Белки что это такое


Белки это что такое, из чего состоят и какие бывают

Белки – это органические вещества, которые играют роль строительного материала в человеческом организме клеток, органов, тканей и синтеза гормонов и ферментов. Они отвечают за много полезных функций, сбой которых приводит к нарушению жизнедеятельности, а также образуют соединения, обеспечивающие устойчивость иммунитета к инфекциям. Белки состоят из аминокислот. Если их соединять в разной последовательности, образуется более миллиона разных химических веществ. Они делятся на несколько групп, которые одинаково важны для человека.

Белковые продукты способствуют росту мышечной массы, поэтому бодибилдеры насыщают свой рацион именно белковой пищей. Она содержит мало углеводов, а соответственно и низкий гликемический индекс, поэтому полезна для диабетиков. Здоровому человеку диетологи рекомендуют употреблять 0.75 – 0.80 гр. качественного компонента на 1 кг веса. Для роста новорожденного необходимо до 1,9 гр. Недостаток белков приводит к нарушению жизненно важных функций внутренних органов. Кроме этого нарушается обмен веществ, и развивается атрофия мышц. Поэтому белки невероятно важны. Давайте изучим их детальнее, чтобы правильно сбалансировать свой рацион и создать идеальное меню для похудения или набора мышечной массы.

Содержание статьи

Немного теории

В погоне за идеальной фигурой не все знают, что такое белки, хотя активно пропагандируют низкоуглеводные диеты. Чтобы избежать ошибок в употреблении белковой пищи, выясним, что он собой представляет. Белок или протеин – это высокомолекулярные органические соединения. Они состоят из альфа-кислот и с помощью пептидных связей соединяются в единую цепочку.

В состав входит 9 незаменимых аминокислот, которые не синтезируются. К ним относятся:

  • лейцин;
  • изолейцин;
  • валин;
  • фенилаланин;
  • лицин;
  • метионин;
  • триптофан;
  • треонин;
  • гистидин.

Также содержится 11 заменимых аминокислот и других, которые играют роль в метаболизме. Но самыми важными аминокислотами считается лейцин, изолейцин и валин, которые известны как BCAA. Рассмотрим их назначение и источники.

Аминокислоты Назначение Природные источники
Валин Препятствует снижению уровня серотонина, поставляет энергию в мышечные клетки Яичный белок, мясные белки, белки риса, лесного ореха, казеин
Изолейцин Способствует выработке энергии для мышечных клеток, предотвращает перепроизводство серотонина Белок молочной сыворотки, лесного ореха, куриных яиц, мяса, казеин
Лейцин Предназначен для роста и строительства мышечной ткани, образования соединений в печени и мышцах, препятствует разрушениям белковых молекул и понижению уровня серотонина. Прекрасный источник энергии. Белок молочной сыворотки, овса, кукурузы, пшена, куриного яйца, лесного ореха, творог

Как мы видим, каждая из аминокислот имеет значение в образовании и поддержке мышечной энергии. Чтобы все функции выполнялись без сбоев, их нужно вводить в ежедневный рацион в качестве биологически активных добавок или натуральной пищи.

Видео

Какое количество аминокислот необходимо для правильной работы организма?

Лейцин Изолейцин Валин
Потребность человека в аминокислоте (г/100 г.)
Минимальный уровень 2,5 1,8 1,8
Рекомендуемый уровень 7 4 5
Аминокислотный состав пищевых белков (г/100 г.)
Яичный белок 9,9 5,5 7,7
Казеин (творог) 9,2 6,1 7,2
Соевый белок 8,2 4,9 5
Рыбный белок 8,6 4,5 5
Белок риса 8,6 4,4 6,1
Сывороточный белок 12,3 6,2 5,7

Все перечисленные белковые соединения содержат в составе фосфор, кислород, азот, серу, водород, и углерод. Поэтому соблюдается положительный азотный баланс, необходимый для роста красивых рельефных мышц.

Интересно! В процессе жизнедеятельности человека, доля белков теряется (примерно 25 – 30 грамм). Поэтому они постоянно должны присутствовать в еде, потребляемой человеком.

Существует два основных вида белков: растительные и животные. Их принадлежность определяется в зависимости от того, откуда они поступают в органы и ткани.  К первой группе относятся белки, получаемые из соевых продуктов, орехов, авокадо, гречки, спаржи. А ко второй – из яиц, рыбы, мяса и молочных продуктов.

Видео

Строение белков

Чтобы понять, из чего состоит белок, следует подробно рассмотреть их строение. Соединения могут быть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры.

  • Первичная. В ней аминокислоты соединены последовательно и определяют вид, химические и физические свойства протеина.
  • Вторичная – форма полипептидной цепи, которая образовывается за счет водородных связей имино- и карбоксильных групп. Наиболее распространены альфа-спираль и бета-структура.
  • Третичная заключается в расположении и чередовании бета-структур, полипептидных цепей и альфа-спирали.
  • Четвертичная формируется за счет водородных связей и электростатических взаимодействий.

Состав белков представлен комбинируемыми аминокислотами в разном количестве и порядке. По типу строения их можно поделить на две группы: простые и сложные, в состав которых входят неаминокислотные группы.

Важно! Тем, кто хочет похудеть или улучшить свою физическую форму, диетологи рекомендуют употреблять белковые продукты. Они надолго избавляют от чувства голода и ускоряют метаболизм.

Кроме строительной функции белки обладают рядом других полезных свойств, о которых речь пойдет дальше.

Мнение эксперта

Егорова Наталья Сергеевна
Врач-диетолог, г. Нижний Новгород

Хочу разъяснить касательно защитной, каталитической и регуляторной функций белков, поскольку это довольно сложная тема.

Большая часть веществ, регулирующих жизнедеятельность организма, имеет белковую природу, то есть состоит из аминокислот. Белки входят в структуру абсолютно всех ферментов — каталитических веществ, которые обеспечивают нормальное протекание абсолютно всех биохимических реакций в организме. А это значит, что без них невозможен энергетический обмен и даже построение клеток.

Из белков состоят гормоны гипоталамуса и гипофиза, которые, в свою очередь, регулируют работу всех внутренних желез. Гормоны поджелудочной железы (инсулин и глюкагон) по структуре также являются пептидами. Таким образом, белки оказывают непосредственно влияние на обмен веществ и многие физиологические функции в организме. Без них невозможен рост, размножение и даже нормальная жизнедеятельность индивида.

Ну и наконец касательно защитной функции. Все иммуноглобулины (антитела) имеют белковую структуру. А они обеспечивают гуморальный иммунитет, то есть защищают организм от инфекций и помогают не болеть.

Функции белков

Бодибилдеров в основном интересует функция роста, но кроме нее белки выполняют еще много задач, не менее важных:

Функция Примеры и комментарии
Строительная Белки входят в клеточные мембраны, сухожилия, волосы, тем самым участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур.
Регуляторная Гормоны белковой природы ускоряют процессы обмена веществ на 30%. Например, инсулин увеличивает образование жиров из углеводов, а также регулирует уровень глюкозы в крови.
Транспортная Гемоглобин с кислородом транспортируются от легких ко всем тканям и органам, а они в свою очередь переносят углекислый газ в легкие.
Двигательная Актин и миозин способствуют сокращению мышц.
Запасающая Благодаря протеину в организме откладываются про запас полезные вещества, например, железо.
Защитная Вырабатываемые антитела связывают и обезвреживают чужеродные белки и микроорганизмы.
Сигнальная Молекулы белков принимают сигналы из внешней среды и передают команды в клетку.
Энергетическая Когда организм израсходует жиры и углеводы, то берет энергию из белков. При распаде 1 г выделяется 17,6 кДж.
Каталитическая ферменты ускоряют биохимические реакции, которые происходят в клетках.

Иными словами, белок – это резервный источник энергии для полноценной работы организма. Когда расходуются все запасы углеводов, начинает расщепляться белок. Поэтому атлетам следует учитывать количество потребления высококачественного протеина, который помогает в наращивании и укреплении мышц. Главное, чтобы в состав потребляемого вещества входил весь набор незаменимых аминокислот.

Важно! Биологическая ценность белков обозначает их количество и качество усвоения организмом. Например, в яйце коэффициент равен 1, а в пшенице – 0.54. Это значит, что в первом случае их усвоится в два раза больше чем во втором.

Когда белок поступает в организм человека, он начинает расщепляться до состояния аминислот, а потом воды, углекислого газа и аммиака. После этого они по крови перемещаются к остальным тканям и органам.

Белковая пища

Мы уже выяснили, какие бывают белки, но как эти знания применить на практике? Не обязательно вникать в особенности их строения, чтобы достичь нужного результата (похудеть или нарастить массу), достаточно лишь определить, какую пищу нужно для этого есть.

Для составления белкового меню, рассмотрим таблицу продукции с большим содержанием компонента.

