Ферментативная функция белка


В чем заключается ферментативная функция белков? Ферментативная функция белков: примеры

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Нужно понимать, что далеко не всякий белок может быть ферментом даже теоретически. Только белки глобулярной формы способны проявлять каталитическую активность в отношении других органических соединений. Как и все природные соединения этого класса, ферменты состоят из аминокислотных остатков. Запомните, что ферментативная функция белков (примеры которой будут в статье) может выполняться только теми из них, чья молярная масса не меньше 5000.

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков - это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

Следует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов

В строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры - лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:
  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

fb.ru

описание, роль, свойства, функция и особенности :: SYL.ru

В каждой клетке организме постоянно происходят сотни различных биохимических процессов. Все они сопровождаются распадом и окислением питательных веществ, поступающих извне.

Процессы сложные, многосоставные, и об их особенностях можно рассказывать долго. Но все они протекают быстро благодаря катализаторам биохимических реакций, которыми являются белки-ферменты.

Что они собой представляют? Какова их роль, свойства, функции? Об этом сейчас речь и пойдет.

Определение

Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.

Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.

Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.

Регуляция активности

Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:

  • Активаторы. Вследствие их воздействия активность повышается. При ассоциации с ДНК эти вещества усиливают транскрипцию определенного гена. Яркий пример – Gal8. Он активирует гены, которые ответственны за усвоение дрожжами галактозы.
  • Ингибиторы. Они, как можно предположить, активность понижают, задерживая течение физико-химических и физиологических процессов. В качестве примера можно привести гидрохинон. Это ароматическое органическое соединение является ингибитором окисления бензальдегида.

К слову, синтезируются белки-ферменты на рибосомах. Эти органеллы производят их из аминокислот, основываясь на генетическую информацию.

Состав

Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?

Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.

Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.

Специфика воздействия

Состоящие из остатков аминокислот белки-ферменты обеспечивают одну либо несколько однотипных реакций (каждый).

К примеру, жиры внутри клеток и в пищеварительном тракте расщепляются липазой. Это водорастворимый фермент, не действующий на белки и полисахариды. В то же время вещество, расщепляющее гликоген или крахмал, не оказывает никакого эффекта на жиры.

Интересно, что каждый молекула фермента осуществляет от нескольких тысяч до миллионов действий в минуту. В ходе этих процессов белок не расходуется вообще. Наоборот, он образует симбиоз с реагирующими веществами, ускоряя их превращения. После окончания он выходит из реакции в неизменном виде.

Свойства

Их тоже надо рассмотреть, изучая роль белков-ферментов. Вообще, свойства этих веществ можно выделить в такой список:

  • Способность путем высаливания осаждаться из растворов.
  • Амфотерность.
  • Электрофоретическая подвижность.
  • Способность к кристаллизации.
  • Высокая специфичность действия.
  • Зависимость реакции от рН-среды, активаторов, ингибиторов и температуры.

Последние качества обусловлены регулируемой активностью ферментов. Благодаря этой специфике удается изменять скорость превращения веществ вы зависимости от условий среды, в которых они находятся.

Интересно, что у некоторых белков-ферментов, расщепляющих жиры, углеводы и прочие элементы, есть стереохимическая специфичность. Так называется их способность катализировать превращение лишь одного стереоизомера субстрата. К примеру, фумароза способна расщепить исключительно транс-изомер-фумаровую кислоту. Взаимодействовать с cis-изомером она уже не будет.

Зависимость от температуры

Она довольно весомая. С повышением температуры на каждые десять градусов скорость ферментативной реакции увеличивается примерно в два-три раза.

Но, если сравнивать с минеральными катализаторами, то закономерность эта дает о себе знать только в конкретном температурном интервале, который может варьироваться от 0°C до 37-40 °C.

Когда же фермент начинает работать на максимуме? Наибольшая активность проявляется тогда, когда и температура достигает предела в 40 °C. Если она поднимется еще выше, то начнется денатурация.

Ферменты, подчиняющиеся данной закономерности, принято называть термолабильностью. Это – ключевое качество, отличающие белки от минеральных катализаторов.

Но есть среди ферментов термостабильные соединения, на которые высокие температуры негативно не воздействуют. Более того, некоторые из них их выдерживают, и даже под их влиянием проявлять максимальную активность. К таковым относится миокиназа мышц. Она сохранит активность даже в том случае, если температура достигнет 100 °C.

При 0 °C ферментативная реакция практически прекращается. Но это ингибирование обратимо. При нормальном температурном режиме активность вещества восстановится. Это доказывают ферменты, которые были выделены из туши мамонтов, годами находившихся в условиях ледникового периода. При создании нормальной температуры они проявляли хорошую активность.

