Какую структуру могут иметь белки в составе мышц


Проверка знаний по теме «Белки, состав, структура, функции»

Проверка знаний по теме «Белки, состав, структура, функции» (работа на 10 -12 минут) 1

1 вариант 2 вариант На 1. Вместо точек проставьте нужные слова: « 3» А)В состав белков А) Мономерами белков входят элементы: …; являются… ; Б) Всего в белках Б) Основная связь между имеется … видов мономерами белка -… аминокислот В) Вторичная В) Первичная структура белка в виде …; … Г) Четвертичная Г) Третичная структура белка в виде…; Д) Восстановление Д) Разрушение природной структуры белка называется…; называется… На выполнение задания - 3 минуты 2

На 2. Вместо точек проставьте соответствующие « 4» функции белков А) Ускоряя химические А) Ферменты реакции в клетке, выполняют… белки выполняют … функцию. Б) Белки-гормоны Б) Антитела выполняют … … функцию В) Гемоглобин В) Белки в составе выполняет …функцию. мышц, хрящей, волос и т. д. выполняют … функцию. Г) Сократительные Г) Белки клеточных белки выполняют мембран, улавливающие …функцию воздействия на них выполняют… функцию. На выполнение задания – 5 минут

На 3. Ответьте на 1 вопрос (на выбор) « 5» А) Чем можно объяснить огромное разнообразие белков в природе, несмотря на то, что в их состав входят одни и те же аминокислоты? Б) Какую структуру могут иметь белки в составе мышц и почему? В) Чем сходны и чем отличаются простые белки от сложных? А) Почему для человека опасно повышение температуры тела свыше 410 ? Б) Какую структуру могут иметь белки в составе сухожилий и почему? В) Какой структурой определяются все особенности строения белка и почему? На выполнение задания – 2 минуты 4

ПРОВЕРКА ОТВЕТОВ: 1 вариант 1. Вместо точек проставьте нужные слова: А)В состав белков входят элементы N, С, О, Н Б) Всего в белках имеется 20 видов аминокислот В) Вторичная структура белка в виде спирали Г) Четвертичная структура белка в виде нескольких связанных глобул Д) Восстановление природной структуры белка называется ренатурация 2 вариант А) Мономерами белков являются аминокислоты Б) Основная связь между мономерами белка -пептидная В) Первичная структура белка в виде цепочки аминокислот Г) Третичная структура белка в виде глобулы Д) Разрушение природной структуры белка называется денатурация 2. Какую функцию белков отражают примеры? А) Ускоряя химические реакции в А) Ферменты выполняют клетке, белки выполняют каталитическую функцию. Б) Белки-гормоны выполняют Б) Антитела выполняют защитную регуляторную функцию. В) Гемоглобин эритроцитов В) Белки в составе мышц, хрящей, выполняет транспортную функцию. волос и т. д. выполняют строительную функцию. Г) Сократительные белки Г) Белки клеточных мембран, 5 выполняют двигательную функцию улавливающие воздействия на них выполняют сигнальную функцию.

ТЕМА УРОКА: НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ УРОКА: УЗНАТЬ: Состав, структуру и функции молекул нуклеиновых кислот. НАУЧИТЬСЯ: Решать задачи на применение принципа комплементарности РАЗВИВАТЬ УМЕНИЯ: • заполнять таблицы по тексту учебника • сравнивать объекты - молекулы ДНК и РНК • логически связывать строение, свойства и функции молекул нуклеиновых кислот

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ МОНОМЕРЫ - НУКЛЕОТИДЫ РНК рибонуклеиновая кислота ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота Состав нуклеотида в ДНК Азотистые основания: Аденин (А) Гуанин (Г) Цитозин (Ц) Тимин (Т) Дезоксирибоза Остаток фосфорной кислоты Информационная (матричная) РНК (и-РНК) Транспортная РНК (т-РНК) Рибосомная РНК (р-РНК) Состав нуклеотида в РНК Азотистые основания: Аденин (А) Гуанин (Г) Цитозин (Ц) Урацил (У): Рибоза Остаток фосфорной кислоты 7

СТРУКТУРЫ ДНК И РНК Дж. Уотсон и Ф. Крик Открыли структуру ДНК в 1953 г. 8

ДНК СТРУКТУРЫ ДНК И РНК 9

ДНК В СОСТАВЕ ХРОМОСОМ 10

Выполнение задачи на комплементарность Комплементарность – это взаимное дополнение азотистых оснований в молекуле ДНК. Задача : фрагмент цепи ДНК имеет последовательность нуклеотидов: Г Т Ц Т А Ц Г А Т Постройте по принципу комплементарности 2 -ю цепочку ДНК. РЕШЕНИЕ: 1 -я цепь ДНК: Г-Т-Ц-Т-А-Ц-Г-А-Т. 2 -я цепь ДНК: Ц-А-Г-А-Т-Г-Ц-Т-А Значение комплементарности: Благодаря ей происходят реакции матричного синтеза и самоудвоение ДНК, который лежит в основе 11 роста и размножения организмов.

