Процессы в которых участвуют белки

2.3.3. Органические вещества клетки. Белки.

2.3.3. Органические вещества клетки.  Белки.

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу Nh3 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков  соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.

Функции белков.

Каталитическая  (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная  – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная  – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная  – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная  – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная  – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая  – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Таблица. Основные функции белков и пептидов.

Тематические задания.

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках   
3) приема лекарств
2) поступления с пищей  
4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается         
2) заметно понижается
3) остается стабильной         
4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ                   
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ  
4) транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная   
3) защитная
4) транспортная   
5) рефлекторная  
6) фотосинтетическая

В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ	СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
А) имеет форму глобулы Б) удерживается пептидными связями В) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связями Г) определяется последовательностью нуклеотидов в гене Д) определяет биологическую активность белка Е) не спирализована	1) первичная 2) третичная

Часть  С

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?
С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.
1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами.
2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций.
3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.
4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой.
5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.
6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

 

biology100.ru

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

www.yaklass.ru

Биосинтез белка — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Биосинтез белка — это многостадийный процесс синтеза и созревания белков, протекающий в живых организмах. В биосинтезе белка выделяют два основных этапа: синтез полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК (трансляция), и посттрансляционные модификации полипептидной цепи. Процесс биосинтеза белка требует значительных затрат энергии.

В 1940-х годах белки рассматривались как ключевые вещества живых организмов, которые не только выполняют биохимические функции, но и участвуют наследственной передаче информации. Однако механизм синтеза белка в оставался тогда ещё чёрным ящиком. Одним из предполагаемых механизмов объяснялся концепцией обратного протеолиза, которая поддерживалась выдающимися биохимиками того времени Максом Бергманном и Джозефом Фрутоном. В 1940 году Торбьерн Касперссон и Джек Шульц разработали методы измерения поглощения нуклеиновых кислот в клетках под воздействием ультрафиолетового излучения, а также микроскопию клеток под воздействием ультрафиолета. Благодаря этой разработке они смогли определить, что образование белков связано с повышенным присутствием рибонуклеиновых кислот в определённых ядерных и цитоплазматических участках. Примерно в то же время Жан Браше и Раймонд Джинер и Хьюберт Шантренн пришли к аналогичным выводам на основе дифференциального окрашивания и расщепления тканей РНКазой in situ^[1].

Между 1945 и 1950 годами был разработан метод меченых атомов (³⁵S, ³²P, ¹⁴C и ³H). Радиоактивные аминокислоты для тестирования животных и после включения метки в белки различных тканей. Первоначально использовали разные аминокислоты: цистеин и метионин, меченные серой, глицин, меченный углеродом, и лизин, меченный углеродом^[1].

Последовательность процессов синтеза полипептидной цепи белковой молекулы[править | править код]

1. Активация аминокислоты специфичным ферментом в присутствии АТФ с образованием аминоациладенилата
2. Присоединение активированной аминокислоты к специфичной тРНК с высвобождением аденозинмонофосфата (АМФ)
3. Связывание аминоацил-тРНК (тРНК, нагруженной аминокислотой) с рибосомами, включение аминокислоты в белок с высвобождением тРНК^[2]

Образование белка в живых клетках тесно связано с внешними условиями и внутриклеточными потребностями. Центральной проблемой в клеточной физиологии является определение стоимости производства белка и молекулярных процессов, ограничивающих биосинтез. Это особенно важно для понимания взаимосвязей между ростом клеток, делением клеток и размером клеток. Наиболее энергозатратным процесом при синтезе белка обычно считается трансляция. Большая часть клеточного пула гуанозинтрифосфата используется для полимеризации аминокислот, тогда как значительно меньшие количество энергии используется на другие процессы, включая транскрипцию и сворачивание белков^[3].

1. ↑ ^{1 2} Rheinberger H.‐J. A History of Protein Biosynthesis and Ribosome Research (англ.) // Protein Synthesis and Ribosome Structure: Translating the Genome. — 2004. — P. 1—51. — doi:10.1002/3527603433.ch2.
2. ↑ О.-Я. Л. Бекиш. Медицинская биология. — Витебск: Ураджай, 2000. — С. 53.
3. ↑ Kafri M. et all. The Cost of Protein Production (англ.) // Cell Reports. — 2016. — Vol. 14, no. 1. — P. 22—31. — ISSN 2211-1247. — doi:10.1016/j.celrep.2015.12.015.

ru.wikipedia.org

1. Синтез белков в клетке

Каждая клетка содержит тысячи белков. Свойства белков определяются их первичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.

 

В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Эта информация получила название генетической, а участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка, называется ген.

Ген — это участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка.

Ген — это единица наследственной информации организма.

 

Каждая молекула ДНК содержит множество генов. Совокупность всех генов организма составляет его генотип.

Биосинтез белка

Биосинтез белка — это один из видов пластического обмена, в ходе которого наследственная информация, закодированная в генах ДНК, реализуется в определённую последовательность аминокислот в белковых молекулах.

Процесс биосинтеза белка состоит из двух этапов: транскрипции и трансляции.