А некоторые ферменты и при низкой температуре ее демонстрируют. Например, амилаза картофеля. При -4 °C она действует в разы более активно, чем при плюсовых показателях. Кстати, этим обусловлен сладковатый вкус слегка замерзшей картошки.

Классификация

Рассказывая об особенностях и функциях белков-ферментов, нужно отметить, что на данный момент известно более 2000 их видов. Но количество постоянно увеличивается.

Условно ферменты делятся на 6 групп. В качестве критерия классификации выступает характер реакций, который они вызывают.

Также стоит упомянуть, что процесс синтеза или расщепления какого-либо вещества в клетке обычно делится на ряд химических операций. Каждая из них выполняется отдельным белком-ферментом. Группы таких элементов составляют некий биохимический конвейер.

По сути, каждый фермент – это своеобразная молекулярная машина. Благодаря определенному расположению аминокислот и пространственной структуре своих компонентов, он имеет способность узнавать «свой» субстрат среди остальных. Поэтому присоединение выполняется мгновенно, что и обуславливает скорость химических реакций.

Обратные связи

Всем вышеперечисленным не ограничиваются свойства белков-ферментов. Не был отмечен вниманием еще один немаловажный нюанс.

Дело в том, что в белковых молекулах многих ферментов имеются участки, способные узнавать еще и конечный продукт – тот, который, так сказать, «сходит» с полиферментного биохимического конвейера.

Плохо, если его слишком много. Потому что в таком случае активность начального фермента начинает тормозиться. Ничем не лучше, если конечного продукта мало. Потому что тогда фермент активируется.

Собственно говоря, таким образом множество биохимических процессов и происходит. Это – обратные связи, обеспечивающие саморегуляцию. Если задуматься и провести параллель, то такие же принципы прослеживаются в работе современной технике. В природных механизмах, в живых клетках, все аналогично.

Сходство с минеральными катализаторами

Что же, исходя из вышесказанного, можно понять, какую функцию выполняют белки-ферменты. Теперь нужно немного поговорить об их сходствах с минеральными катализаторами. Можно выделить такой перечень:

  • Ферменты проявляют свое действие в крайне небольших концентрациях. Амилаза способна ускорить гидролиз крахмала, будучи разведенной в пропорциях 1:1000000.
  • В ходе катализируемой белком реакции он сам не расходуется, покидая ее в неизменном виде (это уже упоминалось ранее).
  • Ферменты не смещают химическое равновесие. Эти вещества могут ускорить как обратную, так и прямую реакцию. Направленность определит концентрация исходных субстратов, а также конечных продуктов.
  • Ферменты не способны инициировать реакцию. Они только влияют на скорость химических превращений.
  • Они уменьшают уровень энергии активации. Ферменты могут обеспечить течение реакции, обойдя так называемый энергетический барьер.

Последний факт особенно интересен. Такая особенность обусловлена тем, что фермент в ходе своей реакции начинает взаимодействовать с субстратом, образуя промежуточное соединение – фермент-субстратный комплекс.

Что же происходит? Конформация субстрата меняется, ковалентные связи напрягаются, а потому энергии, необходимой для разрыва, требуется меньше.

Как можно видеть, казалось бы сложный процесс на самом деле можно очень просто объяснить, если вникнуть в подробности.

www.syl.ru

Пример ферментативной функции белков

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.


Что такое фермент, современные определения

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков - это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

Следует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов

В строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры - лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

autogear.ru

роль, свойства, функция белков-ферментов в организме

В каждой живой клетке происходит множество химических реакций. Ферменты (энзимы) – белки с особыми и крайне важными функциями. Их называют биокатализаторами. Основная функция белков-ферментов в организме заключается в ускорении биохимических реакций. Исходные реагенты, взаимодействие которых катализируется этими молекулами, именуются субстратами, а конечные соединения – продуктами.

В природе белки-ферменты работают только в живых системах. Но в современной биотехнологии, клинической диагностике, фармацевтике и медицине применяются очищенные энзимы или их комплексы, а также дополнительные компоненты, необходимые для работы системы и визуализации данных для исследователя.

Биологическое значение и свойства ферментов

Без этих молекул живой организм не смог бы функционировать. Все процессы жизнедеятельности слажено работают благодаря энзимам. Главная функция белков-ферментов в организме – регулирование обмена веществ. Без них невозможен нормальный метаболизм. Регуляция активности молекул происходит под действием активаторов (индукторов) или ингибиторов. Контроль действует на разных уровнях синтеза белков. Он также «работает» в отношении уже готовой молекулы.