Репликация – процесс самоудвоения молекулы ДНК на основе принципа комплементарности. Значение репликации: благодаря самоудвоению ДНК, происходят процессы деления клеток. 12

Задание для самостоятельной работы (10 минут) Прочитайте внимательно текст § 1. 6 и заполните таблицу: Признаки СХОДСТВА РАЗЛИЧИЯ: 1) Сахар ДНК РНК 2) Азотистые основания 3) Структура 4) Виды молекул 5)Местонахождение в клетке 6) Функции Критерии оценки: точность и краткость ответов, аккуратность выполнения 13

Повторение и закрепление знаний: Вставьте нужные слова: 1. В составе РНК есть сахар… (рибоза) 2. В составе ДНК есть азотистые основания…; (А, Г, Ц, Т) 3. И в ДНК, и в РНК есть…. ; (А, Г, Ц, сахар, Ф ) (У) 4. В ДНК нет азотистого основания… (Цепочки 5. Структура молекулы РНК в виде… Нуклеотидов) 6. ДНК в клетках может находиться в … (В ядре, митохондриях, хлоропластах) (Участие в синтезе белков) 7. Функции РНК: … 8. В составе РНК есть азотистые основания…; (А, Г, Ц, У) 9. В составе ДНК есть сахар…; (дезоксирибоза) (Т) 10. В РНК нет азотистого основания… 11. Структура молекулы ДНК в виде… (Двойной спирали) 12. Мономерами ДНК и РНК являются…; (Нуклеотиды) 13. РНК в клетках может находиться в… (В ядре, цитоплазме, митохондриях, хлоропластах) 14. Функции ДНК: …(Хранение и передача наслед. информ. ) 14

Утверждения правильные или неправильные? 1) В ДНК всегда против тимина находится гуанин. 2) Цепочки ДНК соединены водородными связями. + 3) р-РНК находятся в ядре. 4) в ДНК нет азотистого основания урацил. + 5) в ДНК число гуаниловых оснований равно адениловым 6) В РНК всегда против аденина находится тимин + 7) т-РНК находятся в цитоплазме. + 8) и-РНК образуются в ядре. 9) в РНК нет азотистого основания урацил. 10) в ДНК число тимидиловых оснований равно адениловым. + 15

Дайте краткие ответы на вопросы: 1. В чем сходство и различия молекул ДНК и РНК? 2. В чем заключается принцип комплементарности? 3. Что такое репликация и каково ее значение? 4. Какие типы РНК имеются и каковы их функции? 5. В молекуле ДНК количество аденина (А) равно 15%. Каково содержание гуанина, тимина и цитозина в ДНК? 6. В молекуле ДНК 3000 нуклеотидов. Найдите длину ДНК , зная длину одного мономера (0, 34 нм). 7. Какое отношение имеет ДНК к вопросу, заданному в начале урока? Благодаря какому свойству ДНК из семян яблони вырастает яблоня? вопросы на запоминание и воспроизведение ] - вопросы проблемно-поисковые - вопросы творческого характера 16

Домашнее задание: 1. Завершить заполнение таблицы. 2. Подготовиться к тестовой проверке знаний по § 1. 6. 3. Из дополнительных источников (учебники, ресурсы Интернет, электронные учебные диски) записать в тетради: • сведения о пуриновых и пиримидиновых основаниях в ДНК, • "правило Чаргаффа» , • механизм репликации ДНК. 17

present5.com

Белки. Вся правда о главном строительном элементе мышц. [Часть 1].

Э-ге-гей, уважаемые! Рад Вас снова приветствовать на страницах проекта “Азбука Бодибилдинга”! Наконец-то совершилось! Мы добрались до одной из самых фундаментальных тем, касающихся питания бодибилдеров – белки. Фундаментальных потому, что это основной строительный кирпичик мышц, именно благодаря ему мы и видим (или не видим) тот объем мускулов, которые нам удалось накачать. Сразу скажу, что хоть тема и довольно сложная, но если в ней разобраться вдоль и поперек, то рельефные мышцы – это как минимум Ваш диагноз.

Если копнуть, то в действительности довольно мало начинающих бодибилдеров (да и просто людей, занимающихся в тренажерном зале), обладают всей полнотой знаний относительно белков. Зачастую им только известно, что белки – это хорошо, их надо есть, да и все пожалуй. Мы же с Вами будем последовательно разбираться как в теоретических вопросах – строение и функции, механизмы синтеза белка, так и в практических – как они строят наши мышцы и т.п. В общем, уделим самое пристальное внимание этому важному компоненту в питании бодибилдера и изучим все тонкие тонкости и нюансные нюансы.

Итак, не будем тянуть кота за затягивать, приступаем к рассмотрению теоретических основ: что такое белки, их строение, функции, роль и т.д.

Белки: что это такое и с чем их едят? Введение в теорию.

Начать хотелось бы с небольшого анонса – если Вы еще совсем зеленый в вопросах питания, тогда следующие статьи будут как нельзя кстати: [Пирамида питания. Руководство к применению], [Правильное и здоровое питание. Все, что надо знать].

Я уже ранее говорил, что пища в виде нутриентов (белков, жиров, углеводов, минералов и витаминов) поступает в наш организм. Однако намеренно не акцентировал свое внимание на том, сколько конкретно нужно употреблять этих компонентов, чтобы закрывать поставленные цели, будь то набор мышечной массы или сброс веса. Что ж, пришло время поговорить и об этом.

Итак, самое простое определение белка (с точки зрения его важности) было сформулировано еще Энгельсом, и звучало оно так, жизнь – способ существования белковых тел. Из него сразу понятно, что не будет белка – не будет жизни. Применительно к бодибилдингу можно сказать, что не будет белка – не будет мышц. Теперь окунемся в науку.

Белок (он же протеин) – это высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Аминокислотный состав белка полностью определяется 20 аминокислотами (9 - не заменимые/не синтезируются организмом и 11 – заменимые), входящими в его состав.

