через клеточные мембраны к митохондриям (поверхности клеток), где они используются в качестве энергии.

Карнитин возможно синтезировать из незаменимой аминокислоты лизин, ну а дефицит в организме лизина наблюдается редко. Но при определенных условиях дополнительный прием карнитина имеет смысл. Дело в том, что карнитин способствует усиленному окислению жирных кислот, которые являются ключевым энергоресурсом при силовых тренировках.

Таким образом, карнитин экономит мышечный гликоген, расходуемый во время занятий с отягощениями, что позволяет пользователю отодвинуть порог усталости. Замена “топлива” в процессе тренировки приводит к тому, что снижается потребность организма в кислороде, что повышает сопротивляемость мышечной усталости. Также повышаются окислительные способности скелетной мускулатуры.

Рекомендуется принимать 2-4 грамма карнитина в день через час после тренировки.

Тирозин

Эта аминокислота весьма популярна благодаря ее так называемому “стимулирующему” эффекту. По своему действию тирозин — прямой антипод другой аминокислоты — триптофана. Тирозин препятствует усвоению триптофана, выстраивая барьеры на рубежах “кровь-мозг” и помогает организму взбодриться.

В большинстве белковых продуктов содержится достаточно много тирозина. Следовательно, чисто теоретически, а в большинстве случаев это подтверждено на практике, если вы съедите порцию белковой пищи или даже примете добавку, содержащую тирозин, минут за 20-30 до того, как поглотить приличную порцию углеводов (макарон, риса и так далее), вы сможете избежать того состояния сонливости, которое охватывает вас, когда вы наедаетесь углеводов.

Если вас интересует прием добавки, которая позволит повысить отдачу от тренировок, приобретите тирозин в свободной форме и принимайте его по 2 грамма с водой или протеиновым коктейлем (но не углеводным напитком) за 20-30 минут до тренировки.

Глицин

Это аминокислота, которая может быть интересной для поклонников фитнеса. Уже более 50 лет некоторые ученые убеждены в том, что прием глицина улучшает атлетические качества. Правда, никто из них не знает, благодаря чему это происходит.

Глицин — одна из трех аминокислот, которые играют ведущую роль в образовании креатина (две другие — аргинин и метионин). Некоторые специалисты полагают, что глицин повышает работоспособность на тренировках, поскольку, действуя как нейротрансмиттер, эта аминокислота увеличивает выброс организмом гормона роста.

К несчастью, как и в случае со многими другими аминокислотами, дозировка глицина, необходимая для достижения подобного эффекта, слишком высока: от 10 до 30 граммов в день. Причем, если даже вы сумеете поглотить указанное количество глицина, у вас могут начаться головные боли или может заболеть желудок.

Гистидин

Эта аминокислота играет определенную роль в поддержании здоровыми нервных клеток, кровяных телец и так далее. Весь необходимый ему гистидин организм вырабатывает из незаменимых аминокислот.

Пролин

Пролин — еще одна аминокислота, которая является заменимой. Все, что необходимо вашему организму, может быть получено из других аминокислот. В то же время пролин играет роль в образовании коллагена — белка, который выполняет роль соединительной ткани.

Аминокислотные цепочки

Каждая аминокислота состоит из аминной группы, включающей один атом азота и два атома водорода, и карбоксильной группы, включающей атом углерода, атом водорода и два атома кислорода. Эти группы одинаковы для всех аминокислот. Различаются же аминокислоты аминокислотными цепочками.

Для того чтобы начался синтез белка (что является обязательным условием для роста мышц), все необходимые для этого аминокислоты должны присутствовать одновременно. Иначе синтез белка не пойдет. Отсутствующая аминокислота, которая и тормозит синтез белка, называется ограничивающим фактором.

Аминокислоты в бодибилдинге и фитнесе

Известно, что силовые тренировки с отягощениями серьезно увеличивают потребность организма в аминокислотах, в первую очередь, в лейцине, изолейцине и валине. Особую роль в бодибилдинге играют BCAA. Мышечная ткань состоит из них на 35%, BCAA имеют большое количество биологических эффектов.