Основное свойства белков-ферментов – специфичность к определенному субстрату. И, соответственно, способность катализировать только одну или реже ряд реакций. Обычно подобные процессы обратимы. За выполнение обоих функций ответственен один фермент. Но это еще не все.

Роль белков-ферментов существенна. Без них не протекают биохимические реакции. За счет действия ферментов появляется возможность реагентам преодолеть активационный барьер без существенных затрат энергии. В организме нет возможности нагреть температуру более 100 °С или использовать агрессивные компоненты наподобие химической лаборатории. Белок-фермент соединяется с субстратом. В связанном состоянии происходит модификация с последующим освобождением последнего. Именно так действуют все катализаторы, применяемые в химическом синтезе.

Какие уровни организации молекулы белка-фермента?

Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение.

Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.

Дополнительные свойства ферментов

Среди них выделяют следующие особенности компонентов:

  1. Стереоспецифичность – образование только одного продукта.
  2. Региоселективность – разрыв химической связи или модификация группы только в одном положении.
  3. Хемоселективность – катализ только одной реакции.

Особенности работы

Уровень специфичности ферментов варьируется. Но любой энзим всегда активен в отношении конкретного субстрата или группы соединений, аналогичных по структуре. Небелковые катализаторы не обладают таким свойством. Специфичность измеряется константой связывания (моль/л), которая может достигать 10−10 моль/л. Работа активного фермента стремительна. Одна молекула катализирует тысячи-миллионы операций в секунду. Степень ускорения биохимических реакций существенно (в 1000-100000 раз) выше, чем у обычных катализаторов.

Действие ферментов построено на нескольких механизмах. Наиболее простое взаимодействие происходит с одной молекулой субстрата с последующим образованием продукта. Большинство энзимов способны связывать 2-3 разные молекулы, вступающие в реакцию. Например, перенос группы или атома от одного соединения к другому или двойное замещение по принципу «пинг-понг». В данных реакциях обычно соединяется один субстрат, а второй связывается посредством функциональной группы с ферментом.

Изучение механизма действия фермента происходит с помощью методов:

  1. Определения промежуточных и конечных продуктов.
  2. Изучения геометрии структуры и функциональных групп, связываемых с субстратом и обеспечивающих высокую скорость реакции.
  3. Мутации генов фермента и определения изменения в его синтезе и активности.

Активный и связывающий центр

Молекула субстрата значительно меньше по размеру, чем белок-фермент. Поэтому связывание происходит за счет небольшого числа функциональных групп биокатализатора. Они формируют активный центр, состоящий из определенного набора аминокислот. В сложных белках в структуре присутствует простетическая группа небелковой природы, которая также может входить в состав активного центра.

Следует выделить отдельную группу энзимов. У них в состав молекулы входит кофермент, постоянно связывающийся с молекулой и освобождающийся от нее. Полностью сформированный белок-фермент называется холоферментом, а при удалении кофактора – апоферментом. В качестве коферментов часто выступают витамины, металлы, производные азотистых оснований (НАД – никотинамидадениндинуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид, ФМН – флавинмононуклеотид).

Связывающий центр обеспечивает специфичность сродства к субстрату. За счет него формируется устойчивый субстратно-ферментный комплекс. Структура глобулы построена так, чтобы иметь на поверхности нишу (щель или впадину) определенного размера, обеспечивающего связывание субстрата. Располагается эта зона обычно недалеко от активного центра. У отдельных ферментов есть участки для соединения с кофакторами или ионами металлов.

Заключение

Белок-фермент играет важную роль в организме. Подобные вещества катализируют химические реакции, отвечают за процесс обмена веществ - метаболизм. В любой живой клетке постоянно происходит сотни биохимических процессов, включающих восстановительные реакции, расщепление и синтез соединений. Постоянно происходит окисление веществ с большим выделением энергии. Она в свою очередь тратится на формирование углеводов, белков, жиров и их комплексов. Продукты расщепления являются структурными элементами для синтеза необходимых органических соединений.

fb.ru

Функции белков в организме | krok8.com

Содержание:

Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из одной или нескольких длинных цепей аминокислотных остатков (альфа-аминокислот), соединённых в цепочку пептидной связью.

Функции белков играют центральную роль в биологических процессах организма и более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. При всей важности этого макронутриента, не стоит недооценивать и другие (жиры, углеводы)

Структура и состав белков.

Основным строительным материалом белка являются аминокислоты. Существует двадцать различных форм аминокислот (α-аминокислот), используемых организмом человека.