  • Незаменимые: лейцин, изолейцин, валин, гистидин, лицин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин;
  • Заменимые: аланин, аргенин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистин.

Примечание:

Гемоглобин – самый известный белок, его химическая формула показывает, насколько это высокомолекулярные вещества – С3032H4816O872N780S8Fe4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Например, Mr белка яйца = 36000, Mr белка мышц = 1500000 (для сравнения, Mr спирта =46).

Помимо этих 20 аминокислот есть еще и те, которые не входят в состав белка, однако выполняют важные функции в организме, например гамма-аминомасляная кислота и диоксифенилаланин участвуют в передаче нервных импульсов и являются важными компонентами нервной системы. Без них процесс тренировок был бы похож на бесконтрольные, амебной формы телодвижения (хотя, может у кого-то и с ними он так выглядит).

Самыми важными для организма (с точки зрения метаболизма) являются такие аминокислоты, как: лейцин, изолейцин и cвалин (см. таблицу).

Все три аминокислоты являются представителями так называемого ВСАА-класса (Branched Chain Amino Acids, разветвленная цепь). На долю этого класса из всех незаменимых кислот приходится 42%, что является весьма внушительной цифрой. ВСАА-аминокислоты играют важную роль в белковом обмене и энергетической составляющей работы мышц. Для оптимального протекания процессов синтеза белка все три аминокислоты должны входить в рацион питания (либо посредством натуральных продуктов, либо с пищевыми добавками).

С конкретными цифрами потребления этих трех аминокислот, а также с аминокислотным составом пищевых белков, Вы можете ознакомиться из следующей таблицы (см. таблицу).

Идем далее.

В состав белковых веществ входят такие химические элементы как: углерод, водород, кислород, сера, фосфор и, конечно же, основу составляет азот. В связи с этим, просто необходимо знать (помнить) о таком понятии, как азотистый баланс. Помимо того, что азот (в основном, из белка) поступает к нам с пищей, он также образуется (и выделяется из организма) в процессе обмена веществ из продуктов распада белков. Поэтому наш организм – это станция по переработке (с одной стороны) и выведению (с другой стороны) азота.

Разница между приходом и расходом азота позволяет нам говорить о положительном (потребляем больше, чем выделяем) или отрицательном (наоборот) азотистом балансе. Таким образом, необходимо помнить, что набрать силу и мышечную массу можно только при положительном азотистом балансе.

Примечание:

В зависимости от тренированности атлета для сохранения положительного азотистого баланса необходимо разное потребление белка на 1 кг веса тела атлета. В целом, цифры примерно следующие:

  • атлет, бодибилдер со стажем (2-3 год и более) – 2 грамма/кг веса;
  • новички (1 год и менее) – 2-3 грамма/кг веса.

Собственно, помимо того, что белок - это основной структурный элемент мышц, он также выполняет множество других функций. Давайте их более подробно рассмотрим.

Функции белков

Конечно, с точки зрения бодибилдинга наибольшее значение представляет строительная функция белков, однако они также выполняют еще много важных и нужных для организма (см. изображение).

Более наглядно с функциями и ролью белков можно ознакомиться из видео-ролика в конце статьи, так что дочитываем до конца!

Организм человека весьма умная, саморегулирующаяся система. Он заранее знает, что, хоть и белки могут выступать в качестве резервного источника энергии, но расходовать этот высококачественный материал на энергообеспечение нецелесообразно, поэтому использует углеводы. Когда же организм чувствует, что рацион питания спортсмена обеднен углеводами, ему ничего не остается делать, как брать ценный белок и использовать его в качестве источника энергии для подпитки организма. Так что не забывайте про углеводы тоже (о них мы также будем говорить в наших статьях, не пропустите).

Белки по-разному воздействуют на мышцы, это, в первую очередь, обуславливается их различным химическим составом и структурой молекул. Поэтому нужно знать источники высококачественных белков, которые в полном объеме будут строить Ваши мышцы. Здесь важное значение имеет такое понятие как биологическая ценность белка (BV) – это то его количество, которое запасается организмом при употреблении в пищу 100 гр данного белка. Кроме того, если BV=1, то это означает, что продукт содержит полный набор всех незаменимых аминокислот.

Примечание:

Например, куриное (перепелиное) яйцо обладает коэффициентом биологической полноценности (BV) – 1, а вот пшеница – содержит только половину незаменимых кислот (т.е. ее BV = 0,54). Получается, что при одинаковом содержании в продуктах количестве белка (12,7 грамм/100 гр. продукта), организм сможет наиболее полно и в большем объеме усвоить именно из яиц, ибо BV у них выше, чем у пшеницы.

После того, как мы употребили белки (в виде продуктов питания, пищевых добавок), они расщепляются в ЖКТ за счет ферментов до аминокислот, а затем и до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака, потом всасываются через стенки кишечника, распределяясь по всему организму, чтобы выполнить свои непосредственные функции.

Какие бывают белки?

Лучше преимущественно потреблять белковую пищу животного происхождения (мясо, рыба, морепродукты и т.п.), ибо она по своему аминокислотному профилю наиболее ценна с точки зрения получения питательных элементов из пищи. Однако не стоит забывать и про растительный белок. В целом, соотношение (только по белку) должно выглядеть примерно так: 70-80% – животного происхождения, 20-30% – растительного.

Белки, по степени усвояемости подразделяются на:

  • Быстрые – скорость получения элементарных компонент из пищи высокая. Пример: рыба, яйца, куриная грудка, морепродукты;
  • Медленные – наоборот. Пример: творог (“долгоиграющий” белок, на 70% состоит из казеина).