Аминокислоты, как спортивная добавка, отличаются от протеина более высокой скоростью усвоения, а она требуется только во время и сразу после тренировки. Аминокислоты чрезвычайно важны для восстановления мышц после тренировок, сохранения мышц во время сушки, а также при наборе мышечной массы. Кроме того, аминокислоты могут быть полезны при похудении, так как содержат мало калорий, заметно тормозят катаболизм, снижают аппетит, при этом сохраняя мышцы.

Аминокислотные добавки

В магазинах спортивного питания присутствует большое разнообразие аминокислотных добавок. Они не одинаковы по составу и, следовательно, грамотная их комбинация способна дать эффективный анаболический результат. Аминокислотные добавки можно классифицировать по составу, а соответственно по назначению, по концентрации и по форме выпуска.

Классификация аминокислотных добавок

По составу и назначению

1. Полные аминокислотные комплексы (АК)
АК содержат сбалансированный набор аминокислот для построения мышечных белковых молекул. Применяются в любом виде спорта. Количество зависит от степени интенсивности тренировки (уставший гимнаст ничуть не лучше уставшего культуриста). АК в свою очередь классифицируются по белковой основе.

Существуют сывороточные АК, которые могут быть созданы на основе концентрата или изолята сыворотки. Лучше последние и по процентному содержанию протеина на субстрат, и по степени, и по скорости усвоения. Есть аминокислоты гидролизованные из яичного, молочного белка, коллагена. Часто для пролонгированного действия комплекса белковые основы комбинируют, включая в состав аминокислоты из растительных белков: соевого и картофельного.

АК увеличивают уровень анаболического гормона ИГФ-1, повышают эффективность использования протеина организмом. На вопрос, какой комплекс выбрать, сможет ответить только ваш организм. Какой комплекс восстанавливает вас лучше, тот и используйте.

2. ВСАА
Данный комплекс предназначен для приема совместно со стандартными АК при анаэробных (кратковременные нагрузки с малым числом повторений) тренировках средней и большой интенсивности. Во многих европейских странах даже школьники после уроков физкультуры принимают пару таблеток ВСАА в профилактических целях.

ВСАА-комплекс состоит из трех незаменимых аминокислот (изолейцин, лейцин, валин). В чем смысл такого состава? При мощных кратковременных нагрузках организм использует, в основном, внутриклеточные запасы энергии, так как кровь не может своевременно насытить клетки гликогеном. Сначала используется запас АТФ, потом креатинфосфат и когда деваться некуда – ВСАА.

Итак, чем мощнее анаэробная тренировка, тем больше выжигается ВСАА, основные составляющие мышечной ткани. И если поступлений ВСАА извне нет -разрушаются существующие молекулы, оттуда берутся ВСАА и тут же строятся новые. Страховка от катаболизма – прием ВСАА сразу после тренировки.

3. Специальные АК
Замечено, что повышенная концентрация в крови аргинина и орнитина усиливает выброс гормона роста. Прием данной комбинации целесообразен в период естественного выброса соматотропина: сразу после тренировки с железом и перед сном. Как только человек засыпает, уровень СТГ (соматотропного гормона) в крови повышается, особенно в первые 2 часа сна.

Так как питательных веществ извне не поступает, включается запасной путь питания – жировой. То есть катаболизм во время сна возрастает в основном по отношению только к жировой ткани. В свою очередь СТГ подстегивает анаболизм мышечной. А что если биологические процессы стимулировать дополнительно? Просто проглотите в нужное время волшебную комбинацию, и все будет расти и цвести!

4. Свободные аминокислоты
Плюсы подобных добавок состоят в том, что, во-первых, чистая аминокислота в свободной форме из тонкого кишечника сразу всасывается в кровь и очень быстро доставляется к мышцам. Во-вторых, в силу разнообразия функций, выполняемых в нашем организме каждой аминокислотой, можно по желанию стимулировать любые процессы.