 

 

Каждый этап биосинтеза катализируется соответствующим ферментом и обеспечивается энергией АТФ.

Биосинтез происходит в клетках с огромной скоростью. В организме высших животных в одну минуту образуется до \(60\) тыс. пептидных связей.

Транскрипция

Транскрипция — это процесс снятия информации с молекулы ДНК синтезируемой на ней молекулой иРНК (мРНК).

Носителем генетической информации является ДНК, расположенная в клеточном ядре.

 

В ходе транскрипции участок двуцепочечной ДНК «разматывается», а затем на одной из цепочек синтезируется молекула иРНК.

 

 

Информационная (матричная) РНК состоит из одной цепи и синтезируется на ДНК в соответствии с правилом комплементарности.

 

 

Формируется цепочка иРНК, представляющая собой точную копию второй (нематричной) цепочки ДНК (только вместо тимина включён урацил). Так информация о последовательности аминокислот в белке переводится с «языка ДНК» на «язык РНК».

Как и в любой другой биохимической реакции, в этом синтезе участвует фермент — РНК-полимераза.

Так как в одной молекуле ДНК может находиться множество генов, очень важно, чтобы РНК-полимераза начала синтез иРНК со строго определённого места ДНК. Поэтому в начале каждого гена находится особая специфическая последовательность нуклеотидов, называемая промотором. РНК-полимераза «узнаёт» промотор, взаимодействует с ним и, таким образом, начинает синтез цепочки иРНК с нужного места.

 

Фермент продолжает синтезировать иРНК до тех пор, пока не дойдёт до очередного «знака препинания» в молекуле ДНК — терминатора (это последовательность нуклеотидов, указывающая на то, что синтез иРНК нужно прекратить).

У прокариот синтезированные молекулы иРНК сразу же могут взаимодействовать с рибосомами и участвовать в синтезе белков.

У эукариот иРНК синтезируется в ядре, поэтому сначала она взаимодействует со специальными ядерными белками и переносится через ядерную мембрану в цитоплазму.

Трансляция 

Трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов молекулы иРНК в последовательность аминокислот молекулы белка.

В цитоплазме клетки обязательно должен иметься полный набор аминокислот, необходимых для синтеза белков. Эти аминокислоты образуются в результате расщепления белков, получаемых организмом с пищей, а некоторые могут синтезироваться в самом организме.

 

Обрати внимание!

Аминокислоты доставляются к рибосомам транспортными РНК (тРНК). Любая аминокислота может попасть в рибосому, только прикрепившись к специальной тРНК.

На тот конец иРНК, с которого нужно начать синтез белка, нанизывается рибосома. Она движется вдоль иРНК прерывисто, «скачками», задерживаясь на каждом триплете приблизительно \(0,2\) секунды.

 

За это время молекула тРНК, антикодон которой комплементарен кодону, находящемуся в рибосоме, успевает распознать его. Аминокислота, которая была связана с этой тРНК, отделяется от «черешка» тРНК и присоединяется с образованием пептидной связи к растущей цепочке белка. В тот же самый момент к рибосоме подходит следующая тРНК (антикодон которой комплементарен следующему триплету в иРНК), и следующая аминокислота  включается в растущую цепочку.

Аминокислоты, доставленные на рибосомы, ориентированы по отношению друг к другу так, что карбоксильная группа одной молекулы оказывается рядом с аминогруппой другой молекулы. В результате между ними образуется пептидная связь.

 

Рибосома постепенно сдвигается по иРНК, задерживаясь на следующих триплетах. Так постепенно формируется молекула полипептида (белка).

 

Синтез белка продолжается до тех пор, пока на рибосоме не окажется один из трёх стоп-кодонов (УАА, УАГ или УГА). После этого белковая цепочка отсоединяется от рибосомы, выходит в цитоплазму и формирует присущую этому белку вторичную, третичную и четвертичную структуры.

 

Так как клетке необходимо много молекул каждого белка, то как только рибосома, первой начавшая синтез белка на иРНК, продвинется вперёд, за ней на ту же иРНК нанизывается вторая рибосома. Затем на иРНК последовательно нанизываются следующие рибосомы.

 

Все рибосомы, синтезирующие один и тот же белок, закодированный в данной иРНК, образуют полисому. Именно на полисомах и происходит одновременный синтез нескольких одинаковых молекул белка.

 

Когда синтез данного белка окончен, рибосома может найти другую иРНК и начать синтезировать другой белок.

 

Общая схема синтеза белка представлена на рисунке.

 

Пример:

последовательность нуклеотидов матричной цепи ДНК: ЦГА  ТТА  ЦАА.
На информационной РНК (иРНК) по принципу комплементарности будет синтезирована цепь ГЦУ  ААУ  ГУУ, в результате чего выстроится цепочка аминокислот: аланин — аспарагин — валин.

При замене нуклеотидов в одном из триплетов или их перестановке этот триплет будет кодировать другую аминокислоту, а следовательно, изменится и белок, кодируемый данным геном.