Из них, одиннадцать считаются заменимыми, организм способен их самостоятельно синтезировать, а девять являются незаменимыми (жизненно необходимыми), организм не может синтезировать их для удовлетворения потребностей.

Длинные цепи аминокислот называют полипептидами, в зависимости от их расположения вдоль цепи, определяется структура и химические свойства белка.

Аминокислоты представляют собой органические молекулы, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

Являясь основным компонентом для формирования и поддержания структурных и функциональных элементов организма, белки участвуют в функции регенераций клеток и тканей, производства гормонов и ферментов, баланса жидкости и обеспечения энергией.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот и неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки содержат только аминокислоты, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу)Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов)., их называют сложными.

Роль и биологические функции белков в организме человека.

Описание с примерами белков осуществляющих данную функцию в организме.

Ферментативная, или каталитичеcкая

Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому).

  • Фумаратгидратаза – катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат.
  • Цитохромоксидаза – участвует в транспорте электронов на кислород.

Гормональная, или регуляторная

Участие белков в функции регуляции обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма.

  • Инсулин – задействован в функции регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов.
  • Лютропин – задействован в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников.

Рецепторная

Избирательное связывание белком различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы).

  • Цитозольный рецептор эстрадиола – связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки.
  • Глюкагоновый рецептор – связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени.
  • Регуляторная субъединица протеинкиназы – связывает цАМФ внутри клеток.

Транспортная

Связывание и транспорт белком веществ между тканями и через мембраны клетки.

  • Липопротеиды – применяются в переносе липидов между тканями организма.
  • Транскортин – переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови).
  • Миоглобин – переносит кислород в мышечной ткани.

Структурная

Участие белков в построении различных мембран.

  • Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д. .

Опорная, или механическая

Близкая по назначению к структурной функции белка организме. Обеспечивает прочность опорных тканей, применяется в построении внеклеточных структур.

  • Коллаген – структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий.
  • Фиброин – задействован в построении оболочки кокона шелкопряда.
  • β-Кератин – структурная основа шерсти, ногтей, копыт.

Резервная, или трофическая.

Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток.

Субстратно-энергетическая

Близка к резервной функции белка в организме. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии.

  • Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина).

Механохимическая, или сократительная

Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии.

  • Миозин – закрепленные нити в миофибриллах.
  • Актин – движущиеся нити в миофибриллах.

Электроосмотическая

Участие белка в функции образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране.

  • Na+, К+ АТФаза – фермент, задействован в создании разницы концентраций ионов Na+ и К+ и электрического заряда на клеточной мембране.

Энерготрансформирующая

Функция трансформации электрической и осмотической энергии в химическую энергию (АТФ).

  • АТФ-синтетаза – осуществляет функцию синтеза АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической концентрации ионов на сопрягающей мембране.

Когенетическая

Вспомогательная генетическая функция белков (приставка “ко” в переводе с латинского означает совместность действия). Сами белки не являются генетическим (наследственным) материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации.

  • ДНК-полимераза – фермент, применяющийся в репликации ДНК.
  • ДНК-зависимая РНК-полимераза – фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к РНК.

Генно-регуляторная

Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации.

  • Гистоны – белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК.
  • Кислые белки – участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК.

Иммунологичеcкая, или антитоксическая

Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген – антитело.

  • Иммуноглобулины А, М, G и др. – выполняют защитную функцию.
  • Комплемент – белок, способствующий образованию комплекса – антиген-антитело.

Токсигенная

Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов.

  • Ботулинический токсин – пептид, выделяемый палочкой ботулизма.

Обезвреживающая

Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их.

  • Альбумины – связывают тяжелые металлы, алкалоиды.

Гемостатическая

Участие белка в функции образования тромба и остановке кровотечения.

  • Фибриноген – белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба.

¿¡ Работа и функции белков являются основой структуры любого организма и всех протекающих в нем процессов.

Белок составляет почти 17% от общей массы тела. Нехватка белка или любые нарушения в них приводит к ухудшению самочувствия и заболеваниям. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Источники:
  1. www.ncbi.nlm.nih.gov
  2. Proteins
  3. studfiles.net

⚠ [ Все материалы носят ознакомительный характер. Отказ от ответственности krok8.com ]

krok8.com

Конспект урока по теме: Функции белков. Ферменты.

Тема урока: Функции белков. Ферменты

Цель урока: формирование у учащихся умения доказывать исключительную роль белков в живых клетках.

Планируемые результаты обучения.