Количество протеина Продукты
Очень большое (более 15 гр.) Рыба, соя, бобовые, мясо, творог (до 5% жирности).
Большое (10 – 15 гр.) Свинина, куриные яйца, жирный творог, макароны и крупы (манная, овсяная, гречневая).
Умеренное (5 – 9,9 гр.) Зеленый горошек, перловка, ржаной и пшеничный хлеб.
Малое (2 – 4,9) Картофель, цветная капуста, шпинат, мороженое, кефир, сметана, молоко.
Очень малое (0,4 – 1,9 гр.) Ягоды, фрукты и почти все овощи.

Обратите внимание на скорость усвоения. Одни усваиваются организмов за короткий промежуток времени, а другие за более продолжительный. Это зависит от строения протеина. Если они добыты из яиц или молочных продуктов, то сразу поступают в нужные органы и мышцы, потому что содержатся в виде отдельных молекул. После термической обработки ценность немного уменьшается, но не критично, поэтому не нужно есть пищу сырой. Мясные волокна плохо перерабатываются, потому что изначально они предназначены для выработки силы. Варка упрощает процесс усвоения, так как во время обработки высокими температурами в волокнах разрушаются поперечные связи. Но даже в этом случае полное усвоение происходит через 3 – 6 часов.

Интересно! Если ваша цель – нарастить мышцы, съедайте за час до тренировки белковую еду. Подходит куриная или индюшиная грудка, рыба и кисломолочные продукты. Так вы усилите эффективность упражнений.

Не забывайте также и о растительном продовольствии. Большое количество вещества содержится в семенах и бобовых. Но на их извлечение организму необходимо потратить много сил и времени. Грибной компонент самый сложный для переваривания и усвоения, а вот соя легко достигает своей цели. Но одной сои не будет достаточно для полноценной работы организма, ее обязательно нужно комбинировать с полезными свойствами животного происхождения.

Видео

Качество белка

Биологическая ценность белков можно рассматривать с разных сторон. Химическую точку зрения и азот мы уже изучили, рассмотрим и другие показатели.

  • Аминокислотный профиль означает, что белки, поступающие с пищей, должны соответствовать тем, которые уже есть в организме. Иначе синтез нарушится и приведет к распаду белковых соединений.
  • Продукты с консервантами и те, которые подверглись сильной тепловой обработке, имеют меньше доступных аминокислот.
  • В зависимости от скорости расщепления белков на простые компоненты, белки усваиваются быстрее или медленнее.
  • Утилизация белков – показатель времени, на которое в организме задерживается образованный азот, и сколько в общем количестве получается перевариваемого протеина.
  • Эффективность зависит от того, как ингредиент повлиял на прирост мышечной массы.

Также следует отметить уровень усвоения белков по составу аминокислот. За счет химической и биологической ценности можно определить продукцию с оптимальным источником протеина.

Рассмотрим список компонентов, входящих в рацион атлета:

Как мы видим, углеводная пища также входит в здоровое меню для совершенствования мышц. Не отказывайтесь от полезных компонентов. Только при правильном соотношении белков, жиров и углеводов, организм не ощутит стресса и будет видоизменяться в лучшую сторону.

Важно! В рационе должны преобладать белки растительного происхождения. Их соотношение к животным составляет 80% к 20%.

Чтобы получить максимальную пользу от белковых продуктов, не забывайте об их качестве и скорости усвоения. Старайтесь сбалансировать рацион так, чтобы организм насытился полезными микроэлементами и не страдал от дефицита витаминов и энергии. В завершение к сказанному отметим, что нужно заботиться о правильном метаболизме. Для этого старайтесь наладить питание и употреблять белковую пищу после обеда. Так вы предупредите ночные перекусы, а это благоприятно скажется на вашей фигуре и здоровье. Если вы хотите похудеть, кушайте мясо птицы, рыбу и кисломолочные продукты с низкой жирностью.

diets.guru

Белка — Википедия

Белки

промежуточные ранги

Sciurus Linnaeus, 1758

Бе́лки (лат. Sciurus) — род грызунов семейства беличьих. Кроме собственно рода Sciurus, белками называют ещё целый ряд представителей семейства беличьих из родов красные белки (Tamiasciurus), пальмовые белки (Funambulus) и многих других. Что касается собственно рода Sciurus, то он объединяет в себя около 30 видов, распространённых в Европе, Северной и Южной Америке и в умеренном поясе Азии.

В латинском sciurus — заимствование из др.-греч. , σκίουρος «белка», а там от σκιά + οὐρά, буквально «тенехвост»[1].

Род белок обыкновенных входит в трибу Sciurini наряду с четырьмя другими родами.

Имеет удлинённое тело с пушистым длинным хвостом, длинные уши, тёмно-бурый цвет с белым брюшком, иногда серый (особенно зимой). Водятся повсюду, кроме Австралии. Белка является источником ценного меха.

Одной из широко известных отличительных особенностей многих белок является их способность запасать на зиму орехи. Некоторые виды белок закапывают их в землю, другие — прячут в дуплах деревьев. Как полагают учёные, плохая память некоторых видов белок, в частности серой, помогает сохранять леса, так как они закапывают орехи в землю и забывают про них, а из проросших семян появляются новые деревья[2].

В основном питаются растительностью, богатой белками, углеводами и жирами. Самым тяжёлым временем для белок является ранняя весна, когда зарытые семена начинают прорастать и более не могут служить в качестве пищи, а новые ещё не поспели. В этот период белки питаются почками деревьев, в частности серебристого клёна. Белки всеядны: кроме орехов, семян, плодов, грибов и зелёной растительности они также употребляют в пищу насекомых, яйца и даже небольших птиц, а кроме того млекопитающих и лягушек. Очень часто эта пища заменяет белкам орехи в тропических странах.

Белки в населённых пунктах способны кормиться из птичьих кормушек, выкапывать высаженные растения в поисках семян и селиться в помещениях, таких как мансарды. В продаже есть кормушки с защитой от белок.

Зубы белок всегда острые и постепенно стачиваются (у грызунов зубы растут постоянно). Белки считаются вредителями — домовладельцы на территориях с большой популяцией белок должны тщательно закрывать свои подвалы и чердаки, так как белки могут устроить там свои гнёзда или испортить что-нибудь. Некоторые разбрасывают на чердаках и подвалах шерсть домашних животных (собак или кошек), что даёт белкам почувствовать в этих местах присутствие хищника. Чучела, как правило, игнорируются животными, и лучший способ предохранить какую-либо вещь от порчи — это смазать её чем-нибудь несъедобным, вроде чёрного перца. Иногда для белок устраивают ловушки и затем переносят их подальше от жилища.

Белок можно приручить для кормления с рук. Поскольку они приспособлены прятать излишки еды, они будут брать у вас столько, сколько вы будете предлагать. Если человек начинает прикармливать белку, она вернётся к нему через день за новой порцией. Белки, живущие в парках и садах в черте города, давно усвоили, что человек является источником продовольствия. Кормить белок с рук всё же не рекомендуется — они могут быть заражены чумой или другими болезнями, поранить руку или больно укусить.

Белки очень ловко разгрызают орехи. Зверёк вонзает оба нижних резца в то место, где орех крепится к веточке. Нижняя челюсть белки состоит из двух половинок, соединённых эластичной мышцей. Когда белка слегка стягивает их вместе, резцы немного расходятся в стороны и, как клин вбитый в отверстие, раскалывают орех пополам.

Белки могут стать причиной нарушений электроснабжения, вызывая короткие замыкания на элементах линий электропередач, находящихся под высоким напряжением. В США белки дважды в истории становились причиной понижения биржевого индекса высоких технологий NASDAQ и вызвали каскадное отключение электричества в Алабамском университете. Они часто точат свои зубы о ветки деревьев, но не в состоянии отличить ветки от электрических проводов. В настоящее время для защиты проводов используют специальные резиновые щитки.

Одним из самых частых продуктов, которым подкармливают белок, является арахис. Однако недавние исследования учёных показали, что присутствующий в сыром арахисе фермент трипсин препятствует усвоению белка в кишечнике. Доктор Джеймс Киссветтер (англ. James K. Kieswetter) советует давать белкам прожаренный арахис[3]. Однако другие учёные говорят, что арахис в любом виде, а также семечки подсолнечника не полезны для белок, так как они бедны питательными веществами, в результате чего у белок может развиться метаболическая болезнь костей[4].

  • Род Белки (Sciurus)[5]

В Средневековье белка считалась ленивой, похотливой, жадной и глупой, сообразно её чертам поведения (продолжительный сон, спаривание, запасание пищи и забывание, где сделана кладовая). Согласно одному из определений XIV века, она — «лесная обезьяна». Кроме того, символизм рыжего цвета определял, что белка, обладающая рыжей шкуркой, обладает и дурной природой[7].