Изменения в составе нуклеотидов или их последовательности называются мутациями. 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://distant-lessons.ru/molekula-rnk.html

http://900igr.net

http://tonpix.ru/biosintez_belka_translyaciya_47725/

www.yaklass.ru

Биосинтез белка в клетке — кратко и понятно

Как объяснить, кратко и понятно, что такое биосинтез белка, и какого его значение?

Если вам интересна эта тема, и вы хотели бы подтянуть школьные знания или же повторить пропуски, то эта статья создана для вас.

Что такое биосинтез белка

Сначала стоит ознакомиться с определением биосинтеза. Биосинтезом называется синтез живыми организмами природных органических соединений.

Если быть проще, то это получение различных веществ с помощью микроорганизмов. Этот процесс занимает важную роль во всех живых клетках. Не забываем и о сложном биохимическом составе.

Транскрипция и трансляция

Это два наиглавнейших шага биосинтеза.

Транскрипция с латинского означает «переписывание» – в качестве матрицы применяется ДНК, поэтому происходит синтезирование трёх видов РНК (матричной/информационной, транспортной, рибосомной рибонуклеиновых кислот). Реакция осуществляется с помощью полимеразы (РНК) и с использованием большого количества аденозинтрифосфата.

Выделают два основных действия:

1. Обозначение конца и начала трансляции присоединением иРНК.
2. Событие, осуществляемое благодаря сплайсингу, который в свою очередь удаляет неинформационные последовательности РНК, тем самым происходит уменьшение массы матричной рибонуклеиновой кислоты в 10 раз.

Трансляция с латинского означает «перевод» – используется иРНК в качестве матрицы, синтезируются полипептидные цепочки.

Трансляция включает в себя три этапа, которые можно было представить в виде таблицы:

1. Первый этап. Инициация — формирование комплекса, который участвует в синтезе полипептидной цепочки.
2. Второй этап. Элонгация — увеличение размеров этой цепи.
3. Третий этап. Терминация — заключение выше упомянутого процесса.

Схема биосинтеза белка

По схеме видно, как протекает процесс.

Точкой стыковки этой схемы являются рибосомы, в которых синтезируется белок. В простой форме синтез осуществляется по схеме

ДНК > PHK > белок.

Первым начинается этап транскрипции, в котором молекула изменяется в одноцепочную информационную рибонуклеиновую кислоту (иРНК). В ней содержится информация аминокислотной последовательности белка.

Следующей остановкой иРНК будет рибосома, в которой происходит сам синтез. Происходит это путём трансляции, формирования полипептидной цепочки. После этой заурядной схемы, полученный белок транспортируется в разные места, выполняя определённые задачи.

Последовательность процессоров биосинтеза белка

Биосинтез белка – сложный механизм, который включает в себя два выше упомянутых этапа, а именно транскрипцию и трансляцию. Первым происходит транскрибируемый этап (он разделяется на два события).

После идёт трансляция, в которой участвуют все виды РНК, у каждой есть своя функция:

1. Информационная – роль матрицы.
2. Транспортная – добавление аминокислот, определение кодонов.
3. Рибосомная – образование рибосом, которые поддерживают иРНК.
4. Транспортная – синтез полипептидной цепи.

Какие компоненты клетки участвуют в биосинтезе белка

Как мы уже говорили, биосинтез разделяют на две стадии. В каждой стадии участвуют свои компоненты. На первой стадии это дезоксирибонуклеиновая кислота, информационная и транспортная РНК, нуклеотиды.

Во второй же стадии участвуют компоненты: иРНК, тРНК, рибосомы, нуклеотиды и пептиды.

Каковы особенности реакций биосинтеза белка в клетке

В список особенностей реакций биосинтеза стоит отнести:

1. Использование энергии АТФ для химических реакций.
2. Присутствуют ферменты, задача которых ускорять реакции.
3. Реакция имеет матричный характер, так как белок синтезируется на иРНК.

Признаки биосинтеза белка в клетке

Для такого сложного процесса, конечно же, характерны различные признаки:

1. Первый из них заключается в том, что присутствуют ферменты, без которых сам процесс был бы невозможен
2. Задействованы все три вида РНК, из этого можно сделать вывод, что центральная роль принадлежит РНК.
3. Образование молекул производится мономерами, а именно аминокислотами.
4. Стоит обозначить так же, что специфичность того или иного белка ориентируется расположением аминокислот.

Заключение

Многоклеточный организм — аппарат, состоящий из разных клеточных типов, которые дифференцированы – отличаются структурой и функциями. Кроме белков, присутствуют клетки этих типов, которые синтезируют так же себе подобных, в этом заключается различие.

1001student.ru

Транспортные белки — Википедия

Тра́нспортные белки́ — собирательное название большой группы белков, выполняющих функцию переноса различных лигандов как через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного организма. Транспортные белки могут быть как интегрированными в мембрану, так и водорастворимыми белками, секретируемыми из клетки, находящимися в пери- или цитоплазматическом пространстве, в ядре или органеллах эукариот.

Основные группы транспортных белков:

Транспортная функция белков — участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.

Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.