Предметные: учащиеся расширяют научные представления о структурной и энергетической роли белков, незаменимых аминокислотах и их источниках для человека; у учащихся развиваются понятия о гормонах и ферментах, их значении в регуляции процессов жизнедеятельности, антителах и иммунитете. Метапредметные: учащиеся совершенствуют умения давать определения понятиям, классифицировать, делать выводы и заключения; у учащихся развивается умение объяснять взаимосвязь строения молекулы белка и выполняемых ею функций.

Личностные: у учащихся продолжает формироваться научное мировоззрение на основе понимания взаимосвязи строения белковых молекул и их функций в организме.

Основные виды деятельности: работа с учебником и другими источниками биологической информации, сотрудничество с одноклассниками при обсуждении существенных признаков строения белков.

Оборудование: таблицы с изображениями структурных уровней организации белковых молекул, схема работы ферментов.

План урока:

  1. Актуализация знаний: белки — биологические полимеры, выполняющие в живых системах важнейшие функции (беседа).

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

II. Изучение нового материала.

  1. Многообразие функций белков. Ученикам прилагается работа в парах таблицей. Один из пары называет белок, второй его функцию. Можно подменятся ролями.

Транспортная

Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Регуляторная

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Двигательная

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.

Сигнальная

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Запасающая

В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Каталитическая

Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

  1. Белки-ферменты: свойства, механизм работы.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

  1. Взаимосвязь структуры белков и выполняемых ими функций; классификация белков в зависимости от их структуры (фибриллярные и глобулярные белки).

Работа в группах. Рассмотреть таблицы с изображениями структурных уровней организации белковых молекул.

Пептидные, водородные, гидрофобные, ионные (электростатические) связи, в каких структурах могут присутствовать.

Одной из самых старых и распространенных классификаций белков является классификация по форме молекулы. Она делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.

III. Закрепление знаний: зависимость функциональной активности белков от их структуры и условий среды.

IV. Домашнее задание.

1. Прочитайте § 4, ответьте на вопросы и выполните задания, приведённые в

конце параграфа.

2. Выполните задания 9 и 12 на с. 6—7 рабочей тетради.

3. *Используя дополнительную литературу и Интернет, найдите информацию об истории открытия и изучения ДНК. Подготовьте небольшое сообщение.

infourok.ru

Функции белков | Параграф 1.5.

 "Введение в общую биологию и экологию. 9 класс". А.А. Каменский (гдз)

Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Уникальные свойства белков заложены в колоссальном разнообразии пространственного строения их молекул. Это разнообразие белков определяется огромным числом возможных сочетаний аминокислотных остатков в длинных, состоящих, как правило, из нескольких сотен остатков, полипептидных цепях белков. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Белки образуют различные соединения с различными веществами. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Установлено, что белки могут иметь различные размеры и форму. Многие белки содержат в своём составе такие металлы, как железо, цинк, медь и др. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.

Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
1. Строительная (пластическая) функция. Белки являются непременным компонентом всех биологических мембран, составляют основу цитоскелета, входят в состав соединительных тканей, волосяного покрова, т.е. обеспечивают «строительную» функцию.
2. Ферментативная функция. Обладая, прежде всего, ярко выраженной каталитической способностью, они в качестве ферментов детерминируют интенсивность всех метаболических процессов в клетке и организме в целом. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов; пепсин, расщепляющий белки на пептиды.
3. Сократительная (двигательная) функция). Все виды движения, начиная с движений жгутиков бактерий и кончая движениями пальцев пианиста, обеспечиваются работой «белковых моторов» (сократительные белки). Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
4. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
5. Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым, помогая организму избежать больших потерь крови.
6. Регуляторная функция. Белки-гормоны участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
7. Сигнальная функция. Белки формируют ионные каналы и осуществляют восприятие, трансформацию и передачу разнообразных внешних сигналов (белки-рецепторы).
8. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1г белка способно выделиться 17,6кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Они же осуществляют иммунологическую защиту от чужеродных соединений и патогенных микроорганизмов (защитные белки-иммуноглобулины).

Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны контролирует физиологическую активность тканей и органов и всех жизненных процессов всего организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.

Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Белки-ферменты играют роль катализаторов, т. е. ускоряют химические реакции в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.

Вопрос 5. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых белковых молекул. По-этому полное расщепление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следовательно, энергетическая функция, заключающаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками только в исключительных случаях, когда организм испытывает недостаток жиров или углеводов.

buzani.ru

Фермент, расщепляющий белки. Какие функции выполняют белки?

В человеческом организме содержание белка в нужных количествах является естественной необходимостью для нормального его функционирования. Данный компонент обеспечивает рост абсолютно всех клеток тела из-за того, что в нем содержатся в достаточном количестве необходимые аминокислоты. Большую роль играет белок в репликации РНК- и ДНК-молекул. Какие функции выполняют белки в организме? Какие ферменты отвечают за их расщепление? На эти и другие вопросы вы найдете ответы в статье.