В скандинавской мифологии белка-«грызозуб» — посредник, связующее звено между «верхом» и «низом», бегает по Мировому Древу Иггдрасиль.

В современности белка считается безобидным маленьким зверьком, симпатичным, весёлым и игривым[7].

  • Белка прячется, сливаясь с окружающим пейзажем.

  • Белок можно приручить для кормления с рук.

  • Белка, вид спереди.

  • Белка оглядывается.

  • Белка играет с жёлудями.

  1. ↑ Собственно латинское название белки, возможно, было такое же, как и у сони.
  2. ↑ Forgetful gray squirrels good for trees
  3. ↑ Miami Dead Animal Removal
  4. ↑ Metabolic Bone Disease
  5. ↑ Русские названия по книге Полная иллюстрированная энциклопедия. «Млекопитающие» Кн. 2 = The New Encyclopedia of Mammals / под ред. Д. Макдональда. — М.: Омега, 2007. — С. 441. — 3000 экз. — ISBN 978-5-465-01346-8.
  6. 1 2 3 4 5 Соколов В. Е. Пятиязычный словарь названий животных. Млекопитающие. Латинский, русский, английский, немецкий, французский. / под общей редакцией акад. В. Е. Соколова. — М.: Рус. яз., 1984. — С. 143. — 10 000 экз.
  7. 1 2 3 Пастуро М. Символическая история европейского средневековья. Пер. с фр. Е. Решетниковой. — СПб.: «Александрия», 2012. — С. 410.

ru.wikipedia.org

БЕЛКИ - это... Что такое БЕЛКИ?

где R - атом водорода или какая-нибудь органическая группа. Белковая молекула (полипептидная цепь) может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: обладающая основными свойствами аминогруппа, Nh3, и кислотная карбоксильная группа, СООН. Обе эти группы присоединены к a-атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:


После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т.д. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: полипептидная цепь расщепляется на аминокислоты с присоединением воды. Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия. Карбоксильная группа и амидная группа (или сходная с ней имидная - в случае аминокислоты пролина) имеются у всех аминокислот, различия же между аминокислотами определяются природой той группы, или "боковой цепи", которая обозначена выше буквой R. Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью. Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в белках цистеин может присутствовать в виде димера - цистина). Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок.
Оптическая активность. У всех аминокислот, за исключением глицина, к a-атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, т.е. как левая рука к правой. Одну конфигурацию называют левой, или левовращающей (L), а другую - правой, или правовращающей (D), поскольку два таких изомера различаются направлением вращения плоскости поляризованного света. В белках встречаются только L-аминокислоты (исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы), и все они обладают оптической активностью (поскольку имеется только один изомер). D-аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий.