Одна из наиболее распространенных аминокислот, которую легко можно найти в магазинах спортивного питания, – глютамин. Это не случайно. На глютамин приходится более 50% аминокислотного состава тела. При стрессах (физические нагрузки, кстати, являются сильным стрессом для организма) возникает дефицит глютамина, который необходим как мощный иммуностимулятор, метаболит нейронов мозга, синтезирующий медиаторы нервной проводимости, регулятор азотистого баланса, предупреждающий токсическое воздействие аммиачных соединений, участник синтеза белков скелетной и гладкой мускулатуры.

При возникшем недостатке данное вещество начинает синтезироваться из других аминокислот, что порождает катаболизм мышечного белка! В основном в топку идут ВСАА. Чтобы их сохранить внутри мышц, разумно будет просто добавить в свой рацион питания хотя бы 2-3 чайные ложечки глютамина до, после тренировки и перед сном.

Другая аминокислота – тирозин – известна как антидепрессант и используется в лечении беспокойства и депрессии. Обладает антиоксидантным действием, может использоваться для помощи людям, при низкой сексуальной энергии, подавлении аппетита и потере веса. Тирозин можно использовать как просто восстановитель после больших по объему нагрузок. Так как тирозин несколько успокаивает нервную систему, с точки зрения биоритмологии его лучше принимать в вечерние часы или во второй половине дня.

Выпускается в свободной форме и пролин – важный элемент коллагена. Улучшает структуру кожи, волос, важен для суставов, сухожилий, укрепляет сердечную мышцу.

Лизин – строительный материал для всех протеинов, замедляет повреждение хрусталика глаза, снижает уровень триглицеридов в крови.

По концентрации

От данной характеристики зависит лишь дозировка. Если в одной таблетке содержится 1 г аминокислот, а вам необходимо, например, 5 г – принимаете 5 таблеток. Если концентрация 2,5 г – принимаете 2 таблетки. Кому как удобнее.

По форме выпуска

Аминокислоты выпускаются в таблетках, в капсулах, в виде порошка и жидкие. Последние усваиваются гораздо быстрее, пить можно прямо на тренировке! Однако использовать их нужно осторожно: желательно хранить в прохладном месте, не переливать на свету. Все это может привести к окислению. На свету некоторые аминокислоты способны перейти из биодоступной L-формы в D-конфигурацию, что будет препятствовать их усвоению.

Грамотный подход к употреблению спортивных добавок способен обеспечить сильный анаболический эффект. Однако вместе с этим не забывайте о правильном питании. Ведь если калорийность не дотягивает до нормы, поедать дорогие добавки бесполезно. Так что больше спите и гуляйте на свежем воздухе.

Как принимать аминокислоты

Очень важно знать правильную методику приема аминокислотных добавок. Как правило, способ употребления тех или иных комплексных аминокислотных добавок указан на этикетке или упаковке каждого конкретного препарата. Аминокислоты выпускаются в виде капсул, таблеток, порошка, растворов, однако все эти формы равнозначны по эффективности.

Подобно всем белкам аминокислоты должны потребляться маленькими порциями в течение всего дня. Желудок большинства спортсменов не в состоянии переварить более 30 грамм белка за один прием. Это соответствует белкам шести крупных яиц или грудке одного цыпленка. Оптимально эффективные нормы потребления аминокислот с разветвленными цепями приводятся в таблице.

Ежедневные нормы потребления аминокислот с разветвленными цепями для интенсивно тренирующихся спортсменов

Вес телаЛейцинВалинИзолейцин
50 кг3,0 г2,5 г1 г
60 кг3,6 г3,0 г1,2 г
70 кг4,2 г3,5 г1,4 г
80 кг4,8 г4,0 г1,6 г
90 кг5,4 г4,5 г1,8 г
100 кг6,0 г5,0 г2,0 г
110 кг6,6 г5,5 г2,2 г
120 кг7,2 г6,0 г2,4 г

Аминокислоты можно сочетать со всеми видами спортивного питания, однако их не всегда можно смешивать (пить одновременно). Не принимайте аминокислотные комплексы вместе с протеином, гейнером или едой, так как это снижает скорость их усвоения, а значит утрачивается и смысл их применения.