Что такое белок

Белки являют собой наиболее важные для людей питательные элементы, содержащиеся в различной еде. По-иному белок в медицине еще называют протеином. Именно этот термин очень часто встречается в рекомендациях опытных врачей.

Какую роль играют белки в человеческом организме

Белок весьма важен для поддержания мышечных объемов тела человека. Полезен он также будет в случае восстановления поврежденных участков ткани, что очень часто происходит при сильных ушибах либо при обморожении и ожогах. Также протеин отлично справляется и с поддержанием здорового состояния волос или ногтей.

Для хорошего и стабильного функционирования иммунной системы белок является фактически незаменимым.

Какие существуют основные функции протеина

Итак, какие функции выполняют белки в организме? Можно выделить следующие:

  • каталитическая функция – при помощи нее удается управлять происходящей в биологических системах той или иной химической реакцией;
  • транспортная функция – перенос ко всем органам и тканям необходимого им кислорода;
  • защитная функция основана на том, что белок в крови имеет склонность к свертыванию, что защищает человеческий организм от чрезмерной потери крови при возможных ранениях;
  • сократительная функция отвечает за сокращение мышц тела человека при непосредственном участии белков актина и миозина;
  • структурная функция обеспечивает образование биомембранных клеток;
  • гормональная функция проводит правильное разделение питательных веществ внутри организма при помощи гормонов;
  • питательная функция обеспечивает при помощи протеинов нужное количество калорий для жизнедеятельности человека, и именно это дает ему возможность получить необходимую энергию и физические силы.

Кому положено больше всего употреблять белок

Людям, активно занимающимся тем или иным видом спорта, настоятельно рекомендуется их врачами и тренерами как можно больше употреблять пищу, в которой содержится достаточное количество протеина. В среднем, согласно исследованиям врачей, профессиональным спортсменам необходимо содержанием белка от 2 до 3 грамм на 1 килограмм их тела.

Какие продукты больше всего содержат в своем составе протеина

Больше всего белка содержится в сое – на 100 грамм данного продукта приходится примерно 34 грамма белка. Если взять для примера другие продукты, то здесь примерное его содержание может существенно отличаться. Ниже представлены основные продукты, которые содержат протеин в достаточном количестве, а именно:

  • сыр – от 14 до 20 грамм на 100 грамм продукта;
  • рыба – от 12 до 16 грамм;
  • мясо – от 14 до 20 грамм;
  • фасоль и горох – в них этот показатель составляет около 20 грамм.

Но для того, чтобы в организм поступал белок в необходимом количестве, куда эффективнее употреблять мясо и блюда на молочной основе. Дело в том, что именно они содержат в себе полноценные аминокислоты. А вот с фасолью либо горохом, а также практически со всеми продуктами растительного происхождения дело обстоит несколько иначе. Они содержат внутри себя неполный набор аминокислот. Соя, в отличие от всех остальных сельскохозяйственных культур, здесь несколько преуспевает. Белок, который она содержит, обладает наиболее полноценными свойствами. После сои можно выделить также белок чечевицы.

К каким негативным последствиям может привести недостаток и переизбыток протеина в организме

Если организм недостаточно насыщен белком, вполне может наблюдаться нарушение работы печени, тонкой кишки или поджелудочной железы. Также данная проблема способна оказывать негативное воздействие на функционирование нервной системы.

При переизбытке белка он способен постепенно накапливаться в организме. Излишки протеина печень перерабатывает в глюкозу и разнообразные азотистые соединения, что также весьма отрицательно отображается на почках.

Некоторые ферменты, расщепляющие белки

Но что делать для того, чтобы уровень белков в организме не превышал необходимых пределов? Важную роль играют ферменты, расщепляющие данный компонент. К основным ферментам, на которые возлагается эта «миссия», можно отнести сахарозу, лактозу и амилазу. Доля амилазы при этом составляет большую часть, порядка 90% от общего содержания органических веществ. Это фермент, расщепляющий белки, который отлично справляется с протеинами, имеющими в своем химическом составе сложные углеводы.

Расщепление протеинов в желудке

Расщепление белка в желудке - процесс многоступенчатый. Около 97% протеинов, которые подверглись расщеплению, всасывается в виде свободных аминокислот непосредственно в кровь человека.