АСИММЕТРИЧЕСКИЙ АТОМ УГЛЕРОДА в молекуле аминокислоты изображен здесь в виде шарика, помещенного в центр тетраэдра. Представленное расположение четырех замещающих групп соответствует L-конфигурации, характерной для всех природных аминокислот.
Последовательность аминокислот. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов. В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях.
Сложные белки. Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: он содержит железопорфирин, который определяет его красный цвет и позволяет ему играть роль переносчика кислорода. В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: в гликопротеинах присутствуют сахара, в липопротеинах - жиры. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету.
Третичная структура. Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка (первичная структура), сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя (вторичная структура). Из комбинации таких спиралей и слоев возникает компактная форма следующего порядка - третичная структура белка. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Структура эта не жесткая, она как бы "дышит" - колеблется вокруг некой средней конфигурации. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия (способность производить работу) минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Нередко одна часть цепи бывает жестко сцеплена с другой дисульфидными (-S-S-) связями между двумя остатками цистеина. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль. Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей. У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования - волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные ("отталкивающие воду") аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные ("притягивающие воду") находятся на ее поверхности. Многие белки - это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок. Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Если данный белок - фермент, то другая, обычно меньшая, молекула какого-то вещества входит в такую полость подобно тому, как ключ входит в замок; при этом меняется конфигурация электронного облака молекулы под влиянием находящихся в полости химических групп, и это вынуждает ее определенным образом реагировать. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель "ключа и замка", объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями. Белки у разных видов организмов. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Они, однако, несколько различаются по своей аминокислотной последовательности. По мере того как виды дивергируют от общего предка, некоторые аминокислоты в определенных положениях замещаются в результате мутаций другими. Вредные мутации, являющиеся причиной наследственных болезней, выбраковываются естественным отбором, но полезные или по крайней мере нейтральные могут сохраняться. Чем ближе друг к другу два каких-нибудь биологических вида, тем меньше различий обнаруживается в их белках. Некоторые белки меняются относительно быстро, другие весьма консервативны. К последним принадлежит, например, цитохром с - дыхательный фермент, имеющийся у большинства живых организмов. У человека и шимпанзе его аминокислотные последовательности идентичны, а в цитохроме с пшеницы иными оказались лишь 38% аминокислот. Даже сравнивая человека и бактерии, сходство цитохромов с (различия затрагивают здесь 65% аминокислот) все еще можно заметить, хотя общий предок бактерии и человека жил на Земле около двух миллиардов лет назад. В наше время сравнение аминокислотных последовательностей часто используют для построения филогенетического (генеалогического) древа, отражающего эволюционные связи между разными организмами.
Денатурация. Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным; он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка - вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает. Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: высокая температура необратимо денатурирует ферменты микроорганизмов, и микроорганизмы погибают.
СИНТЕЗ БЕЛКОВ
Для синтеза белка живой организм должен располагать системой ферментов, способных присоединять одну аминокислоту к другой. Необходим также источник информации, которая бы определяла, какие именно аминокислоты следует соединять. Поскольку в организме имеются тысячи видов белков и каждый из них состоит в среднем из нескольких сотен аминокислот, необходимая информация должна быть поистине огромной. Хранится она (подобно тому, как хранится запись на магнитной ленте) в молекулах нуклеиновых кислот, из которых состоят гены.
См. также
НАСЛЕДСТВЕННОСТЬ;
НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
Активация ферментов. Синтезированная из аминокислот полипептидная цепь - это далеко не всегда белок в его окончательной форме. Многие ферменты синтезируются сначала в виде неактивных предшественников и переходят в активную форму лишь после того, как другой фермент удалит на одном из концов цепи несколько аминокислот. В такой неактивной форме синтезируются некоторые из пищеварительных ферментов, например трипсин; эти ферменты активируются в пищеварительном тракте в результате удаления концевого фрагмента цепи. Гормон инсулин, молекула которого в активной форме состоит из двух коротких цепей, синтезируется в виде одной цепи, т.н. проинсулина. Затем средняя часть этой цепи удаляется, а оставшиеся фрагменты связываются друг с другом, образуя активную молекулу гормона. Сложные белки образуются лишь после того, как к белку будет присоединена определенная химическая группа, а для этого присоединения часто тоже требуется фермент.
Метаболический кругооборот. После скармливания животному аминокислот, меченных радиоактивными изотопами углерода, азота или водорода, метка быстро включается в его белки. Если меченые аминокислоты перестают поступать в организм, то количество метки в белках начинает снижаться. Эти эксперименты показывают, что образовавшиеся белки не сохраняются в организме до конца жизни. Все они, за немногими исключениями, находятся в динамичном состоянии, постоянно распадаются до аминокислот, а затем вновь синтезируются. Некоторые белки распадаются, когда гибнут и разрушаются клетки. Это постоянно происходит, например, с эритроцитами и клетками эпителия, выстилающего внутреннюю поверхность кишечника. Кроме того, распад и ресинтез белков протекают и в живых клетках. Как ни странно, о распаде белков известно меньше, чем об их синтезе. Ясно, однако, что в распаде участвуют протеолитические ферменты, сходные с теми, которые расщепляют белки до аминокислот в пищеварительном тракте. Период полураспада у разных белков различен - от нескольких часов до многих месяцев. Единственное исключение - молекулы коллагена. Однажды образовавшись, они остаются стабильными, не обновляются и не замещаются. Со временем, однако, меняются некоторые их свойства, в частности эластичность, а поскольку они не обновляются, следствием этого оказываются определенные возрастные изменения, например появление морщин на коже.
Синтетические белки. Химики давно уже научились полимеризовать аминокислоты, но аминокислоты соединяются при этом неупорядоченно, так что продукты такой полимеризации мало похожи на природные. Правда, имеется возможность соединять аминокислоты в заданном порядке, что позволяет получать некоторые биологически активные белки, в частности инсулин. Процесс достаточно сложен, и таким способом удается получать лишь те белки, в молекулах которых содержится около сотни аминокислот. Предпочтительнее вместо этого синтезировать или выделить нуклеотидную последовательность гена, соответствующую желаемой аминокислотной последовательности, а затем ввести этот ген в бактерию, которая и будет вырабатывать путем репликации большое количество нужного продукта. У этого метода, впрочем, тоже есть свои недостатки.
См. также ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ.
БЕЛКИ И ПИТАНИЕ
Когда белки в организме распадаются до аминокислот, эти аминокислоты могут быть снова использованы для синтеза белков. В то же время и сами аминокислоты подвержены распаду, так что они реутилизируются не полностью. Ясно также, что в период роста, при беременности и заживлении ран синтез белков должен превышать распад. Некоторые же белки организм непрерывно теряет; это белки волос, ногтей и поверхностного слоя кожи. Поэтому для синтеза белков каждый организм должен получать аминокислоты с пищей.
Источники аминокислот. Зеленые растения синтезируют из СО2, воды и аммиака или нитратов все 20 аминокислот, встречающихся в белках. Многие бактерии тоже способны синтезировать аминокислоты при наличии сахара (или какого-нибудь его эквивалента) и фиксированного азота, но и сахар, в конечном счете, поставляется зелеными растениями. У животных способность к синтезу аминокислот ограниченна; они получают аминокислоты, поедая зеленые растения или других животных. В пищеварительном тракте поглощенные белки расщепляются до аминокислот, последние всасываются, и уже из них строятся белки, характерные для данного организма. Ни один поглощенный белок не включается в структуры тела как таковой. Единственное исключение заключается в том, что у многих млекопитающих часть материнских антител может в интактном виде попасть через плаценту в кровоток плода, а через материнское молоко (особенно у жвачных) быть передано новорожденному сразу же после его появления на свет.
Потребность в белках. Ясно, что для поддержания жизни организм должен получать с пищей некоторое количество белков. Однако размеры этой потребности зависят от ряда факторов. Организму необходима пища и как источник энергии (калорий), и как материал для построения его структур. На первом месте стоит потребность в энергии. Это значит, что, когда углеводов и жиров в рационе мало, пищевые белки используются не для синтеза собственных белков, а в качестве источника калорий. При длительном голодании даже собственные белки расходуются на удовлетворение энергетических нужд. Если же углеводов в рационе достаточно, то потребление белков может быть снижено.
Азотистый баланс. В среднем ок. 16% всей массы белка составляет азот. Когда входившие в состав белков аминокислоты расщепляются, содержавшийся в них азот выводится из организма с мочой и (в меньшей мере) с калом в виде различных азотистых соединений. Удобно поэтому для оценки качества белкового питания использовать такой показатель, как азотистый баланс, т.е. разность (в граммах) между количеством азота, поступившего в организм, и количеством выведенного азота за сутки. При нормальном питании у взрослого эти количества равны. У растущего организма количество выведенного азота меньше количества поступившего, т.е. баланс положителен. При нехватке белков в рационе баланс отрицателен. Если калорий в рационе достаточно, но белки в нем полностью отсутствуют, организм сберегает белки. Белковый обмен при этом замедляется, и повторная утилизация аминокислот в синтезе белка идет с максимально возможной эффективностью. Однако потери неизбежны, и азотистые соединения все же выводятся с мочой и частично с калом. Количество азота, выведенного из организма за сутки при белковом голодании, может служить мерой суточной нехватки белка. Естественно предположить, что, введя в рацион количество белка, эквивалентное этому дефициту, можно восстановить азотистый баланс. Однако это не так. Получив такое количество белка, организм начинает использовать аминокислоты менее эффективно, так что для восстановления азотистого баланса требуется некоторое дополнительное количество белка. Если количество белка в рационе превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого, по-видимому, нет. Избыток аминокислот просто используется как источник энергии. В качестве особенно яркого примера можно сослаться на эскимосов, которые потребляют мало углеводов и примерно в десять раз больше белка, чем требуется для поддержания азотистого баланса. В большинстве случаев, однако, использование белка в качестве источника энергии невыгодно, поскольку из определенного количества углеводов можно получить намного больше калорий, чем из такого же количества белка. В бедных странах население получает необходимые калории за счет углеводов и потребляет минимальное количество белка. Если необходимое число калорий организм получает в форме небелковых продуктов, то минимальное количество белка, обеспечивающее поддержание азотистого баланса, составляет для взрослого человека ок. 30 г в день. Примерно столько белка содержится в четырех ломтиках хлеба или 0,5 л молока. Оптимальным считают обычно несколько большее количество; рекомендуется от 50 до 70 г.
Незаменимые аминокислоты. До сих пор белок рассматривался как нечто целое. Между тем для того, чтобы мог идти синтез белка, в организме должны присутствовать все необходимые аминокислоты. Некоторые из аминокислот организм животного сам способен синтезировать. Их называют заменимыми, поскольку они не обязательно должны присутствовать в рационе, - важно лишь, чтобы в целом поступление белка как источника азота было достаточным; тогда при нехватке заменимых аминокислот организм может синтезировать их за счет тех, что присутствуют в избытке. Остальные, "незаменимые", аминокислоты не могут быть синтезированы и должны поступать в организм с пищей. Для человека незаменимыми являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин, лизин и аргинин. (Хотя аргинин и может синтезироваться в организме, его относят к незаменимым аминокислотам, поскольку у новорожденных и растущих детей он образуется в недостаточном количестве. С другой стороны, для человека зрелого возраста поступление некоторых из этих аминокислот с пищей может стать необязательным.) Этот список незаменимых аминокислот приблизительно одинаков также и у других позвоночных и даже у насекомых. Питательную ценность белков обычно определяют, скармливая их растущим крысам и следя за прибавкой веса животных.
Питательная ценность белков. Питательную ценность белка определяют по той незаменимой аминокислоте, которой более всего не хватает. Проиллюстрируем это на примере. В белках нашего тела содержится в среднем ок. 2% триптофана (по весу). Допустим, что в рацион входит 10 г белка, содержащего 1% триптофана, и что других незаменимых аминокислот в нем достаточно. В нашем случае 10 г этого неполноценного белка по сути эквивалентны 5 г полноценного; остальные 5 г могут послужить только источником энергии. Отметим, что, поскольку аминокислоты в организме практически не запасаются, а для того чтобы мог идти синтез белка, должны одновременно присутствовать все аминокислоты, эффект от поступления незаменимых аминокислот можно обнаружить лишь в том случае, если все они поступят в организм одновременно. Усредненный состав большей части животных белков близок к усредненному составу белков человеческого тела, так что аминокислотная недостаточность нам вряд ли грозит, если наш рацион богат такими продуктами, как мясо, яйца, молоко и сыр. Однако есть белки, например желатин (продукт денатурации коллагена), которые содержат очень мало незаменимых аминокислот. Растительные белки, хотя они в этом смысле и лучше желатина, тоже бедны незаменимыми аминокислотами; особенно мало в них лизина и триптофана. Тем не менее и чисто вегетарианскую диету вовсе нельзя считать вредной, если только при этом потребляется несколько большее количество растительных белков, достаточное для того, чтобы обеспечить организм незаменимыми аминокислотами. Больше всего белка содержится у растений в семенах, особенно в семенах пшеницы и различных бобовых культур. Богаты белком также и молодые побеги, например у спаржи.
Синтетические белки в рационе. Добавляя небольшие количества синтетических незаменимых аминокислот или богатых ими белков к неполноценным белкам, например к белкам кукурузы, можно значительно повысить питательную ценность последних, т.е. тем самым как бы увеличить количество потребляемого белка. Другая возможность состоит в выращивании бактерий или дрожжей на углеводородах нефти с добавлением нитратов или аммиака в качестве источника азота. Полученный таким путем микробный белок может служить кормом для домашней птицы или скота, а может и непосредственно потребляться человеком. Третий, широко применяющийся, метод использует особенности физиологии жвачных животных. У жвачных в начальном отделе желудка, т.н. рубце, обитают особые формы бактерий и простейших, которые превращают неполноценные растительные белки в более полноценные микробные белки, а эти, в свою очередь, - после переваривания и всасывания - превращаются в животные белки. К корму скота можно добавить мочевину - дешевое синтетическое азотсодержащее соединение. Обитающие в рубце микроорганизмы используют азот мочевины для превращения углеводов (которых в корме значительно больше) в белок. Около трети всего азота в корме скота может поступать в виде мочевины, что по сути и означает в определенной мере химический синтез белка. В США этот метод играет важную роль как один из способов получения белка.
ЛИТЕРАТУРА
Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, тт. 1-2. М., 1993 Албертс Б., Брей Д., Льюс Дж. и др. Молекулярная биология клетки, тт. 1-3. М., 1994

Энциклопедия Кольера. — Открытое общество. 2000.

dic.academic.ru

Что такое белки — строение и функции

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.

Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.