Начинающему атлету следует полностью исключить из своего рациона добавки, содержащие одну-единственную аминокислоту. Он рискует не рассчитать дозировку и перегрузить организм одними, недодав ему других аминокислот. Тем самым он нарушит механизм синтеза белка и нанесет вред своему организму. Аминокислотные добавки лучше принимать в их комплексной форме, где заведомо содержится набор всех необходимых для синтеза белка аминокислотных компонентов.

Ни в коем случае нельзя ограничивать свой рацион только аминокислотными добавками в качестве единственного источника белка, не употребляя при этом натуральных продуктов. Опасность здесь заключается в том, что, лишенный необходимости расщеплять белок, организм (так как в этом случае он получает уже готовые для синтеза компоненты) перестает вырабатывать определенные ферменты, необходимые для этого процесса. Проще говоря, Вы научите свой желудок «лениться», а это может привести в конечном итоге к нарушению функций пищеварения.

Используйте протеиновые смеси и аминокислотные добавки в комплексе. Если же Вы считаете, что Ваше ежедневное меню и так уже плотно насыщено белковосодержащими продуктами, сделайте упор на комплексные аминокислотные добавки, принимаемые вскоре после тренировки.

Безопасность приема аминокислот

В любом белковом препарате содержатся вещества, которые по тем или иным причинам могут быть нежелательны для организма атлета, например лактоза. Присутствие их в протеиновых смесях неизбежно, но вот процентное содержание не должно превышать допустимых норм. Совокупность этих норм и получила название фактора безопасности. Перечислять все эти примеси вряд ли целесообразно, их слишком много, назовем лишь некоторые, наиболее характерные из них. Это — бактерии и бактериальные токсины, пестициды, радионуклеиды.

trenexpert.ru

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки » HimEge.ru

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения  содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Более подробно про белки.

himege.ru

Цистеин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Цистеин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка малая}}})
Систематическое
наименование
α-​амино-​β-​тиопропионовая кислота; 2-​амино-​3-​меркаптопропановая кислота
Сокращения Цис, Cys, C
UGU,UGC
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH2SH
Рац. формула C3H7NO2S
Молярная масса 121,16 г/моль
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 1,96 ± 0,01[1]
Рег. номер CAS 52-90-4
PubChem 5862
Рег. номер EINECS 200-158-2
SMILES
InChI
Кодекс Алиментариус E920
ChEBI 17561 и 35235
ChemSpider 5653
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота; 2-амино-3-меркаптопропановая кислота) — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.

Цистеин входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин — заменимая аминокислота. Он может синтезироваться в организме млекопитающих из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. В некоторых микроорганизмах источником серы для синтеза цистеина может быть сероводород. Цистеин способствует пищеварению, участвуя в процессах переаминирования. Способствует обезвреживанию некоторых токсических веществ и защищает организм от повреждающего действия радиации. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторыми лекарственными препаратами и токсическими веществами, содержащимися в сигаретном дыме.

Содержится в продуктах питания с высоким уровнем белка, в том числе:

Продукты Белок Цистеин Ц/Б
Сырая свинина 20,95 г 242 мг 1,2 %
Сырое куриное филе 21,23 г 222 мг 1,0 %
Сырое филе лосося 20,42 г 219 мг 1,1 %
Куриное яйцо 12,57 г 272 мг 2,2 %
Коровье молоко, 3,7 % жирности 0 3,28 г 0 30 мг 0,9 %
Семечки подсолнечника 20,78 г 451 мг 2,2 %
Грецкие орехи 15,23 г 208 мг 1,4 %
Мука пшеницы г/п 13,70 г 317 мг 2,3 %
Кукурузная мука 0 6,93 г 125 мг 1,8 %
Неочищенный рис 0 7,94 г 0 96 мг 1,2 %
Соя сухая 36,49 г 655 мг 1,8 %
Горох цельный, лущенный 24,55 г 373 мг 1,5 %

Также некоторое количество цистеина содержится в красном перце, чесноке, луке, брюссельской капусте, брокколи.