По аминокислотному составу белки бывают:

  • Полноценные;
  • Неполноценные;
  • Простые – состоят только из аминок;
  • Сложные – в составе аминокислота + неаминокислотный остаток (комплекс с липидами, углеводами).

По степени растворимости:

  • Растворимые (образуют коллоидные растворы) в воде;
  • Не растворимые в воде.

Когда говорят о бодибилдинге, под белками подразумевают протеины, высококонцентрированный белок. Наиболее распространенные протеины по способу их получения из продуктов следующие:

  • Сывороточный – готовится из молочной сыворотки, обладает наибольшим BV и весьма быстро усваивается;
  • Яичный – обладает высоким BV, время всасывания 4-6 часов;
  • Казеиновый – самый долгий по усвоению, BV=80%;
  • Соевый – снижает уровень холестерина в крови, BV=74%.

Если среди читателей есть вегетарианцы, тогда Вам стоит знать, что все растительные белки (соевый, грибной) – неполноценны по-своему аминокислотному составу. Мясо, молоко, яйца – вот те продукты, которые наиболее полно удовлетворяют требования полноценности содержания в их составе аминокислот. Они (белок молочной сыворотки - лактальбумин) и белок желтка вместе с альбумином (белок яйца) наиболее сбалансированы по своему аминокислотному профилю и лучше всего усваиваются организмом.

Таким образом, зная всю эту информацию, нужно правильно составлять свой рацион питания, чтобы он был сбалансирован по всем основным аминокислотам, и прежде всего - незаменимым. Следующий пункт на рассмотрении, это..

Строение белка

Мы уже знаем, что белок – это сложное высокомолекулярное органическое вещество, структурная организация которого может быть представлена 4 уровнями (структурами): первичной (1), вторичной (2), третичной (3) и четвертичной (4) (см. изображение).

Техническую сторону уровней организации белка (что и как устроено с точки зрения элементов/связей),Вам знать не обязательно, а вот практической мы сейчас займемся.

Итак, некоторые белковые продукты усваиваются на раз-два, а некоторые перевариваются в течении длительного времени. От чего это зависит, спросите Вы? Конечно же от их строения. Например, молочные и яичные белки усваиваются хорошо из-за того, что они находятся в растворе в виде отдельных молекул, свернутых в клубки. Допустим, если молоко скисло и получился творог (т.е. казеин выпал в осадок) или мы варим яйца, происходит денатурация (изменение пространственной структуры белка, связанное с потерей им своих уровней организации).

Часть связей (в особенности сульфидные мостики) в результате этого процесса рвется, белковые молекулы в продуктах распрямляются, спутываются и организму уже становится сложнее усвоить эту измененную структуру белка. Однако стоит заметить, что в процессе варки мяса, его белки наоборот становятся легкоусвояемыми, хотя и теряют некоторую пищевую ценность.

Приведенная информация вовсе не побуждает Вас есть сырые яйца или не кипятить молоко (хотя магазинное по большей части – пастеризованное). Просто помните, если у Вас есть свой домик в деревне (или Вы просто уверены в качестве приобретенных продуктов), то можете их употреблять в первозданном виде, без какой-либо обработки.

Примечание:

Куриные яйца можно легко заменить на перепелиные и есть их сырыми, ибо перепелка не болеет сальмонеллезом, т.к. ее температура тела составляет 42 градуса.

Насчет мяса следует сказать, что его белковые волокна не предназначены для поедания (во как, ну-ка перестали его есть), они предназначены для того, чтобы вырабатывать силу, как бодибилдер. Именно из-за этого его волокна жесткие, они пронизаны поперечными связями и его трудно переварить. Процесс денатурации (в частности, варка мяса) несколько облегчает задачу нашему ЖКТ, разрушая определенные поперечные связи, однако чтобы его полностью усвоить, организму порой требуется от 3 до 6 часов.

Бонусом за все старания в переваривании мяса является креатин – природный источник, повышающий работоспособность мускулатуры и интенсивность тренировок. Что у нас на растительном фронте?

По большей части, основной источник растительных белков – это различные семена (бобы, горох, чечевица и т.п.). В них белок “упакован” достаточно плотно, и чтобы привести его в чувства надлежащее (для быстрого переваривания) состояние, необходимо изрядно потрудиться. Грибной белок также тяжел из-за своей волокнистой структуры и присутствия в его составе углеводных остатков. Соя – вот та золотая середина (и по биологической ценности, и по хорошей усвояемости), которая является наиболее предпочтительным растительным белком, однако стоит помнить, что и ее белок неполноценен и нужно комбинировать его с продуктами животного происхождения.

Теперь давайте посмотрим на продукты с достаточно высоким содержанием белка, дабы иметь представление, что необходимо включить в свой рацион для наращивания мышечной массы (см. таблицу).

Собственно, исходя из приведенной таблицы, Вы уже можете составить свой рацион практически на весь день, главное помнить о принципах рационального питания и о том, какое количества белка Вам нужно употребить в течении суток. Давайте еще раз это закрепим на примере.

Для представителей мужского пола, которые только начали ходить в тренажерный зал, показатель суточного потребления белка на килограмм веса должен составлять от 1,5 до 2 гр, т.е. если Ваш вес 70 кг, то в день Вы должные съедать 105-140 гр чистого белка. Если Вы продвинутый атлет, тогда цифра потребления вырастет до 2,5 гр/кг, т.е. 170 гр (при том же весе) – это норма.