Перенос веществ через клеточную мембрану[править | править код]

У всех клеток есть мембрана, состоящая из двойного слоя липидов. В клетку должны поступать многие необходимые для жизни вещества (сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов), но липидный бислой для них практически непроницаем. Поэтому в состав мембраны входят транспортные белки, которые и осуществляют перенос полярных или заряженных соединений. Транспорт этих соединений в клетку делится на активный и пассивный. Пассивный транспорт — транспорт веществ из области с высокой концентрацией в область низкой без затрат энергии, то есть диффузия. Она делится на 2 варианта: простая и облегчённая.

В облегчённой диффузии участвуют белки-переносчики. Этот вариант может сопровождаться конформационными изменениями белка. Есть несколько путей переноса веществ в этом случае: когда участвует один белок и когда участвуют несколько. Если участвует один белок(транслоказа), то он связывает вещество, потом сближается с другой стороной мембраны, отдаёт связанное вещество и возвращается в исходное состояние. Если участвуют несколько белков, то один связывается с веществом, потом передаёт его другому и так далее, пока вещество не дойдёт по цепи до противоположной стороны мембраны.

Пассивный транспорт обеспечивают также белки-каналы. Каналообразующие белки образуют в мембране водные поры, через которые (когда они открыты) могут проходить вещества. особые семейства каналообразующих белков (коннексины и паннексины) формируют щелевые контакты, через которые низкомолекулярные вещества могут транспортироваться из одной клетки в другую (через паннексины и в клетки из внешней среды).

Активный транспорт происходит против градиента концентрации и протекает с затратой энергии. В активном транспорте участвуют белки-переносчики. Энергия, которая требуется для осуществления активного транспорта, обычно получается транспортными белками при расщеплении АТФ. Один из наиболее изученных белков, осуществляющих активный транспорт — Na⁺/K⁺-аденозинтрифосфатаза. За полный цикл работы этого насоса в клетку попадают из внешней среды 2 иона K⁺ и выбрасывается наружу 3 иона Na⁺.

Ещё один путь попадания веществ внутрь клетки — их поглощение путём эндоцитоза. В этом процессе также могут участвовать специальные транспортные белки. Например, гастромукопротеид (внутренний фактор Касла), который синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка, обеспечивает поглощение путём эндоцитоза клетками подвздошной кишки витамина B12.

Этот перенос осуществляется между ядром и другими органоидами и цитоплазмой клетки. Например, перенос белков между ядром и цитоплазмой (ядерно-цитоплазматический транспорт) происходит благодаря ядерным порам, которые пронизывают двухслойную оболочку ядра. Они состоят примерно из тридцати белков — нуклеопоринов. Вещества переносятся из цитоплазмы в ядро клетки вместе с белками — транспортинами. Эти белки узнают вещества, предназначенные для транспорта в ядро, и связываются с ними. Затем этот комплекс белков заякоривается на белках ядерной поры и попадает в её канал, а затем в ядро. Там она связывается ещё с одним белком и распадается, а транспортины направляются обратно в цитоплазму.

Перенос белков из цитоплазмы к другим органоидам клетки происходит с помощью белков-переносчиков. В этом процессе участвуют также шапероны.

Также для транспортировки веществ внутри клеток используются микротрубочки — структуры, состоящие из белков тубулинов. По их поверхности могут передвигаться митохондрии и мембранные пузырьки с грузом (везикулы). Этот транспорт осуществляют моторные белки. Они делятся на два типа: цитоплазматические динеины и кинезины. Эти две группы белков различаются тем, от какого конца микротрубочки они перемещают груз: динеины от + -конца к — -концу, а кинезины в обратном направлении.

Транспорт веществ по организму в основном осуществляется кровью. Кровь переносит гормоны, пептиды, ионы от эндокринных желез к другим органам, переносит конечные продукты метаболизма к органам выделения, переносит питательные вещества и ферменты, кислород и углекислый газ.

Наиболее известный транспортный белок, осуществляющий транспорт веществ по организму — это гемоглобин. Он переносит кислород и диоксид углерода по кровеносной системе от лёгких к органам и тканям. У человека около 15 % углекислого газа транспортируется к лёгким с помощью гемоглобина. В скелетных и сердечной мышцах перенос кислорода выполняется белком, который называется миоглобин.

В плазме крови всегда находятся транспортные белки — сывороточные альбумины. Жирные кислоты, например, транспортируются альбуминами сыворотки крови. Кроме того, белки группы альбуминов, например, транстиретин, транспортируют гормоны щитовидной железы. Также важнейшей транспортной функцией альбуминов является перенос билирубина, желчных кислот, стероидных гормонов, лекарств (аспирин, пенициллины) и неорганических ионов.

Другие белки крови — глобулины переносят различные гормоны, липиды и витамины. Транспорт ионов меди в организме осуществляет глобулин — церулоплазмин, транспорт ионов железа — белок трансферрин, транспорт витамина B12 — транскобаламин.

ru.wikipedia.org

Виды белков, их функции и структура

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

• карбоксильную -СООН;
• амино-группу -NH₂.