Основной метод получения L-цистеина в промышленности — гидролиз белковых кератинсодержащих отходов с высоким содержанием цистеина — птичьих перьев, щетины, человеческого волоса; гидролиз проводится 20%-й соляной кислотой. Выход цистеина из волос составляет до 100 кг на тонну сырья.[2].

Рацемический цистеин может быть получен стандартными методами синтеза — например, алкилированием фталимидомалонового эфира хлорметил(бензил)сульфидом с дальнейшим гидролизом продукта алкилирования до S-бензилцистеина и его восстановлением в цистеин.

Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.

Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, благодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

При цистинурии, редком генетическом состоянии, приводящем к образованию цистиновых камней, принимать цистеин нельзя. Сахарный диабет также является противопоказанием для назначения цистеина [источник не указан 3107 дней].

L-цистеин зарегистрирован в качестве пищевой добавки E920 (L-цистин — E921).

  1. Ratner S., Clarke H. T. The Action of Formaldehyde upon Cysteine // J. Am. Chem. Soc. / P. J. Stang — American Chemical Society, 1937. — Vol. 59, Iss. 1. — P. 200–206. — ISSN 0002-7863; 1520-5126; 1943-2984 — doi:10.1021/JA01280A050
  2. Ismail, Nur Izzah; Hashim, Yumi Zuhanis Has-Yun; Jamal, Parveen; Othman, Rashidi; Salleh, Hamzah Mohd. Production of Cysteine: Approaches, Challenges and Potential Solution (англ.) // International Journal of Biotechnology for Wellness Industries : journal. — 2014. — Vol. 3, no. 3. — P. 95—101.

На русском языке[править | править код]

ru.wikipedia.org

Непротеиногенные аминокислоты — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Непротеиногенные аминокислоты (также некодируемые) — аминокислоты, которые не участвуют в биосинтезе белка[1] (не входят в состав белков), многие из них являются токсинами и ингибиторами ферментов разнообразных метаболических реакций. Известно свыше 140 природных аминокислот и, возможно, больше тысячи их комбинаций.

Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных (их всего 21+1 у некоторых прокариот) более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах и высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, они ведут себя как обычные чужеродные вещества (ксенобиотики). Например, гипоглицин, канаванин, дьенколевая кислота и β-цианоаланин, выделенные из растений, ядовиты для человека. Помимо этого непротеиногенные аминокислоты выполняют разнообразные функции в организмах животных и человека.

Между непротеиногенными и протеиногенными аминокислотами иногда существует близкое структурное родство. Так, аланину соответствуют более 30 производных, различающихся заместителями водородного атома метильной группы. Заместителем может быть аминогруппа, как, например, у 1,2-диаминопропановой кислоты, которая встречается в растениях семейства мимозовых; может образоваться циклопропановое кольцо, как у найденной в различных фруктах аминокислоты гипоглицина и 1-аминоциклопропакарбоновой кислоты.

Токсичность[править | править код]

Некоторые непротеиногенные аминокислоты являются токсичными, из-за их способности к имитации структур протеиногенных аминокислот, такие, как тиализин. Другие же подобны структурам аминокислотам-нейромедиаторам, они обладают нейротоксичностью, например, квискваловая кислота, канаванин и азетидин-2-карбоновая кислота[2].

  1. Ян Кольман, Клаус-Генрих Рём, Юрген Вирт. Наглядная биохимия. — М.: «Мир», 2000. — 469 с. — 7000 экз. — ISBN 5-03-003304-1.
  2. Dasuri K., Ebenezer P. J., Uranga R. M., Gavilán E., Zhang L., Fernandez-Kim S. O. K., Bruce-Keller A. J., Keller J. N. Amino acid analog toxicity in primary rat neuronal and astrocyte cultures: implications for protein misfolding and TDP-43 regulation // Journal of Neuroscience Research. — 2011. — Vol. 89, № 9. — P. 1471—1477. — doi:10.1002/jnr.22677. — PMID 21608013.

ru.wikipedia.org

Обсуждение:Аминокислоты — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

рацемическая смесь?