Потребляйте такое количество белка из разнообразных продуктов, т.е. не стоит “лупить” 7 раз в неделю одну куриную грудку или творог, варьируйте свою белковую продуктовую корзину, и тогда мышцы не заставят себя долго ждать!

Ну и напоследок разберем, какие существуют…

Критерии оценки качества белка

Мы уже упоминали про его биологическую ценность (BV). С точки зрения химии – это та доля азота (N), задерживающегося в организме от всего поступившего/всосавшегося азота. Измерение BV основано на том, что если в организме человека находится требуемое количество всех незаменимых аминокислот, то и задержка N – выше.

Помимо этого показателя существуют еще следующие:

  • полный аминокислотный профиль

Белок должен быть сбалансирован по своему аминокислотному составу. Это значит, что белки пищи по соотношению незаменимых кислот, должны соответствовать белкам человека, чтобы не было процессов нарушения синтеза собственных белков и сдвига равновесия анаболизма-катаболизма мышц в сторону их распада;

  • доступность аминокислот в белке

Чем больше в продуктах различных добавок, красителей и чем больше осуществляется тепловая обработка белков, тем ниже доступность отдельных аминокислот;

  • перевариваемость – степень усвояемости белка

Отражает, насколько быстро или сколько времени прошло с момента, когда белок попал в желудок (и расщепился ферментами ЖКТ) и до последующего всасывания отдельных аминокислот через стенки кишечника;

  • чистая утилизация белка

Показатель характеризует как степень задержки азота, так и количество перевариваемого белка;

  • коэффициент эффективности белка

Специфический показатель, который определяется по воздействию конкретного белка на рост мускулатуры, т.е. прирост мышц пропорционален количеству потребленного белка;

  • коэффициент усвоения белка по аминокислотному составу

Учитывает как химическую ценность (состав аминокислот), так и биологическую ценность (полноту переваривания) белков. Если коэффициент равен 1, значит продукт – самый полноценный источник протеина. Итак, теперь давайте ознакомимся с конкретными цифрами (да сколько можно :)) и оценим качество белков в конкретных продуктах питания (см. изображение).

Собственно на сим все, подведем некоторые итоги.

FAQ или ЧАВО надо усвоить?

Было бы просто непростительной ошибкой не подвести некоторый знаменатель всему тому, что тут было сказано (а сказано не мало). Поэтому запомните простые советы, которые позволят Вам лучше ориентироваться в вопросах включения в свой рацион такого ценного строителя мышц, фундаментального кирпичика как белок.

Всегда помните, что:

  • Необходимо, чтобы в Вашем рационе преобладали белки преимущественного животного происхождения - до 80%, и только 20%, отдаем на откуп растительным;
  • Сочетайте растительные и животные белки, например: картофель-соя, пшеница-яйца, рожь-молоко;
  • Потребляйте необходимую Вам норму белка: 1,5-2 гр/кг веса тела – для новичков, для продвинутых бодибилдеров – до 2,5 гр;
  • Заботьтесь о качестве потребляемого протеина, т.е. об источниках, откуда будете его получать;
  • Не забывайте про незаменимые аминокислоты, которые организм не может самостоятельно синтезировать;
  • Не обедняйте рацион за счет углеводов/жиров, не делайте перекосов по основным нутриентам (белкам, жирам, углеводам);
  • Потребляйте витамины и их комплексы для полноценного усвоения белков (о них читайте в следующих статьях);
  • Читайте проект “Азбука Бодибилдинга”!

Следуя этим простым советам (особенно последнему), Вы резко увеличите свои шансы на построение рельефных мышц.

Послесловие

Ну вот и подошла к концу наша очередная статья. Сегодня мы говорили про белок, его роль и место в рационе питания бодибилдера. Так же узнали все технические моменты, касающиеся его строения, состава и прочее. В следующий раз мы больше узнаем о практической стороне их применения, т.е. как максимально сохранить ценность белка, что такое протеин для качков и какие существуют мифы относительно протеинов в целом.

Так что далеко не уходим, подписываемся на статьи, читаем, анализируем и применяем информацию. Таки все, до связи!

PS. вторая часть заметки

ferrum-body.ru

Мышечные белки

Впервые А. Я. Данилевский (1881) разделил экстрагируемые из мышц белки на три класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8 — 12% раствором хлорида аммо­ния и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические белки, миофибриллярные белки, белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых —45% и третьих-20% всего мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с раз­личной ионной силой.

Белки, входящие в состав саркоплазмы, принадлежат к числу про­теинов, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой.

К числу саркоплазмати­ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирую­щие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов. Недавно была открыта группа сарко­плазматических белков — парвальбумины, которые способны связывать ионы кальция.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин — белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миозин составляет 50-55% от сухой массы миофибрилл. Миозин обладает АТФазной активностью, т. е. способностью катализировать расщеп­ление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращаю­щейся мышцы. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи и несколько коротких легких цепей. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головку» молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы.

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере получены путем соединения большого ппчисла определенным образом ориентированных в ппппппппппппппппппппппппппппппппппппространстве молекул миозина.

Актин, составляющий ~20% от сухой массы миофибрилл. Известны две формы актина: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин) актин. Молекула Г-актина состоит из одной полипептидной цепочки, в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. Ф-актин является продуктом поли­меризации Г-актина и имеет структуру двухцепочечной спирали.