В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

  1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
  2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
  3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
  4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
  5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
  6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
  7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
  8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
  9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH2). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

  1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
  2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
  3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
  4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
  5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

  • мясо;
  • рыба;
  • различные морепродукты;
  • яйца;
  • бобовые;
  • молочные продукты.

Заключение

Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.

Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.

1001student.ru

Значение слова БЕЛКИ. Что такое БЕЛКИ?

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

kartaslov.ru

описание, питание, размножение, сколько живет

Белка обыкновенная довольно широко распространен по всей территории нашей страны, поэтому обыкновенная белка известна многим с детства. Это милое создание очень любит орехи и отличается довольно мирным характером. В настоящее время этот зверек встречается и в черте города, особенно в парковой зоне.

Обыкновенная белка: описание

Этот грызун представляет семейство беличьих и имеет еще одно название – векша, хотя им в наше время мало кто пользуется. В мире насчитывается до 30 видов этого семейства, распространенных по всей территории земного шара и только белка обыкновенная живет на наших просторах.

Внешний вид

Белка – это довольно шустрый зверек со стройным пропорциональным телом, на конце которого можно увидеть довольно длинный и пушистый хвост, длиной от 13 до 19 см, что достигает 2/3 от всей длины тела. Белки всех видов, в том числе и белка обыкновенная имеют общие черты. Хвост кажется уплощенным из-за длинных волосков, торчащих в разные стороны.

Этот грызун вырастает в длину до 30 см максимум, набирая при этом вес не больше 400 граммов. У белки круглая голова с темного цвета глазами в виде бусинок, а также длинные уши, на конце которых расположились торчащие вверх кисточки, которые в зимний период становятся более заметными.

Вибриссы обладают высокой чувствительностью и украшают как мордочку, так и передние лапки с брюшком. Живот у белки всегда светлее, либо имеет чисто белый оттенок, по сравнению с верхней частью зверька. Задние конечности белки значительно длиннее передних, при этом все лапы вооружены довольно острыми и цепкими когтями.

Важно знать! Общие размеры белки обыкновенной зависят от среды обитания. Чем севернее расположен регион, тем меньшие размеры имеет зверек. Это же можно сказать и о расцветке белки, которая становится более светлой по направлению на север.

Перед наступлением зимы у белки вырастает довольно высокий и густой мех, чего не скажешь о летнем периоде, когда у нее мех короткий, редкий и жесткий.

Характер окраса

Окрас белки обыкновенной может варьироваться в довольно широких пределах, в зависимости от сезона, подвида и даже в зависимости от границ популяции отдельных видов.

В летний период окрас шерстяного покрова отличается более темными тонами, выдержанными в бурых, рыжих или темно-бурых оттенках. В зимний период их окрас больше напоминает серые оттенки, а иногда почти черные. Среди белок встречаются особи, шерсть которых разбавлена светлыми пятнами (пегие), а также особи с практически черным мехом (меланисты) или экземпляры, лишенные расцветки (альбиносы).

Дальневосточные, карпатские и маньчжурские подвиды отличаются более коричневыми тонами, в том числе и более черными, особенно в зимний период. Белки-телеутки, представляющие самый крупный подвид белок, обитающих на нашей территории, в зимний период имеют серебристо-серый, бледно-серый или голубоватый цвет.

Белки-телеутки еще называются белками-серохвостками в связи с цветом хвоста в зимний период. Кроме этого белки подразделяются на «бурохвосток», на «краснохвосток» и на «чернохвосток».

Линька

Белка, как и многие другие животные, имеющие мех, линяют 2 раза в год, при этом хвост меняет свой шерстяной покров только 1 раз в год. Как правило, процесс линьки происходит весной, в апреле/мае месяце и осенью, в сентябре/ноябре месяце.

Процессом линьки у животных управляет продолжительность светового дня, которая оказывает влияние на функции гипофиза. Гипофиз начинает вырабатывать тиреотропин, который влияет на функцию щитовидной железы, а она запускает процесс линьки.

Интересные факты! Взрослые самцы всегда начинают линять раньше, по сравнению с взрослыми самками, а также молодью, которая появилась на свет в текущем году. Линька весной начинается с головы, а осенняя линька – с хвоста.

Периоды линьки могут колебаться в зависимости от наличия кормовой базы, а также температурных режимов региона. При наличии кормовой базы процесс линьки запускается раньше и раньше заканчивается, а при недостатке пропитания этот процесс может растянуться на неопределенное время.

Образ жизни и характер поведения

Белка обыкновенная не метит свою территорию, как некоторые животные, поэтому на одной территории может проживать несколько особей. Белка предпочитает большую часть своего времени проводить на деревьях, при этом наибольшую активность этот грызун проявляет в утренние и в вечерние часы. В это время суток она занята тем, что ищет для себя пропитание, затрачивая на это почти все свое свободное время. В случае опасности, животное прячется в кроне деревьев.

Белка с легкостью перепрыгивает с дерева на дерево, преодолевая по прямой до 4-х метров и по нисходящей дуге не меньше 15 метров. Хвост у нее служит в качестве руля. В зимнее время больше перемещается по деревьям, а в брачный период, а также когда нет снега – может перемещаться и по земле, прыжками до 1 м в длину.

В глухозимье, когда на улице лютуют морозы или сильные снегопады с метелями, белка обыкновенная находится в своем укрытии, при этом она может покинуть его только в случае сильного голода.

Места обитания

Практически всем известно, что белки живут на деревьях. При этом они ищут деревья с дуплами, где и обустраивают для себя жилище. Для этого они набивают дупло лишайником, сухой травой и листьями.

Гнездо может находиться на высоте до 15 метров, среди густых веток. Диаметр гнезда достигает больше 30 сантиметров и имеет форму шара.

Интересно знать! Зачастую белки оккупируют гнезда различных птиц, чтобы не тратить время на постройку своего гнезда. Самцы тем более не занимаются этим ответственным делом, а поселяются в гнездах, оставленных самками, а также в гнездах, оставленных различными птицами.

Специалисты заметили, что каждая белка имеет по несколько гнезд, переходя из одного гнезда в другое через каждые несколько дней. Самка перетаскивает свое потомство в зубах. В зимнее время в одном гнезде может проживать по несколько особей, хотя они предпочитают вести уединенный образ жизни.

Миграции

То, что белки зачастую осуществляют длительные миграции, известно давно. Как правило, этот процесс начинается в конце лета, начале осени и связан он с различными природными катаклизмами, такими как пожары, засухи, а также неурожайные годы, связанные с наличием основных беличьих кормов.

Естественно, что они не осуществляют перемещений на расстояние больше 200 километров, а их перемещения ограничиваются близлежащими лесными массивами.

Перемещения характерны тем, что фронт миграции белок растягивается на сотни километров, несмотря на то, что белки перемещаются практически поодиночке. При этом они могут сбиваться в стаи при наличии естественных препятствий.

В процессе миграции белки способны преодолевать:

  • Степи.
  • Тундру и лесотундру.
  • Различные острова.
  • Реки и морские заливы.
  • Горы.
  • Населенные пункты.

Миграция белок имеют довольно негативные последствия, так как белки гибнут от голода, от холода, а также от того, что на них охотятся различные хищники.

Существуют еще сезонные миграции, которые связаны с тем, что молодняк начинает самостоятельную жизнь, а объекты пропитания созревают не в одночасье. При этом сезонные миграции в неурожайные годы могут перерасти в масштабные перемещения.

В августе/сентябре месяце происходит масштабное расселение молодняка, при этом особи покидают родные гнезда и удаляются от них на расстояние до70-300 км.

Некоторые взрослые особи все же остаются, но им приходится переключаться на питание низкокалорийной растительностью, с высоким содержанием клетчатки. Например:

  • Они питаются лишайниками.
  • Почками различных растений.
  • Корой молодых побегов.
  • Хвоей.

Та молодь, которая осталась, впоследствии окажется основой для пополнения местной популяции белок.

Продолжительность жизни белок

Находясь в природных условиях, всего 10 процентов особей доживает до возраста 4-х лет. При содержании в неволе эти грызуны способны прожить не меньше 10 лет.

Природные места обитания

Ареал белки обыкновенной, которая представляет один из 40 подвидов, распространен на бореальную зону Евразии, начиная от берегов Атлантического океана и заканчивая Камчаткой, Сахалином и о. Хоккайдо. Белка встречается в Сибири, на Дальнем Востоке, а также на европейской части России. На Камчатке первые белки появились где-то в начале прошлого века. Этот вид грызунов неплохо себя чувствует на Тянь-Шане, на Кавказе и в Крыму, где белка встречается, как в виноградниках, так и в садах.

Белка обыкновенная – это типичный лесной житель, который обитает в смешанных хвойно-широколиственных насаждениях, где достаточно пропитания в виде семян различных пород деревьев.