Это смесь оптически активных D,L форм аминокислот представленных в этой смеси в равных количествах. Поэтому такая смесь и теряет оптическую активность!

- сегодня статья в англовики - намного полнее, ее можно взять за стаб. Alexandrov 12:34, 15 сентября 2006 (UTC)

Отсустствует описание функций а-кислот. Зачем они в организме? 10:04, 12 июля 2011 (UTC)

И зних сосотоят белки, что в статье есть.--Victoria 10:35, 12 июля 2011 (UTC)

Сколько аминокислот у разных организмов[править код]

Здесь http://en.wikipedia.org/wiki/Proteinogenic_amino_acid указано 22 аминокислоты, чуть ниже в той же статье 20. Универсальны ли все эти аминокислоты для всех организмов? Сколько всего аминокислот существует? `a5b 16:12, 11 ноября 2009 (UTC)

22 из них 8 незаменимых. http://www.youtube.com/watch?v=-5Pr-p3aUVU#t=31m43s
128.73.236.92 09:54, 17 марта 2015 (UTC)

Как много и где аминокислот в свободной форме?[править код]

Я так понимаю, что для работы рибосом должно быть много аминокислот, связанных с тРНК при помощи фермента Аминоацил-тРНК-синтетаза. А связываются им именно свободные аминокислоты. Значит, в цитоплазме их как минимум много. Попадают они туда, видимо, из общеорганизменной межклеточной транспортной системы - из крови у животных, сока у растений, чего-то аналогичного у насекомых... Соответственно, когда кто-то ест кого-то, он ест и это множество свободных аминокислот, кроме готовых белков, которые покушавшему организму ещё придётся разбирать ферментами на новые свободные аминокислоты. Отсюда вопросы - так ли важны уже собранные из аминокислот белки для задачи пополнения запаса аминокислот при питании? Есть ли запасы чистых аминокислот в природе? Вот чего, на мой взгляд, в статье не хватает. --Nashev 16:51, 22 августа 2011 (UTC)

  • Источники найти сложно, можно только ОРИССничать... Ink 08:20, 23 августа 2011 (UTC)

Нужно убрать из таблицы аминокислот фибрин - это белок, а не аминокислота. 193.124.221.69 12:57, 4 января 2012 (UTC) 1

спасибо за внимательность. RN3AOC 13:17, 4 января 2012 (UTC)

> нейлона, капрона,

что это такое? 128.73.236.92 10:14, 17 марта 2015 (UTC)

Ребята,я не специалист в химии, но структурная формула гистидина здесь в таблице и структурная формула гистидина в одноимённой статье несколько различаются, если присмотреться(атомы азота в остатке). Это - изомеры?

  • Респект за внимательность)) Помню, сам когда-то подходил к школьному учителю с желанием разобраться в каком учебнике гистидин правильно. Фишка в том, что обе формулы выражают строение одного и того же соединения, они обе верны. Протон (атом водорода) подвижен, а эти две «разные» формулы выражают две таутомерные формы гистидина. Механизмы ферментативного катализа часто включают в себя таутомерные превращения остатков гистидина или аргинина. --Shell 23:23, 15 апреля 2015 (UTC)

Последовательное изложение[править код]

В текущей версии (включая стабильную) раздел про D-аминокислоты выглядит "подвешенным в воздухе" - нигде не даётся определения D/L-аминокислот.

--Iozh (обс.) 18:41, 26 июля 2017 (UTC)

ru.wikipedia.org

Аминокислоты в бодибилдинге — SportWiki энциклопедия

Аминокислотный обмен

Аминокислоты - питательные вещества, из которых состоят все белки организма. В бодибилдинге аминокислотам уделяется особое значение, потому что мышцы практически полностью состоят из белка, то есть аминокислот. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов. От них зависит не только рост силы и «массы» мышц, но и восстановление физического и психического тонуса после тренировки, катаболизм, липолиз подкожного жира и даже интеллектуальная деятельность мозга - источник мотивационных стимулов. Всего существует 20 протеиногенных аминокислот, из них восемь - так называемые "ессенциальные" или незаменимые (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют заменимыми. Также существует ряд аминокислот, не входящих в структуру белка, но играющие важную роль в метаболизме (карнитин, орнитин, таурин, ГАМК)

Читайте основную статью: Список аминокислот

Аминокислоты являются одним из самых популярных видов спортивного питания.