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
2. Радиация.
3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

• полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
• неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

• яйцо;
• молоко;
• творог;
• мясо и рыба;
• бобы;
• соя;
• фасоль;
• арахис;
• пшеница;
• овес;
• чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

1. Актин и миозин.
2. Эластин.
3. Кератин.
4. Коллаген.
5. Тубулин.
6. Гемоглобин.
7. Инсулин.
8. Транскобаламин.
9. Трансферрин.
10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• каталазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

fb.ru

Белок-белковые взаимодействия — Википедия

Белок-белковое взаимодействие подковообразного ингибитора рибонуклеазы (показана каркасная модель) с рибонуклеазой. Контакты между двумя белками показаны цветными пятнами

Белок-белковые взаимодействия (ББВ) — обладающие высокой специфичностью физические контакты между двумя и более белками. Эти контакты образуются в результате биохимических событий с помощью электростатических взаимодействий, в том числе гидрофобного эффекта^[en][1].

Белки — важные макромолекулы как для внутриклеточных, так и для внешних процессов. Белки редко действуют в одиночку: для участия в различных жизненно важных процессах внутри клетки эти макромолекулы с помощью белок-белковых взаимодействий собираются в мультибелковые комплексы. Белок-белковые взаимодействия составляют основу интерактома любой живой клетки^[1]. Они участвуют в таких важных клеточных процессах, как передача сигнала, клеточное общение, транскрипция, репликация, мембранный транспорт и другие. Поэтому неудивительно, что нарушения этих взаимодействий приводят ко многим заболеваниям, таким как болезнь Крейтцфельдта — Якоба, болезнь Альцгеймера и рак^[2].

Не все белок-белковые взаимодействия образуются раз и навсегда. Часть белков входит в состав стабильных комплексов, которые являются молекулярными машинами (например, АТФ-синтаза или цитохромоксидаза). Другие же белки собираются обратимо для осуществления какой-либо временной функции (например, для активации экспрессии генов в случае с транскрипционными факторами и активаторами)^[1].

Белок-белковые взаимодействия рассматриваются со стороны биохимии, квантовой химии, молекулярной динамики, передачи сигналов в клетке^[3]. Полученная информация позволяет создавать обширные сети белковых взаимодействий, похожих на метаболические или генетические/эпигенетические связи. Это расширяет текущие знания о биохимических каскадах и патогенезе заболеваний, а также открывает новые возможности для поиска новых терапевтических мишеней.

Белки могут «временно» связываться друг с другом или же образовывать «стабильные» мультибелковые комплексы. При этом белковые комплексы могут быть как гетеро-, так и гомоолигомерными. Классическими примерами ББВ являются взаимодействия фермент-ингибитор и антитело-антиген, но помимо них ББВ могут возникать между двумя доменами или же доменом и пептидом^[1].

Гомо- и гетероолигомеры[править | править код]

Гомоолигомеры — макромолекулярные комплексы, состоящие только из одного типа белковых субъединиц. Если же связь образуется между неидентичными белковыми цепями, то образуется гетероолигомер. Гетероолигомеры разнятся по своей стабильности, а для большинства гомоолигомерных комплексов характерна симметричность и стабильность. Разборка гомоолигомеров зачастую требует денатурации^[4]. Некоторые ферменты, транспортные белки, факторы транскрипции выполняют свою функцию будучи гомоолигомерами. Взаимодействия между разными белками играют большую роль в клеточной передаче сигналов.

Обязательные и необязательные взаимодействия[править | править код]

Для разделения ББВ на обязательные и необязательные нужна информация о стабильности участвующих во взаимодействии белков (мономеров) в свободном состоянии и в составе белкового комплекса. Если мономеры стабильны in vivo только в составе комплекса, то взаимодействие между ними является обязательным. В результате обязательных взаимодействий формируются обязательные или облигатные комплексы. Если же белки могут существовать независимо, то они участвуют в необязательных ББВ. Большинство макромолекулярных машин в клетке являются примерами обязательных взаимодействий^[2]. К обязательным комплексам относятся человеческий катепсин D и димер ДНК связывающего белка P22 Arc repressor, а необязательных взаимодействий — взаимодействие RhoA с RhoGAP и тромбина со своим ингибитором родниином^[5].

Постоянные и временные взаимодействия[править | править код]

ББВ можно разделить по времени жизни комплекса. Постоянные взаимодействия обычно очень стабильны: белки, взаимодействуя, образуют постоянныей комплекс. Они часто присутствуют в гомоолигомерах (например, Цитохром с) и в некоторых гетероолигомерах (например, субъединицы АТРазы). Временные взаимодействия постоянно образуются и разрушаются. Они могут возникать при взаимодействии гормона с рецептором, передаче клеточного сигнала. Такой тип взаимодействия широко распространён в сигнальных и регуляторных путях^[2].

Ковалентные и нековалентные взаимодействия[править | править код]

Ковалентные связи — наиболее прочные и образуются в случае обмена электронами (например, дисульфидные связи). Хотя эти связи редко встречаются при белок-белковых взаимодействиях, в некоторых посттрансляционных модификациях они являются определяющими (например, убиквитирование и навешивание SUMO белков). Нековалентные связи обычно образуются во временных взаимодействиях за счет комбинаций слабых связей: водородных, ионных, ван-дер-ваальсовых или гидрофобных^[6].