Актомиозин образуется при соединении миозина с Ф-актином. Актомиозин, как обладает АТФазной активностью. Однако АТФазная активность актомиозина отличается от АТФазной активности миозина. Фермент актомиозин активируется ионами магния и ингибируется этилен-диаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны.

Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня. На долю тропомиозина приходится около 4 — 7% всех белков миофибрилл.

Т

Структура тонкого филамента.

1 — актин; 2 — тропомиозин; 3 — тропонин С;

4 — тропонин

I; 5 — тропонин Т

ропонин — глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, назван­ный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция.

Белки стромы в поперечнополосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином.

Небелковые азотистые экстрактивные вещества

В скелетных мышцах содержится ряд важных азотистых экстрактивных веществ: адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденинового ряда, креатин-фосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

На долю креатина и креатинфосфата приходится до 60% небелкового азота мышц. Креатинфосфат и креатин относятся к тем азотистым экстрактивным веществам мышц, которые участвуют в химических процессах, свя­занных с мышечным сокращением.

К числу азотистых веществ мышечной ткани принадлежат и имидазолсодержащие дипептиды — карнозин и ансерин.

Карнозин и ансерин — специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных — увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сни­женную утомлением. Имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки.

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высокую концентрацию имеет глутаминовая кислота (до 1,2 г/кг) и ее амид - глутамин (0,8-1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин — встречаются в мышечной ткани в неболь­шом количестве.

studfile.net

Учебно-методический материал по биологии (9 класс) на тему: Тема: « Биохимические свойства белка ».

Слайд 1

Входной контроль по теме: «Белки, состав, структура, функции» (работа на 10-12 минут)

Слайд 2

1 вариант 2 вариант На «3» 1.Вместо точек поставьте нужные слова: А)В состав белков входят элементы:…; А) Мономерами белков являются… ; Б)В белках имеется … видов аминокислот. Б) Основная связь между мономерами белка -… В) Вторичная структура белка в виде … В) Первичная структура белка в виде …; Г) Третичная структура белка в виде…; Г) Гемоглобин имеет … структуру белка; Д) Восстановление природной структуры белка называется…; Д) Разрушение природной структуры белка называется… На выполнение задания - 3 минуты

Слайд 3

На «4» 2. Вместо точек напишите соответствующие функции белков. А) Ускоряя химические реакции в клетке, белки выполняют … функцию. А) Ферменты выполняют … функцию Б) Белки-гормоны выполняют … функцию Б) Антитела выполняют … функцию. В) Гемоглобин выполняет …функцию. В) Белки в составе мышц, хрящей, волос выполняют … функцию. Г) Сократительные белки выполняют … функцию Г) Белки клеточных мембран выполняют… функцию. На выполнение задания – 5 минут

Слайд 4

На «5» 3. Ответьте на один вопрос по выбору. А) Чем можно объяснить огромное разнообразие белков в природе, несмотря на то, что в их состав входят одни и те же аминокислоты? А) Почему для человека опасно повышение температуры тела свыше 41 0 ? Б) Какую структуру могут иметь белки в составе мышц и почему? Б) Какую структуру могут иметь белки в составе сухожилий и почему? В) Чем сходны и чем отличаются простые белки от сложных? В) Какой структурой определяются все особенности строения белка и почему? На выполнение задания – 2 минуты

Слайд 5

ПРОВЕРКА ОТВЕТОВ: 1 вариант 2 вариант 1.Вместо точек проставьте нужные слова: А)В состав белков входят элементы N ,С,О,Н А) Мономерами белков являются аминокислоты Б) Всего в белках имеется 20 видов аминокислот Б) Основная связь между мономерами белка - пептидная В) Вторичная структура белка в виде спирали В) Первичная структура белка в виде цепочки аминокислот Г) Третичная структура белка в виде глобулы Г) Гемоглобин имеет четвертичную структуру белка Д) Восстановление природной структуры белка называется ренатурация Д) Разрушение природной структуры белка называется денатурация 2. Какую функцию белков отражают примеры? А) Ускоряя химические реакции в клетке, белки выполняют каталитическую функцию. А) Ферменты выполняют каталитическую функцию Б) Белки-гормоны выполняют регуляторную функцию Б) Антитела выполняют защитную функцию. В) Гемоглобин эритроцитов выполняет транспортную функцию. В) Белки в составе мышц, хрящей, волос выполняют строительную функцию. Г) Сократительные белки выполняют двигательную функцию Г) Белки клеточных мембран выполняют избирательную функцию.

Слайд 6

Самостоятельная работа по теме: «Синтез белков и клеточный цикл». 9 класс

Слайд 7

1 Вариант Какие условия необходимы для синтеза белка? Что такое трансляция и где она осуществляется? Что такое транскриптон и промотор? 4. Триплет шифрующий одну аминокислоту называется … 5. Что такое клеточный цикл? Каковы его периоды? 6. Чем диплоидный набор хромосом отличается от гаплоидного? 2 Вариант 1. Что такое транскрипция, как осуществляется и где она происходит? 2. Что такое генетический код, кодогенная цепь, антикодон? 3. Какие изменения в ядре клетки происходят в период интерфазы? 4. Что такое митоз и соматические клетки? 5. Где находится генетический материал в эукариотической клетке? 6. Назовите фазы деления и укажите в какой из фаз происходит расхождение хромосом к полюсам.

nsportal.ru

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

tvoiklas.ru

Мышечные белки. «БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ», Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

А.Я. Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на 3 класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8–12 % раствором хлорида аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых – 45% и третьих – 20% от всего количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой.