Желудочно-кишечный тракт благодаря своему ферментному аппарату с легкостью расщепляет белки в так называемые пептидные связи молекул. Все это происходит поэтапно, а также исключительно в избирательном порядке. В случае отсоединения одной аминокислоты от белковой молекулы образуется пептид и аминовая кислота. После этого от пептида через определенное время отщепляется еще одна аминовая кислота, затем следующая. Подобное действие происходит до тех пор, пока молекула полностью, без остатка, не будет расщеплена до аминокислоты.

Пепсин: функция и основное действие

Пепсин имеет основное свое предназначение в организме человека, связанное с правильным распределением пищи, а также дальнейшим ее преобразованием в пептиды и различные аминокислоты В желудке образуется в результате естественного синтеза профермента пепсиногена пепсин.

Белок как растительного происхождения (полученный от употребления гороха, фасоли и иных культур), так и из мяса, сыра, молока и иных продуктов, добытых благодаря животным, легко расщепляется с помощью пепсина.

Какими свойствами обладает пепсин? Он имеет интересную функцию. Дело в том, что пепсин способен сворачивать молоко, преобразуя его в казеин и казеиноген. Таким способом зачастую производятся сыры и иные продукты, сделанные на основе молока.

В медицине также широко используется пепсин. Им можно лечить такие заболевания, как язва желудка, гастрит хронической формы, рак желудка. Достаточно эффективен пепсин, функция которого сейчас рассматривается, и при проблемах с пищеварительным трактом. В этом случае его применяют в качестве своеобразной заместительной терапии.

Применяя пепсин (фермент, расщепляющий белки) внутрь, нужно обязательно учитывать его высокую активность в кислой среде. Если кислотность желудка снижена, употреблять данный препарат следует непременно. Если пепсин в виде порошка, то его следует развести в 100 мл воды или в соляной кислоте (1-3% раствор), а если в виде таблетки, то растворить в воде.

Врачами рекомендуется применять пепсин от 2 до 3 раз на сутки. Причем желательно это осуществить перед приемом пищи. Среднестатистическая доза составляет от 0,2 до 0,5 грамм. Однако для ребенка она должна быть существенно снижена - ему достаточно будет употребить от 0,1 до 0,08 граммов этого лекарства.

Человеку, страдающему гастритом или язвой желудка, действие пепсина на пользу не пойдет. В таком случае его употребление строго запрещается.

Трипсин: функция фермента

Что такое трипсин? Это еще один своеобразный фермент, расщепляющий белки и пептиды. При этом он обладает функцией гидролиза сложных эфиров. Основная функция трипсина заключается в том, что он отлично контролирует работу пищеварительного процесса.

Лечит трипсин такие заболевания, как бронхит, пневмония, гайморит. Его можно использовать и при ожогах, при наличии различных гнойных ран, а также после операций. В стоматологии при заболеваниях полости рта данный препарат также весьма полезен.

Побочные эффекты, которые могут проявляться в случае применения трипсина, связаны с повышением температуры тела. Если трипсин был введен ингаляционным путем, может образоваться раздражение слизистой верхней оболочки дыхательных путей.

Применять трипсин, функция которого рассматривается в статье, желательно не более двух раз в день по 0,01 грамм. Детям рекомендуется употреблять его 1 раз в сутки, причем всего 0,0025 грамм.

На рану после ее обработки спиртом или зеленкой также можно наложить пропитанное трипсином полотно. Такое полотно должно находиться на поврежденном месте не менее суток. В данной ситуации трипсин (фермент, расщепляющий белки и пептиды) служит в качестве своеобразного средства защиты от различного рода инфекций.

Протеаза

Протеаза - фермент, точнее целая группа ферментов, которые находятся в желудочном соке. Они в свою очередь вырабатываются поджелудочной железой. Кроме того, протеаза также имеется и в кишечнике. Главная функция протеазы – это эффективное расщепление белка в организме.

Основной протеолитический фермент панкреатин

Существует ряд ферментов, которые активно участвуют в процессе пищеварения, а также успешно снимают любые воспалительные процессы. К ним также относится и панкреатин, который минимизирует негативное воздействие аллергии у человека на те или иные продукты. Также при возникновении внутренних заболеваний панкреатин подойдет для их лечения лучше всего.

Однако людям, которые испытывают ферментную недостаточность, рекомендуется употреблять те препараты, которые содержат в своем составе несколько разных ферментов. Их смело можно классифицировать как активные биологические добавки. Но такие лекарства очень внимательно нужно принимать и соблюдать при этом определенную периодичность. Желательно это все же делать по настоятельной рекомендации лечащего врача согласно его предписаниям. Проявлять собственную инициативу в этой ситуации не стоит. В особенности это делать весьма опасно, если человек не наделен определенными познаниями в области медицины. Помните, самолечение может только усугубить ситуацию, и определить недостаток белка и ферментов в организме невозможно без медицинского вмешательства. Будьте здоровы!

fb.ru

Ферментативная функция белков Википедия

Модель фермента нуклеозидфосфорилазы

Ферме́нты (от лат. fermentum) или энзи́мы[1] (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»), — обычно достаточно сложные молекулы белка, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.[2]

Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной.

Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

История изучения[ | ]

В конце XVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен[3].

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени[4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожен

ru-wiki.ru

Ферменты пищеварения — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 25 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 25 правок.

Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части. Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.

Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:

  • протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
  • липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
  • карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
  • нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов

Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками.

  • Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «обкладочных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Функцией соляной кислоты является также денатурация пищевых белков и обезвреживание патогенной микрофлоры, поступающей с пищей. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «добавочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
  • Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса.

Ферменты поджелудочной железы[править | править код]

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки.

Ферменты тонкой кишки[править | править код]

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]

Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.[1]

  1. ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46

ru.wikipedia.org

Белки

Какое количество известных аминокислот участвуют в синтезе белка:
20
30
100
200.

 

Какая часть молекул  аминокислот отвечает за функцию различения их друг от друга:
радикал
карбоксильная группа
жирная кислота
аминная группа.

 

Какой белок был первым из синтезирован искусственно.
инсулин
каталаза
гемоглобин
интерферон

 

С помощью какой химической связи происходит соединение аминокислот между собой в молекуле белка первичной структуры?
дисульфидная
пептидная
водородная.

 

Какой белок выполняет ферментативную функцию.
гормон роста
фибрин
инсулин
актин
трипсин

 

Где происходит синтез белка?
в хлоропластах
в митохондриях
в рибосомах
 в эндоплазматической сети.

 

Что из ниже перечисленного относится к аминокислотам?
тубулин, коллаген, лизоцим
лизин, триптофан, аланин
холестерин, прогестерон, стеариновая кислота
валин, мальтаза, кератин
сахароза, лактоза, глицин
аденин, тимин, гуанин

 

Где находятся рибосомы:
в хлоропластах
в митохондриях
в мембране эндоплазматической сети.

 

Какие органические соединения содержатся в клетке в наибольшем
количестве (в % на сырую массу).

углеводы
липиды
белки
нуклеиновые кислоты
низкомолекулярные органические вещества

 

Сколько энергии освобождается  при расщеплении 1 г белка:
17,6 кДж
35,2 кДж.

 

Какой белок выполняет рецепторную функцию.
лизоцим
протромбин
пепсин
родопсин

 

В чем отличие ферментов от других белков?
являются катализаторами химических реакций
включают в свой состав витамины, металлы
синтезируются на рибосомах.

 

Как называется структура белков, которая разрушается под действием солей тяжелых металлов.

первичная

вторичная

третичная

 

Каковы главнейшие функции белков?

транспортная

защитная

каталитическая

строительная.

 

Благодаря чему разные белки похожи друг на друга?

количество аминокислот

количественное соотношение аминокислот разных видов

последовательность соединения аминокислот друг с другом

структура химических связей, участвующих в формировании

последовательности аминокислот

 

Какой белок выполняет в основном строительную функцию?

кератин

липаза

каталаза

гормон роста

нуклеаза

 

Между какими функциональными группами соседних аминокислот в белке образуется пептидная связь?

радикалы

карбоксильные группы

карбоксильная группа и аминогруппа

карбоксильная группа и радикал

радикал и ион водорода

аминогруппа и радикал

 

Какой белок выполняет по большей степени транспортную функцию?

коллаген

гемоглобин

кератин

миоглобин

фибрин

 

Какой из данных белков выполняет ферментативную функцию?

каталаза

глюкагон

протромбин

кератин

тубулин

 

Какую основную функцию выполняют такие белки – кератин, коллаген, тубулин?

двигательная

транспортная

защитная

строительная

ферментативная

 

В каком из данных вариантов все химические соединения являются белками?

сахароза, инсулин, урацил

фенилаланин, глюкагон, пепсин

глюкоза, фруктоза, гликоген

каталаза, глюкагон, кератин

рибоза, тимин, актин

 

Что из ниже перечисленного является белком волос?

кератин

миозин

актин

тубулин

коллаген

фибрин

 

Какое количество видов аминокислот входит в состав природных белков?

10

20

46

15

25

64

 

Название процесса образования первичной структуры белка?

транскрипция

диссимиляция

трансляция

полимеризация

редупликация

testowik.ru


Смотрите также

Календарь мероприятий

Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

Новости

Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...