Переход из неструктурированного в структурированное состояние[править | править код]

Отдельно можно выделить ББВ, которые образуются частично неструктурированными белками^[en]. В таких белках есть участки, аминокислотная последовательность которых не позволяет образовать стабильной третичной структуры. Эти белки могут взаимодействать с другими, подбирая подходящую конформацию для образования связи с партнёром^[2].

Трёхмерная структура белковых комплексов[править | править код]

Молекулярные структуры многих белковых комплексов были разрешены с помощью рентгеноструктурного анализа^[7][8]. Первой такой структурой был миоглобин кашалота^[9]. Позднее для определения трёхмерной структуры белковых комплексов также стали применять ЯМР. Так, например, одной из первых была получена структура кальмодулин-связанных доменов, взаимодействующих с кальмодулином^[8][10]. Этот метод хорошо подходит для определения слабых белок-белковых взаимодействий^[11].

Домены[править | править код]

Благодаря развитию методов разрешения трёхмерной структуры белков удалось выделить структурные домены, которые участвуют в образовании ББВ. Такими, например, являются:

• Sh3-домен, связывающий фосфорилированные белки;
• Sh4-домен, специфичный к пролин-богатым последовательностям;
• PTB-домен, взаимодействующий с последовательностями, содержащими фосфотирозиновую группу;
• LIM-домен, содержащий цистеин-богатый мотив цинкового пальца и способный связываться с PDZ-доменом и себе подобными;
• SAM-домен, связывающий белки, не содержащие данный домен;
• PDZ-домен, узнающий мотив S/TXV на C-конце белка, а также LIM-домены или себе подобные;
• FERM-домен, способный связывать PI(4,5)P₂ (фосфоинозитол-4,5-бисфосфат)^[12].

Биологические эффекты белок-белковых взаимодействий[править | править код]

Белок-белковые взаимодействия играют важную роль во многих биологических процессах. Функция и активность белка в большинстве случаев изменяются при связывании с белками-партнёрами. Они могут оказывать значительное влияние на кинетические параметры фермента за счёт аллостерического эффекта, приводить к его инактивации (например, при связывании фермента с ингибитором) или к изменению специфичности фермента к своему субстрату^[13].

Помимо этого, взаимодействие белков друг с другом может приводить к формированию нового центра связывания для субстрата на поверхности взаимодействия двух молекул. За счёт взаимодействия двух или более ферментов друг с другом становится возможным туннелирования субстрата^[en], что увеличивает эффективность ферментативных реакций за счёт стабилизации интермедиатов и повышения их локальной концентрации^[13].

Методы изучения белок-белковых взаимодействий[править | править код]

Существует множество методов изучения белок-белковых взаимодействий^[13]. Некоторые из них позволяют экспериментально определять белки-партнёры для изучаемого белка, другие — лишь верифицировать возможное взаимодействие двух белков. Для подтверждения партнёрства двух белков используется бимолекулярная флуоресцентная комплементация (BiFC), FRET-методы, Far-Western, дрожжевая двугибридная система. Для решения задачи обнаружения белков-партнёров используется коиммунопреципитация с последующей аффинной хроматографией и масс-спектрометрией, система AviTag с промискуитетной BirA-лигазой. Основной проблемой в применении данных методов является возможная неспецифичность белка, который определился как входящий в состав белкового комплекса.

Дрожжевой двугибридный анализ[править | править код]

Принципы в основе двугибридных систем для дрожжей и млекопитающих

Двугибридные дрожжи позволяют in vivo выявлять парные ББВ (бинарный метод), а также неспецифичные липкие взаимодействия (sticky interactions)^[14].

Клетки дрожжей трансфецируются двумя плазмидами: наживкой — интересующим нас белком с прилинкованным ДНК-связывающим доменом дрожжевого фактора транскрипции, например Gal4, и добычей — библиотекой кДНК (cDNA) фрагментов, прикреплённых к активирующему домену транскрипционного фактора. Если добыча и наживка взаимодействуют, два домена транскрипционного фактора соединяются и становятся функциональными. Таким образом, по присутствию результатов продукции репортерного гена можно судить о наличии взаимодействия между белками^[6][15].

Несмотря на всю полезность, у дрожжевой двугибридной системы имеется ряд ограничений: относительно низкая специфичность; использование дрожжей в качестве основного хозяйского организма, что может приводить к проблемам при исследовании других биологических систем; относительно низкое количество обнаруживаемых ББВ, поскольку некоторые белки со слабыми связями теряются в процессе выделения^[16] (к примеру, плохо обнаруживаются мембранные белки^[17][18]). Ограничения преодолеваются использованием различных вариантов двугибридной системы, например мембранным дрожжевым двугибридом (membrane yeast two-hybrid)^[18], сплит-убиквитиновыми системами^[15], которые не ограничены взаимодействиями только внутри ядра; и бактериальными двугибридными системами (с использованием бактерий, соответственно)^[19].