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин «миоген» также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью: например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазмати-ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков – пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са2+. Их физиологическая роль остается еще неясной.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомио-зин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Рис. 20.3. Строение молекулы миозина. Объяснение в тексте.

Миозин составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939– 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000–210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы), способную соединяться с актином. Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в «головке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.

Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на два фрагмента. Из хвостового участка (С-концевой участок молекулы) образуется легкий меромиозин (ЛММ) - фрагмент длиной 90 нм, а из остальной части, включающей «головки»,- тяжелый меромиозин (ТММ). ЛММ, подобно миозину, образует нити, однако он не обладает АТФазной активностью и не связывает актин. ТММ катализирует гидролиз АТФ и связывает актин. ТММ можно расщепить далее путем более длительной обработки трипсином или папаином, в результате чего получается один S2-фрагмент длиной 40 нм с мол. массой 62000 и два S1-фрагмента с мол. массой 110000, представляющие собой «головки» миозина.

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина (рис. 20.4).

Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в обра-

Рис. 20.4. Строение толстого миозинового филамента.

зовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полиме-ризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой (рис. 20.5).

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны.

Как отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибрил-лах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие ре-гуляторные белки.

Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. масса 65000. На долю тропомиозина приходится около 4–7% всех белков миофибрилл.

Тропонин – глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г.; его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиози-ном. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са2+ (рис. 20.6).

Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-I) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vitro к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым.

Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур.

Рис. 20.6. Структура тонкого филамента.

1 - актин; 2 - тропомиозин; 3 - тропонин С; 4 - тропонин I; 5 - тропонин Т.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

www.xumuk.ru

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

третичная

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая ускоряют различные химические реакции в живых организмах ферменты
структурная строительный материал клеток коллаген, белки клеточных мембран
защитная защищают организм от инфекций иммуноглобулины, интерферон
регуляторная регулируют обменные процессы гормоны
транспортная перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим гемоглобин переносит кислород
энергетическая снабжают организм энергией 1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная) любые двигательные функции организма миозин (мышечный белок)

scienceforyou.ru

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe2+ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

ebooks.grsu.by

Структура белков — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 3 февраля 2019; проверки требуют 2 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 3 февраля 2019; проверки требуют 2 правки.

Структура белков — расположение атомов молекулы белка в трёхмерном пространстве. Белки являются полимерами — полипептидами, последовательностями, составленными из мономеров — различных L-α-аминокислот. Обычно белок, состоящий менее чем из 40 аминокислот, называют пептидом[1]. Для того, чтобы осуществлять свои биологические функции, белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких, как водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса. Для понимания того, как функционируют белки на молекулярном уровне, необходимо определить их трёхмерную структуру.

Структура белков, от первичной к четвертичной.

Существуют четыре уровня структуры белков.

Аминокислотные остатки[править | править код]

Первичная структура[править | править код]

Вторичная структура[править | править код]

An alpha-helix with hydrogen bonds (yellow dots)

Третичная структура белков[править | править код]

Четвертичная структура белков[править | править код]

Домены, мотивы и свёртки в структурах белков[править | править код]

Структурный домен[править | править код]

Структурные мотивы и последовательности[править | править код]

Супервторичная структура[править | править код]

Белковые свёртки[править | править код]

Примеры структур белков из PDB

ru.wikipedia.org

какие белки мышечной ткани играют основную роль в процессе сокращения

Актин и миозин. Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55% от общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки) . Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру. В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжёлые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре лёгкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии катионов магния, актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион кальция, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остаётся связанной с фибриллярным актином.

touch.otvet.mail.ru

Актин — Википедия

Актин — глобулярный белок, из которого образованы микрофиламенты — один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Актин состоит из 376 аминокислотных остатков, с молекулярной массой около 42-kDa диаметром 4-9нм. Имеет 2 формы: мономерную G-актин и полимеризованную форму (F-актин). Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц — актомиозиновые комплексы саркомеров. Присутствует в основном в цитоплазме, но в небольшом количестве также найден в ядре клетки[1][2].

  • α-актинин изоформа
  • β-актинин изоформа
  • γ-актинин изоформа
F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц
  1. Формируют клеточный цитоскелет, создавая механическую поддержку.
  2. Принимает участие в миозин-независимом изменении формы клетки и клеточное движение.
  3. В мышечных клетках актин вместе с миозином создает комплекс, участвующий в сокращении мышцы.
  4. В немышечных клетках принимает участие в транспортировке миозином везикул и органелл[1]
  5. Деление клеток и цитокинез

Изображения  электронного микроскопа показали, что G-актин имеет шаровидную структуру; однако рентгеновская кристаллография показала, что каждая из этих глобул состоит из двух долей, разделенных желобком. Эта структура представляет собой «ATPase fold», которая является центром ферментативного катализа, который связывает АТФ и Mg2+, и гидролизует первую до АДФ и органического фосфата. Эта складка является консервативной структурой, который также встречается в других белках[3]. G-актин функционирует только тогда, когда он содержит либо АДФ, либо АТФ в его желобке, но форма, связанная с АТФ, преобладает в клетках, когда актин присутствует в мономерном виде[4]

Первичная структура[править | править код]

Содержит 374 аминокислотных остатков. Его N-конец сильно кислый и начинается с ацетилированного аспартата в его аминогруппе. Хотя его С-конец является щелочным и образован фенилаланином, которому предшествует цистеин[5].