Рейтинг аминокислот в бодибилдинге и фитнесе

Ученые установили, что аминокислоты чрезвычайно важны для восстановления мышц после тренировок, сохранения мышц во время цикла сушки или похудения, а также роста мышц. Особую роль в бодибилдинге играют BCAA. Мышечная ткань состоит из них на 35%, BCAA имеют большое количество биологических эффектов, и выпускаются отдельно.

Читайте основную статью: BCAA

Упражнения даже средней интенсивности приводят к расходу 80% всех свободных аминокислот - это подчеркивает важность аминокислотных добавок для быстрого восстановления и дальнейшего мышечного роста.

Аминокислоты в продуктах и добавках (эквивалентное содержание)

Эффекты аминокислот[править | править код]

  • Источник энергии. Аминокислоты метаболизируются по иному пути в отличии от углеводов, поэтому организм во время тренинга может получать гораздо больше энергии, если аминокислотный пул заполнен.
  • Ускорение синтеза белка. Аминокислоты стимулируют секрецию анаболического гормона - инсулина, а также активируют mTOR, два этих механизма способны запускать мышечный рост. Сами аминокислоты используются в качестве строительного материала для белков.
  • Подавление катаболизма. Аминокислоты обладают выраженным антикатаболическим действием, которое особенно необходимо после тренировки, а также во время цикла похудения или сушки.
  • Сжигание жира. Аминокислоты способствуют сжиганию жира за счет экспрессии лептина в адипоцитах посредством mTOR

Полезная информация для новичков

Аминокислоты (Сергей Агунович)

Критический обзор Бориса Цацулина

В том, что аминокислоты очень важны и полезны в бодибилдинге, не возникает никаких сомнений, однако, как уже было сказано выше, протеин состоит из тех же аминокислот, именно протеин восполняет потребность в аминокислотах у всех людей. Аминокислоты, как спортивная добавка, отличаются от протеина только более высокой скоростью усвоения, а она требуется только во время и сразу после тренинга, а также утром. Кроме того, аминокислоты могут быть полезны при похудении, так как содержат мало калорий, вместе с этим хорошо тормозят катаболизм, снижают аппетит и сохраняют мышцы.

Существенный недостаток аминокислот - высокая стоимость и небольшие дозы. Если вы не испытываете финансовых ограничений, то можете принимать по 10 г аминокислот 4 раза в сутки, и получить хорошие результаты. С другой стороны можно принимать по 20 г протеина 4 раза в день и вы получите практически такие же результаты в наборе мышечной массы, а также сэкономите 80% денег.

Вывод[править | править код]

Комплексные аминокислоты имеют мало преимуществ перед сывороточным протеином, а также отстают (при этом имеют более высокую стоимость) от гидролизата протеина. Как при наборе мышечной массы, так и при похудении отдавайте предпочтение протеину и BCAA аминокислотам.

Аминокислотные комплексы отличаются по составу, соотношению аминокислот и степени гидролизации. Аминокислоты в свободной форме, обычно изолированные (глютамин, аргинин, глицин и другие), однако встречаются и комплексы. Гидролизаты - это разрушенные белки, в которых находятся короткие аминокислотные цепочки, способные быстро усваиваться. Ди- и трипептидные формы - это по сути тоже гидролизаты, только цепочки аминокислот более короткие, и состоят из 2 и 3 аминокислот соответственно, усваиваются очень быстро. BCAA - это комплекс из трех аминокислот - лейцина, изолейцина и валина, которые наиболее востребованы в мышцах, всасываются очень быстро.