Афинная хроматография с последующей масс-спектрометрией[править | править код]

Принцип тандемной аффиной хроматографии

Аффинная хроматография с последующей масс-спектрометрией позволяет обнаруживать, в основном, стабильные взаимодействия, тем самым лучше отражая функциональные ББВ, существующие в живой клетке (in vivo)^[14][15]. При использовании этого метода сначала выделяют помеченный белок, экспрессируемый в клетке обычно в in vivo концентрациях, и взаимодействующие с ним белки (афинная хроматография). Один из наиболее выигрышных и широко используемых методов для выделения протеинов в случае сильного фонового загрязнения — это метод тандемной афинной хроматографии^[en]. ББВ могут быть качественно и количественно проанализированы различными масс-спектрометрическими методами: химическим слиянием, биологическим или метаболическими слиянием (SILAC), или методами без использования меток^[4].

Вычислительные способы предсказания ББВ[править | править код]

Так как до сих пор нет полных данных интерактома и не все ББВ обнаружены, при реконструкции сигнальных или метаболических карт взаимодействий используют различные вычислительные методы. Они позволяют устранить пробелы, предсказывая наличие тех или иных взаимодействий между узлами сети. С помощью вычислительных методов можно предсказать не только возможность ББВ, но также и их силу^[2].

Ниже приведено несколько вычислительных подходов предсказания ББВ:

• Поиск событий слияния генов или доменов белков: слияния генов^[en], что часто также означает слияние доменов, можно использовать для поиска функциональной связи между белками. При этом используется предположение, что слиянию этих генов в течение эволюции способствовал отбор^[20].
• Методы сравнительной геномики и кластеризации генов: часто гены, которые кодируют белки со схожей функцией или взаимодействующие друг с другом белки, находятся в одном опероне (в случае бактерий) или совместно регулируются (корегуляция) (в случае эукариот). Такие гены обычно близко расположены в геноме. Методы кластеризации генов оценивают вероятность совместной встречаемости ортологов белков, которые кодируют гены из одного кластера. Такие подходы помогают выявлять скорее функциональное взаимодействие между белками, чем их физический контакт^[2].
• Методы, основанные на филогенетических профилях: в таких методах предполагают, что если негомологичные белки функционально связаны, то существует вероятность того, что они могут вступать в ББВ и коэволюционировать. Для того чтобы найти функциональную связь между белками, используют кластеризацию по филогенетическим профилям^[en] этих белков или же оценивают вероятность совместной встречаемости белков в различных протеомах^[2]. Идея того, что у взаимодействующих друг с другом белков часто схожие по топологии филогенетические деревья, используется в методе «mirror tree»^[21].
• Способы предсказания на основе гомологии: данный подход предполагает, что исследуемые белки будут взаимодействовать друг с другом, если известно, что их гомологи вступают во взаимодействие. Такие пары белков из разных организмов, которые сохранили в течение эволюции способность взаимодействовать друг с другом, называются интерологами^[en]. Примерами сервисов, использующих данный метод, являются PPISearch и BIPS^[2].
• Предсказание, основанное на данных коэкспрессии генов: если исследуемые белки кодируют гены с похожими паттернами экспрессии (схожий профиль и уровень экспрессии) в разные временные промежутки, то можно предположить, что эти белки функционально связаны и, возможно, как-то взаимодействуют друг с другом^[22].
• Методы на основе сетевой топологии: сети ББВ можно представить в виде графа, где узлами являются белки, а каждое ребро обозначает взаимодействие между белками. С помощью математической интерпретации сети ББВ (например, в виде матрицы смежности) можно определить, как белки функционально связаны между собой, а также предсказать новые ББВ. Если у двух белков очень много общих партнёров в сети, то скорее всего они принимают участие в одном биологическом процессе и потенциально могут взаимодействовать друг с другом^[2].
• In-Silico Two-Hybrid подход: главное предположение данного метода — взаимодействующие друг с другом белки коэволюционируют, чтобы сохранить функциональность. Данный метод анализирует множественные выравнивания белкового семейства и ищет скоррелированные мутации для предсказания ББВ и поиска оснований, входящих в участок связывания^[23].
• Предсказание ББВ, основанное на структуре белков: такой подход позволяет не только выяснить, могут ли белки взаимодействовать, но и охарактеризовать это взаимодействие (например, его физические характеристики или аминокислоты, входящие в состав поверхности взаимодействия двух белков). Одним из методов, использующих трёхмерную структуру белков, является докинг. Сюда же относят методы, которые предполагают эволюционную консервативность оснований, входящих в состав поверхности взаимодействия. Таким образом, на основе уже известных структур можно предсказать, как будет выглядеть мультимолекулярный комплекс исследуемых белков^[2].
• Методы, основанные на машинном обучении или интеллектуальном анализе текста: на основе машинного обучения был разработан метод предсказания ББВ, который использует только последовательности исследуемых белков^[24]. Это позволяет проанализировать, хотя и менее точно, бóльшее число возможных взаимодействий, так как для работы используются только аминокислотные последовательности. Интеллектуальный анализ текста ищет связь между белками, рассматривая их взаимное упоминание в предложениях или параграфах различных текстовых блоков^[25].

Крупномасштабные поиски ББВ позволили выявить сотни тысяч взаимодействий, информация о которых была собрана в специализированных биологических базах данных (БД). Эти базы постоянно обновляются с целью предоставить полный интерактом. Первой такой базой стала База Данных Взаимодействующих Белков(DIP)^[en][26]. С момента её появления число публичных баз данных продолжает расти. Эти БД можно разделить на три класса: первичные, мета-БД и БД предсказаний^[1].