Кроме этого, белка с большим удовольствием селится:

  • В кедровниках.
  • В зарослях кедрового стланика.
  • В ельниках.
  • В зарослях лиственных пород деревьев.
  • В пихтовых лесах.
  • В сосняках.

Ученые определили, что популяции белок заметно снижаются ближе к северным территориям, где встречается сосновое и лиственное редколесье.

Питание обыкновенной белки

В рацион питания белки входит до 130 наименований пищевых объектов, хотя это животное отдает предпочтение семенам хвойных пород деревьев, таких как сосна, ель, сибирский кедр, лиственница и пихта. В лесах, где преобладает дуб с зарослями лещины, белка с удовольствием грызет орехи и желуди.

Когда год неурожайный, белке приходится питаться в большей степени не основными кормами, поэтому она уничтожает почки и побеги молодых деревьев, корни и клубни, лишайники, ягоды, травы и грибы, отдавая предпочтение трюфелю оленьему.

В случаях нехватки кормов белка запросто может стать вредителем, уничтожая цветочные почки елей. Когда наступает период брачных игр, белка превращается в хищника, поедая различные личинки, яйца, птенцов и мелких беспозвоночных.

Белка, как и другие виды грызунов, предусмотрительно запасается на зиму продуктами, в виде орехов, желудей, шишек и т.д., набивая ими дупла или пряча их среди корней. Она также сушит грибы, развешивая их на ветках деревьев. К сожалению, она не запоминает тех мест, где она прячет свои припасы на зиму, чем пользуются другие лесные жители, такие как медведи, птицы и т.д.

Важный факт! Несмотря на то, что припасы на зиму, которые запасла белка, часто поедают другие звери и птицы, белка в долгу не остается и запросто достает припасы из-под полуметрового слоя снега, запасенные на зиму мышами, бурундуками и кедровками.

После зимовки сильный голод заставляет это животное употреблять в пищу кости погибших небольших животных. За сутки это животное в летний период съедает до 80 г пищи, а в зимнее время – не больше 35 граммов.

Процесс размножения и появление потомства

Белки отличаются тем, что они могут размножаться до 2-х раз в год, а в более теплых регионах и до 3-х раз. Исключение составляет только якутская белка, которая размножается всего 1 раз в год. Брачный сезон у белок начинается в зависимости от условий обитания и привязан к конкретной местности. Начало периода размножения характеризуется наступлением января-марта месяца и заканчивается в июле-августе.

Как правило, у самок достаточное количество ухажеров и ей приходится выбирать из полдесятка самцов, которые в это время издают характерные звуки, привлекая самку, а также гоняются друг за другом и активно стучат лапами по веткам деревьев. Выбрав для себя самца, самка оплодотворяется, после чего приступает к строительству вместительного и аккуратного гнезда, а иногда и нескольких гнезд.  Где-то через 40 дней максимум на свет появляется потомство.

Интересно знать! После того, как белка выкормит свое первое потомство, она пополняет свой организм питательными веществами и спаривается опять. Интервал между выводками составляет около 13 недель. С приходом осени, поголовье бельчат в основном состоит из особей, появившихся на свет в текущем году.

Первые роды состоят из 3-10 бельчат, которые абсолютно беспомощные, голые и слепые. Их вес составляет не больше 8 граммов каждый. Во втором помете детенышей всегда меньше. Через пару недель молодь начинает покрываться шерстью, а через месяц у них открываются глаза. В этот период они уже могут вылезать из гнезда.

Почти 2 месяца самка кормит их молоком, после чего малыши могут уже уйти от своей матери. Через год или чуть раньше белки становятся половозрелыми.

Природные враги белок

Белка обыкновенная подвергается нападению различных хищников. Например:

  • Лесной куницы.
  • Ястреба-тетеревятника.
  • Лис.
  • Совообразных.
  • Соболя.
  • Харзы.
  • Диких кошек.

По мнению ученых природные враги белки не в состоянии навредить ее популяции. Куда более опасным является нехватка кормов, а также различные заболевания. Как правило, болезни появляются под конец осени, но наиболее частыми они проявляются в весенний период. На белках паразитируют различные вредители, такие как клещи, блохи и глисты. В связи с этим, белок очень много гибнет от туляремии, кокцидиоза, а также геморрагической септицемии.

Промысловое значение

Белка обыкновенная представляет ценного пушного зверя, поэтому является ключевым объектом пушного промысла. На нее охотятся в лесах европейской части территории нашей страны, на Урале, в Якутии, в Сибири и на Дальнем Востоке.

Еще совсем недавно, каких-то полсотни лет, по объему заготовок меха белка уступала лишь соболю. Это привело к тому, что в наши дни резко упал прием шкурок этого зверя, а начиная с 2009 года шкурки белок даже не выставляются на торги пушных аукционов.

Популяция и статус вида

На популяции белки обыкновенной оказывает особое влияние кормовая база. Как правило, после плодородного года значительно, почти на 400 процентов увеличивается рождаемость белки. А вот после неурожайного года численность этого животного падает в десятки раз.

Численность поголовья белок из расчета на 1 тыс. га зависит от многих факторов, но основным все же считается наличие кормовой базы. Поэтому в Подмосковье этот показатель находится на уровне 30-80 белок на 1 тыс. га, а уже в Восточной Сибири он достигает значения от 100 до 290 особей на 1 тыс. га. Наибольшая плотность поголовья отмечается в кедровых лесах, где на 1 тыс. га припадает до полутысячи особей.

Интересные факты! В Ирландии и в Англии серая белка, завезенная в леса, вытеснила белку обыкновенную, заразив ее опасным поксивирусом. На Кавказе наоборот, завезенная обыкновенная белка вытеснила персидскую белку, которая на протяжении многих веков обитала в этих краях.

В местах, где практикуется промысел на белок, численность этого зверька восстанавливается на протяжении 4-х лет максимум. В этих же условиях наблюдается катастрофическая смертность молодых особей, 3 четверти которых не переживают первую зиму.

В заключение

Белка обыкновенная – это довольно резвый и быстрый зверек. Зачастую непоседливым детям говорят, что они крутятся, как белка в колесе. Не каждый знает, что существует много разновидностей белки обыкновенной, которые распространены по всей территории нашей страны. Если раньше белок можно было встретить в селах, то теперь они неплохо себя чувствуют в городских парках, где они запросто берут еду из рук человека. Что касается лесных белок, то они вряд ли подпустят человека на близкое расстояние. Некоторые семьи держат у себя дома белок в качестве домашнего питомца, поскольку это интересный и довольно подвижный зверек. Для его содержания необходимо приобрести специальную клетку с колесом, чтобы белка могла активно проводить время. С кормом никаких проблем не будет, поскольку она ест буквально все, но очень любит орехи и семена хвойных пород деревьев. При этом нужно следить за тем, чтобы белка не сбежала. Если это случится, то после побега ее вряд ли удастся вернуть.

В последнее время от жизнедеятельности человека страдают многие лесные звери, поэтому совсем неудивительно, что это коснулось и белок. Человек активно уничтожает леса, которые являются природным домом для многих живых существ.

Загрузка...

faunistics.com

БЕЛОК - это... Что такое БЕЛОК?

  • Белок А — (англ. protein A) это белок, молекулярной массой 40 60 кДа, выделенный с поверхности клеточной стенки золотистого стафилококка (Staphylococcus aureus). Белок А используется в биохимических исследованиях, так как хорошо связывает многие… …   Википедия

  • Белок G — (англ. protein G)  это белок, связывающий иммуноглобулины, который экспрессируются в стрептококках групп C и G. Белок G имеет сходства с белком А, но отличается специфичностью. Белок G имеет молекулярную массу 58 кДа (в случае белка… …   Википедия

  • белок — вытаращить арабские белки.. Словарь русских синонимов и сходных по смыслу выражений. под. ред. Н. Абрамова, М.: Русские словари, 1999. белок глобулин, гистон, протеиноид, протеин, протеиновое тело, протамин, протеид Словарь русских синонимов …   Словарь синонимов

  • БЕЛОК — 1. БЕЛОК1, белка, муж. (биол. хим.). Важнейшая составная часть организма животных и растений; то же, что альбумин и белковина. 2. БЕЛОК2, белка, муж. 1. Выпуклая непрозрачная оболочка глаза. || только мн. Глаза (прост.). Белки выпучить. Белками… …   Толковый словарь Ушакова

  • БЕЛОК — 1. БЕЛОК1, белка, муж. (биол. хим.). Важнейшая составная часть организма животных и растений; то же, что альбумин и белковина. 2. БЕЛОК2, белка, муж. 1. Выпуклая непрозрачная оболочка глаза. || только мн. Глаза (прост.). Белки выпучить. Белками… …   Толковый словарь Ушакова