Третичная структура - домены[править | править код]

Третичная структура образована двумя доменами , известных как большой и малый, которые отделены друг от друга желобком. Ниже этого есть более глубокая вырезка, называемая «канавкой». Обе структуры имеют сопоставимую глубину[6].

В топологических исследованиях показано, что белок с наибольшим доменом с левой стороны и наименьшим доменом с правой стороны. В этом положении меньший домен, в свою очередь, разделен на два: субдомен I (нижнее положение, остатки 1-32, 70-144 и 338-374) и субдомен II (верхнее положение, остатки 33-69). Более крупный домен также разделен на два: субдомен III (нижний, остатки 145—180 и 270—337) и субдомен IV (выше, остатки 181—269). Открытые области субдоменов I и III называются «зазубренными» концами, а обнаженные области доменов II и IV называются «заостренными» концами.

Классическое описание F-актина утверждает, что он имеет нитчатую структуру, которая может рассматриваться либо как одноцепочечная левая спираль с вращением 166° вокруг спиральной оси и осевым сдвигом 27,5 Å, либо как одноцепочечная правая спираль с перекрёстным интервалом 350—380 Å, причем каждая молекула актина окружена 4 другими.  Симметрия актинового полимера при 2,17 субъединицах на оборот спирали несовместима с образованием кристаллов , что возможно только при симметрии ровно 2, 3, 4 или 6 субъединиц за оборот[7][8].

Полагают, что полимер F-актина имеет структурную полярность из-за того, что все субъединицы микрофиламента указывают на один и тот же конец. Это приводит к соглашению об названиях: конец, который обладает субъединицей актина, у которого есть сайт связывания АТФ, называется «(-) концом», тогда как противоположный конец, где расщелина направлена ​​на другой соседний мономер, называется « (+) концом". Термины «заостренный» и «зазубренный», относящийся к двум концам микрофиламентов, вытекают из их внешнего вида при просвечивающей электронной микроскопии, когда образцы исследуются по методу подготовки, называемому «украшением»., Этот миозин образует полярные связи с актиновыми мономерами, что приводит к конфигурации, которая похожа на стрелы с перфорацией вдоль его вала, где вал является актином, а флетхинг - миозином. Следуя этой логике, конец микрофиламента, который не имеет выступающего миозина, называется точкой стрелки (- конец), а другой конец называется колючим концом (+ конец) [9]. S1-фрагмент состоит из доменов головы и шеи миозина II. В физиологических условиях G-актин ( мономерная форма) трансформируется в F-actin ( полимерная форма) с помощью ATP, где роль АТФ является существенной.

Процесс формирования полимерного актина, называемого F-актином, включает связывание мономерного G-актина с молекулой AТФ в присутствии ионов Mg2+, Ca2+, формирование стабильных актиновых олигомеров и глобул, формирование отдельных полимерных нитей актина и их  ветвления. В результате, происходит образование органического фосфата и молекулы АДФ. Актиновые микрофиломенты образуются путем спирального закручивания 2-х нитей F-актина, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями[10]

У каждого такого микрофиламента есть два конца, которые различаются по своим свойствам: к одному (он называется плюс-конец) мономеры актина присоединяются, а от другого (минус-конец) —диссоциируют. Соотношение скоростей присоединения и диссоциации мономеров актина определяет, удлиняется филамент или укорачивается[10].

  1. 1 2 Н. В. Бочкарева, И. В. Кондакова, Л. А. Коломиец. Роль актинсвязывающих белков в клеточном движении в норме и при опухолевом росте // Молекулярная Медицина. — 2011. — Вып. 6. — С. 14–18. — ISSN 1728-2918.
  2. C. G. Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, I. V. Dedova, M. Tsubakihara. Actin Binding Proteins: Regulation of Cytoskeletal Microfilaments (англ.) // Physiological Reviews. — 2003-04-01. — Vol. 83, iss. 2. — P. 433–473. — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210. — doi:10.1152/physrev.00026.2002.
  3. NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD group. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN (англ.). www.ncbi.nlm.nih.gov. Дата обращения 22 ноября 2017.
  4. Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Crystal Structure of Monomeric Actin in the ATP State STRUCTURAL BASIS OF NUCLEOTIDE-DEPENDENT ACTIN DYNAMICS (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2003-09-05. — Vol. 278, iss. 36. — P. 34172–34180. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M303689200.
  5. J. H. Collins, M. Elzinga. The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence // The Journal of Biological Chemistry. — 1975-08-10. — Т. 250, вып. 15. — С. 5915–5920. — ISSN 0021-9258.
  6. Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Complete Amino-Acid Sequence of Actin of Rabbit Skeletal Muscle // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — September 1973. — Т. 70, вып. 9. — С. 2687–2691. — ISSN 0027-8424.
  7. Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. The nature of the globular- to fibrous-actin transition // Nature. — 2009-01-22. — Т. 457, вып. 7228. — С. 441–445. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature07685.
  8. Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Structure of the F-actin-tropomyosin complex // Nature. — 2015-03-05. — Т. 519, вып. 7541. — С. 114–117. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature14033.
  9. D. A. Begg, R. Rodewald, L. I. Rebhun. The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments // The Journal of Cell Biology. — December 1978. — Т. 79, вып. 3. — С. 846–852. — ISSN 0021-9525.
  10. 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Actin Structure and Function // Annual review of biophysics. — 2011-06-09. — Т. 40. — С. 169–186. — ISSN 1936-122X. — doi:10.1146/annurev-biophys-042910-155359.

ru.wikipedia.org


Смотрите также

Календарь мероприятий

Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

Новости

Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...