Многих смущает, когда производитель указывает в составе или описании гидролизат протеина, поэтому часто встречаются заявления, что фактически это "прессованный белок". Однако исследование показало, что гидролизованный протеин усваивается быстрее, чем свободные формы аминокислот.[1] Вероятно это связано с тем, что ди- и трипептиды требуют меньшее количество активных веществ-транспортеров в желудочно-кишечном тракте.

Форма Функция и значение Преимущества Недостатки Рекомендации по применению
Свободная форма Не требуют переваривания. Всасываются в кровь быстро. Быстро попадают в мышцы, что помогает предотвратить мышечный катаболизм. Высокая стоимость Рекомендуется принимать только до, во время и после тренировки.
Гидролизованная форма Самая быстроусвояемая форма (как показали исследования, усваивается значительно быстрее чем свободная форма) Питание мышц, предотвращение катаболизма, запуск анаболических реакций. Содержит аминокислотные цепи, которые должны разрушиться, прежде чем аминокислоты попадут в кровь. Для максимального роста силы и массы: 10 г до и 10 г после тренинга. Также еще можно принимать 10 г утром.
BCAA Главные аминокислоты мышц. Служат источником энергии и предотвращают катаболизм, запускают рост мышц. Обладают широким спектром положительных эффектов. Быстро всасываются. Высокая стоимость Тяжелый тренинг: по 4-5 г до и после тренировки.
Ди- и трипептидная форма Питание мышц, предотвращение катаболизма, запуск анаболических реакций. Быстрое усвоение. Высокая стоимость. Редкий продукт на рынке бодибилдинга. Обычно принимается так же, как и гидролизованная форма.

Аминокислоты выпускаются в виде порошка, таблеток, растворов, капсул, однако все эти формы равнозначны по эффективности. Также существуют инъекционные формы аминокислот, которые вводятся внутривенно. Инъекционно применять аминокислоты не рекомендуется, так как это не имеет никаких преимуществ перед пероральным приемом, зато есть большой риск осложнений и побочных реакций.

При наборе мышечной массы наиболее целесообразно принимать аминокислоты только до и после тренировки, а также (опционально) утром, так как в эти моменты требуется высокая скорость поступления аминокислот. В другое время разумнее принимать протеин. При похудении аминокислоты можно принимать чаще: до и после тренировок, с утра и в перерывах между едой, так как цель их употребления - подавить катаболизм, снизить аппетит и сохранить мышцы.

Аминокислоты в бодибилдинге применяются в очень широком диапазоне доз. Желательно чтобы однократная доза была не менее 5 г, хотя максимальный результат достигается при употреблении 10 - 20 г однократно. При покупке аминокислотных комплексов обращайте внимание на размеры доз добавки. Некоторые производители делают дозы очень низкими с целью увеличения стоимости единицы веса продукта.

Аминокислоты можно сочетать со всеми видами спортивного питания, однако их не всегда можно смешивать (пить одновременно). Не принимайте вместе аминокислотные комплексы с протеином, гейнером, заменителем пищи или едой, так как это снижает скорость их усвоения, а значит теряется смысл их применения! Внимательно читайте рекомендации производителя.

Продолжительность приема аминокислот не ограничена, перерывы и циклирование не требуются. Подробнее читайте основную статью: Вред и побочные эффекты

  • Аминокислоты в порошке, хорошо растворяются в воде, за исключением BCAA
  • На вкус аминокислоты BCAA горькие
  • Цвет и консистенция соответствуют описанию на лейбле
  • Упаковка правильно запечатана и соответствует заводским стандартам
  • Проверьте срок годности
Обзор популярных аминокислот

Приобретение

  1. ↑ Boza JJ, Moënnoz D, Vuichoud J, Jarret AR, Gaudard-de-Weck D, Ballèvre O - Protein hydrolysate vs free amino acid-based diets on the nutritional recovery of the starved rat. - Eur J Nutr. 2000 Dec;39(6):237-43.

sportwiki.to


Смотрите также

Календарь мероприятий

Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

Новости

Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...