  • БЕЛОК — 1. БЕЛОК1, белка, муж. (биол. хим.). Важнейшая составная часть организма животных и растений; то же, что альбумин и белковина. 2. БЕЛОК2, белка, муж. 1. Выпуклая непрозрачная оболочка глаза. || только мн. Глаза (прост.). Белки выпучить. Белками… …   Толковый словарь Ушакова

  • белок C — Белок, сериновая протеаза, синтезируемая клетками печени; антикоагулянт, является ингибитором факторов Va и VIIIa свертывания крови; частота гетерозигот по дефициту Б.C в популяциях человека достигает 1/200 данная аномалия связана с повышенным… …   Справочник технического переводчика

  • белок — БЕЛОК, лка, муж. Высокомолекулярное органическое вещество, обеспечивающее жизнедеятельность животных и растительных организмов. | прил. белковый, ая, ое. Белковые корма (с высоким содержанием белка). II. БЕЛОК, лка, муж. 1. Прозрачная часть яйца …   Толковый словарь Ожегова

  • Белок — Белок, связывающий жирные кислоты Белки, связывающие жирные кислоты (англ. fatty acid binding proteins, FABP; БСЖК)  семейство транспортеров жирных кислот и других липофильных веществ, таких как эйкозаноиды и ретиноиды. Как считается, эти… …   Википедия

  • белок — 1. БЕЛОК, лка; м. 1. Прозрачная жидкость, окружающая желток птичьего яйца. / О такой части куриного яйца как пище. Выпить сырой б. Взбитые белки. ◁ Белковый, ая, ое. Б. крем (из яичных белков). 2. БЕЛОК см. 1. Белки. 3. БЕЛОК см. 2. Белки. 4.… …   Энциклопедический словарь

  • dic.academic.ru

    Что такое белки, какой у них состав, зачем они нужны? :: SYL.ru

    О том, что такое белки, сейчас знает практически каждый из школьных уроков биологии. Они выполняют множество функций в клетке живого существа.

    Что такое белки?

    Это сложные органические соединения. Они состоят из аминокислот, которых всего существует 20, однако, соединив их в разной последовательности, можно получить миллионы разнообразных химических веществ.

    Структура белков

    Когда мы уже знаем, что такое белки, можно подробнее рассмотреть их строение. Существует первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура такого рода веществ.

    Первичная структура

    Это цепь, в которой аминокислоты соединены в нужном порядке. Это чередование и определяет вид белка. Для каждого вещества данного класса оно индивидуально. От первичной структуры во многом зависят также физические и химические свойства того или иного белка.

    Вторичная структура

    Это пространственная форма, которую принимает полипептидная цепь за счет образования водородных связей между карбоксильными группами и имино-группами. Существует два наиболее распространенных ее типа: альфа-спираль и бета-структура, имеющая лентообразный вид. Первая формируется вследствие возникновения связей между молекулами одной и той же полипептидной цепи, вторая — между двумя или более расположенными параллельно цепями. Однако также возможно возникновение бета-структуры и в пределах одного полимера — в том случае, когда определенные его фрагменты повернуты на 180 градусов.

    Третичная структура

    Это чередование и расположение относительно друг друга в пространстве участков альфа-спирали, простых полипептидных цепей и бета-структур.

    Четвертичная структура

    Ее также существует два вида: глобулярная и фибриллярная. Такая структура формируется за счет электростатических взаимодействий и водородных связей. Глобулярная имеет форму небольшого клубка, а фибриллярная — нити. Примерами белков с четвертичной структурой первого типа могут служить альбумин, инсулин, иммуноглобулин и т. д.; фибриллярных — фиброин, кератин, коллаген и другие. Есть и еще более сложные по строению белки, к примеру, миозин, содержащийся в мышечных тканях, он имеет стержень фибриллярной формы, на котором расположены две глобулярные головки.

    Химический состав белков

    Аминокислотный состав белков может быть представлен двадцатью аминокислотами, которые комбинируются в различном порядке и количестве.

    Это глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин, метионин, лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин и пролин. Среди них есть незаменимые, то есть те, которые организм человека не в состоянии вырабатывать самостоятельно. Таких аминокислот насчитывается 8 для взрослых и еще 2 для детей: лейцин, изолейцин, валин, метионин, лизин, триптофан, фенилаланин, треонин, а также гистидин и аргинин.

    Примеры белков с разной структурой

    Ярким представителем глобулярных белков является альбумин. Его третичная структура состоит из альфа-спиралей, которые соединяются одиночными полипептидными цепочками.

    Первичная же образуется такими аминокислотами, как аспаргиновая кислота, аланин, цистеин и глицин. Данный белок находится в плазме крови и выполняет функцию транспорта определенных веществ. Из фибриллярных можно выделить фиброин и коллаген. Третичная структура первого представляет собой вещество из бета-структур, которые соединены одиночными полипептидными цепочками. Сама цепь представляет собой чередование аланина, глицина, цистеина и серина. Данное химическое соединение является основным компонентом паутины и шелка, а также перьев птиц.

    Что такое денатурация?

    Это процесс разрушения сперва четвертичной, затем третичной и вторичной структур белка. Белок, с которым это случилось, уже не может выполнять свои функции и теряет основные физические и химические свойства. Такой процесс происходит в основном из-за воздействия высоких температур или агрессивных химических веществ. К примеру, при температуре выше сорока градусов Цельсия начинает денатурировать гемоглобин, переносящий кислород по крови организмов. Вот почему для человека опасно столь сильное повышение температуры.

    Функции белков

    Узнав о том, что такое белки, можно обратить внимание на роль этих веществ в жизни клетки и всего организма в целом. Они выполняют девять основных функций. Первая — пластическая. Они являются компонентами многих структур живого организма и служат в качестве строительного материала для клетки. Вторая — транспортная. Белки способны переносить вещества, примером веществ данного назначения являются альбумин, гемоглобин, а также разнообразные белки-транспортеры, находящиеся на плазматической мембране клетки, каждый из которых пропускает только определенное вещество в цитоплазму из окружающей среды. Третья функция — защитная. Ее выполняют иммуноглобулины, которые являются частью иммунной системы, и коллаген, являющийся основным компонентом кожного покрова. Также белки в организме человека и других организмов выполняют регуляторную функцию, так как существует некоторое количество гормонов, представленных такого рода веществами, к примеру, как инсулин. Еще одна роль, выполняемая этими химическими соединениями, — сигнальная. Данные вещества передают электрические импульсы из клетки в клетку. Шестая функция — двигательная. Яркими представителями белков, выполняющих ее, являются актин и миозин, которые способны сокращаться (они находятся в мышцах). Такие вещества могут также служить запасными, однако в таких целях они используются довольно редко, в основном это белки, которые есть в молоке. Они выполняют еще и каталитическую функцию — в природе есть ферменты белковой природы. И последняя функция— рецепторная. Существует группа белков, которые частично денатурируют под воздействием того или иного фактора, давая таким образом сигнал всей клетке, которая передает его дальше.

    www.syl.ru

    ее повадки, рацион питания, места обитания, виды, фото, видео

    Белка: описание, строение, характеристика. Как выглядит белка?
  • Сколько живут белки в природе и домашних условиях?

  • Где живут белки?

  • Что едят белки

  • Враги белок в природе

  • Белка зимой. Как белка готовится к зиме?

  • Белка весной

  • Виды белок, фото и названия

  • Размножение белок

  • Содержание белок в домашних условиях

  • Интересные факты о белках

  • Белка, видео
  • Белки – мелкие грызуны из семейства белячьих весьма распространены в мире, много их живет, как в диких лесах, так и городских парках, скверах, садах. Все знают, что более всего белки любят орешки, и порой, постукиванием этих самых орешков белку можно даже приманить поближе. Какие повадки у белки, места обитания, рацион питания и много другое интересное об этом удивительном зверьке читайте далее.

    Белка: описание, строение, характеристика. Как выглядит белка?

    Внешний вид белки, пожалуй, знаком каждому – длинное тело, такие же длинные ушки, пушистый хвост. Уши белки вытянутые, порой с кисточками на конце. Лапки у белки сильные, с острыми когтями на конце, благодаря такому строению лап все белки с легкостью лазят по деревьям.

    Хвост у белки весьма длинный, он составляет целых 2/3 от общего размера этого грызуна, и столь большой хвост природа белкам подарила не только лишь красоты ради, он также имеет одну важную и полезную функцию – служит белкам своеобразным «рулем» при полетах с дерева на дерево. А еще во время сна белки укрывают свое тело хвостом словно одеялом.

    Размеры белок зависят от вида, в среднем белка имеет 20-31 см в длину, хотя встречаются, как и более крупные белки, имеющие 50 см длины, так и более маленькие белки, чья длина тела составляет всего лишь 5-6 см. Такая например самая маленькая мышиная белка.

    Шубка белки различается зимой и летом, по причине, что этот зверек линяет два раза в год. Зимой шерсть белки пушистая и плотная, а летом наоборот короткая и более редкая. Зимний окрас белки обычно темно-бурый, рыжий, серый, с белым животиком, в летнее время белка, как правило, рыжая.

    Также у белок-летяг по бокам имеется специальная перепонка, позволяющая им планировать во время полета.

    Сколько живут белки в природе и домашних условиях?

    Максимальная продолжительность жизни белки составляет 12 лет. Вот только до столь почтенного (по меркам белки, разумеется) возраста эти грызуны доживают лишь в домашних условиях, в неволе. Белки, живущие в лесу, обычно редко когда доживают даже до 4 лет. Не только потому, что у них много природных врагов, но и часто лесные белки погибают от голода, холода и болезней.

    Где живут белки?

    Белки обитают практически везде, за исключением Австралии, острова Мадагаскар, полярных территорий, юга Южной Америки и пустынной части Африки.

    В качестве мест обитания белки живут исключительно в лесах, там, где много деревьев, поэтому их не встретить в пустынях северной Африки и в целом, в местах с минимальной растительностью. Деревья и белки – извечные спутники, где есть деревья, там с большой вероятностью будут и эти грызуны. Причем большую часть своей жизни белки проводят именно на деревьях, излишне говорить, что на деревьях они в своей родной стихии, легко по ним лазают, прыгают с ветки на ветку.

    Что едят белки

    Чем питаются эти милые зверьки? Разумеется, лесными орехами, но не только лишь ими, помимо орехов в рацион питания белки входят желуди, семена хвойных деревьев: ели, сосны, кедра и других, также грибы и разные зерна. Будучи всеядным животным, белка не прочь полакомится и разными жуками, жабами, ящерицами и даже птенцами птиц. При неурожае и голоде белка поедает кору деревьев, лишайники, корневища и травянистые растения.

    Враги белок в природе

    Сама же белка также может стать добычей, благо в природных условиях у нее множество врагов, которые не прочь полакомится белкой. Среди них куницы, совы, лисы и даже кошки.

    Белка зимой. Как белка готовится к зиме?

    К приходу зимы все белки готовятся основательно. Прежде всего, они делают множество укрытий для своих съестных запасов, которые также заблаговременно собирают. Как правило, они собирают желуди, орехи и грибы, которые затем прячут в дуплах деревьев или вырытых норах. К сожалению, собранные беличьи запасы часто разворовываются другими животными, а про некоторые свои укрытия пушистые грызуны и вовсе забывают. Впрочем, эта забывчивость белок идет на пользу лесу, так как забытые белками семена, желуди и орехи часто прорастают и обзаводятся новыми насаждениями.

    Что же касается поведения белок в зимнее время, то во время сильных морозов белки сидят в своих дуплах, погруженные в полудрему. Если же зимние холода не такие сильные белки ведут обычный активный образ жизни, порой даже разворовывают тайники мышей и бурундуков.

    Белка весной

    А вот ранняя весна – наиболее трудное время для белок, так как зимние запасы уже съедены или забыты, а новые еще не появились и не выросли. В этом время белками практически нечего есть и именно ранней весной белки могут погибать от голода. Чтобы выжить грызунам остается только питаться корой деревьев, побегами растений.

    Виды белок, фото и названия

    Всего на планете Земля живет целых 280 видов белок, которые входят в 48 родов. Далее мы опишем наиболее интересные виды белок.

    Белка обыкновенная

    Это самый распространенный вид беличьего семейства, обыкновенная белка обитает по всей Евразии от Ирландии до Японии, в том числе не боится жить рядом с человеком. Именно ее мы чаще всего видим, гуляя в парке или лесу. Имеет рыжий окрас.

    Белка Аберта

    Эта белка живет в хвойных лесах США и Мексики. От других белок отличается более крупными размерами, ее длина составляет 46-58 см и шерстю серого цвета.

    Бразильская белка

    Она же Гвианская белка, живет в ряде стран Южной Америки. Небольшого размера, всего 20 см в длину. Имеет темно-коричневый окрас.

    Кавказская белка

    Также известна как персидская белка, обитает на Ближнем Востоке и Кавказе. Имеет средние беличьи размеры и буровато-серый окрас.

    Каролинская белка

    Еще один представитель американских белок, каролинская белка обитает в лесах США, Мексики и Канады. Имеет серый окрас с коричневыми и рыжими подпалинами. Размеры этих белок также несколько большие – 40-50 см в длину.

    Огненная белка

    Эта живущая в Венесуэле белка имеет голову и уши характерного красного цвета, благодаря чему получила свое название.

    Краснохвостая белка

    Обитающая в тропических лесах Центральной и Южной Америки краснохвостая белка может похвастаться своим ярким красным хвостом и более крупными (30-50 см в длину) как для остальных белок размерами.

    Западная серая белка

    Эта белка примечательна, прежде всего, тем, что это самая большая белка в мире, она имеет длину тела в 50-60 см. Также имеет серебристо-серый окрас, а вот брюшко у нее белого цвета. Живет в Мексике и США, в основном в дубовых и хвойных лесах.

    Японская белка

    Обитающая на японских островах белка японская имеет красивый серый окрас и средние беличьи размеры.

    Мышиная белка

    А эта белка наоборот примечательна тем, что это самая маленькая белка в мире, она имеет всего лишь 5-6 см в длину.

    Размножение белок

    Брачный сезон для большинства видов белок наступает весной, как ни парадоксально в самое трудное время для этих зверьков. Причем белки обычно ведут одиночный способ жизни, и только на время спаривания ищут себе партнера. Вокруг одной самки зачастую собирает двое-трое самцов. Самцы начинают настоящую борьбу за самку, они урчат друг на друга, стараются напугать конкурента, а порой и устраивают настоящие драки с погонями по веткам. Как и полагается в природе, в результате самка достается самому сильному самцу, сумевшему отогнать своих конкурентов.

    После спаривания беременная самка строит отдельное гнездо для будущего потомства. Беременность у белки длится 35-38 дней. За раз может появиться от 1 до вплоть 10 детенышей. Рождаются бельчата без шерсти и слепые, только через 2 недели они начинают прозревать. Первые 50 дней жизни бельчата находятся под опекой матери, кормятся ее молоком. Но по прошествии двух месяцев они начинают быстро взрослеть, покидают материнское гнездо, а через год стают уже взрослыми и половозрелыми белками.

    Содержание белок в домашних условиях

    Так как белка является весьма милым зверьком, то не удивительно, что порой люди их содержат в неволе. При содержании белки дома важно создать ей подходящие условия для жизни. Так как белка – активный грызун, ей нужен просторный вольер с длиной и шириной хотя б по пол метра. В вольере должно быть гнездо или скворечник, ветки, по которым белка будет прыгать, полки на которых она будет сидеть.

    Также, разумеется, весьма важно обеспечить белке правильное питание. Кормить этого зверька можно свежими либо сушеными грибами, кедровыми орехами, желудями, фундуком. Шишки с семенами также придутся белке по нраву. Для восполнения дефицита белка будет полезно давать вашему питомцу мел или яичную скорлупу.

    При должной усидчивости можно приручить белку есть с руки. Важно, не стоит кормить белку арахисом и солеными семечками, они для нее вредны.

    Интересные факты о белках

    • Все белки очень чистоплотны, но особенно чистоплотны белки самцы, так самец тратит даже больше времени на уход за своей шубкой нежели самка.
    • Строение тела белки такое, что чем то напоминает парашют, благодаря этому даже при падении с высоты до 30 метров белка не получит никаких повреждений.
    • Белки могут быть весьма прожорливыми и при благоприятных условиях белка способна съесть еды, равной массе самой белки.

    Белка, видео

    И в завершение очень интересные документальный фильм о необычных способностях белок – «Супер белки».


    Автор: Павел Чайка, главный редактор журнала Познавайка

    При написании статьи старался сделать ее максимально интересной, полезной и качественной. Буду благодарен за любую обратную связь и конструктивную критику в виде комментариев к статье. Также Ваше пожелание/вопрос/предложение можете написать на мою почту [email protected] или в Фейсбук, с уважением автор.


    www.poznavayka.org

    Сложные белки — Википедия

    Материал из Википедии — свободной энциклопедии

    Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 августа 2016; проверки требуют 4 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 августа 2016; проверки требуют 4 правки.

    Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

    В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

    В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы[1]:

    • Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
    • Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
    • Металлопротеины, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
    • Нуклеопротеины, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом[2].
    • Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока[3]:
    • Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлосодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

    ru.wikipedia.org

    Простые белки - это... Что такое Простые белки?

    Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

    Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

    До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

    Среди глобулярных белков можно выделить:

    1. альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
    2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
    3. гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
    4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
    5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
    6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

    Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

    veter.academic.ru


    Смотрите также

    Календарь мероприятий

    Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
    Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

    Новости

    Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...