• Первичные БД собирают информацию об опубликованных ББВ, чье существование доказано в мелко- или крупномасштабных экспериментах. Например, к ним можно отнести DIP, Biomolecular Interaction Network Database (BIND), Biological General Repository for Interaction Datasets (BioGRID), Human Protein Reference Database (HPRD), IntAct Molecular Interaction Database, Molecular Interactions Database (MINT), MIPS Protein Interaction Resource on Yeast (MIPS-MPact) и MIPS Mammalian Protein-Protein Interaction Database (MIPS-MPPI)^[1].
• Мета-БД обычно являются результатом объединения данных из первичных баз, но могут и впоследствии пополняться оригинальной информацией. Примеры: Agile Protein Interaction DataAnalyzer (APID), The Microbial Protein Interaction Database (MPID8) и Protein Interaction Network Analysis (PINA) platform^[1].
• БД предсказанных ББВ заполняются результатами, полученными с использованием различных техник. Примеры: Michigan Molecular Interactions (MiMI), Human Protein-Protein Interaction Prediction Database (PIPs), Online Predicted Human Interaction Database (OPHID), Known and Predicted Protein-Protein Interactions (STRING), а также Unified Human Interactome (UniHI)^[1].

Визуализация интерактома человека, где точки обозначают белки, а соединяющие их синие линии — взаимодействия между белками

Информация, содержащаяся в базах ББВ, позволяет строить сети белковых взаимодействий. Сеть ББВ для одного конкретного белка вполне возможно описать, например, с помощью текста. Но задача создания диаграммы всевозможных внутриклеточных ББВ поистине сложна и трудноизобразима. Одним из примеров вручную созданной молекулярной карты взаимодействий является карта контроля клеточного цикла, созданная Куртом Коном (Kurt Kohn) в 1999 году^[27]. Базируясь на карте Кона, Швиковски (Schwikowski) и др. в 2000 году опубликовали карту ББВ в дрожжах, объединившую 1548 взаимодействующих протеина, информация о которых была получена методом двугибридного анализа. При визуализации для первоначального расположения вершин использовался метод послойного изображения графа, а затем полученное изображение было улучшено за счет применения силового (force based) алгоритма^[28][29].

Чтобы упростить сложную задачу визуализации, были разработаны различные биоинформатические инструменты, которые также позволяют сочетать информацию о ББВ с другими типами данных. К примеру, широко используется пакет с открытым исходным кодом Cytoscape, к которому доступна масса плагинов^[1][30]. Для визуализации и анализа очень больших сетей подходит пакет Pajek^[31].

Важная роль ББВ в физиологических и патологических процессах является хорошей мотивацией для расширения интерактома. В качестве примеров уже опубликованных интерактомов можно привести thyroid-специфичный интерактом DREAM^[32] и PP1α-интеракто в человеческом мозге^[33].

1. ↑ ^{1 2 3 4 5 6 7 8 9} De Las Rivas, J.; Fontanillo, C. Protein-protein interactions essentials: key concepts to building and analyzing interactome networks (англ.) // PLoS computational biology : journal. — 2010. — Vol. 6, no. 6. — P. e1000807. — PMID 20589078.
2. ↑ ^{1 2 3 4 5 6 7 8 9 10} Keskin, O.; Tuncbag, N; Gursoy, A. Predicting Protein–Protein Interactions from the Molecular to the Proteome Level (англ.) // Chemical Reviews (англ.)русск. : journal. — 2016. — Vol. 116, no. 8. — P. 4884—4909. — PMID 27074302.
3. ↑ Herce, H.D.; Deng, W.; Helma, J.; Leonhardt, H.; Cardoso, M.C. Visualization and targeted disruption of protein interactions in living cells (англ.) // Nature Communications (англ.)русск. : journal. — Nature Publishing Group, 2013. — Vol. 4. — P. 2660. — PMID 24154492.
4. ↑ ^{1 2} Jones, S.; Thornton, J.M. Principles of protein-protein interactions (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 1. — P. 13—20. — PMID 8552589.
5. ↑ Nooren, I.M.; Thornton, J.M. Diversity of protein-protein interactions (англ.) // EMBO J. (англ.)русск. : journal. — 2003. — Vol. 22, no. 14. — P. 3486—3492. — PMID 12853464.
6. ↑ ^{1 2} Westermarck, J.; Ivaska, J.; Corthals, G.L. Identification of protein interactions involved in cellular signaling (англ.) // Molecular & cellular proteomics : MCP : journal. — 2013. — Vol. 12, no. 7. — P. 1752—1763. — PMID 23481661.
7. ↑ Janin J., Chothia C. The structure of protein-protein recognition sites. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1990. — Vol. 265, no. 27. — P. 16027—16030. — PMID 2204619.
8. ↑ ^{1 2} Bruce, A.; Johnson, A.; Lewis, J.; Raff, M.; Roberts, K.; Walter, P. Molecular biology of the cell (неопр.). — 4th. — New York: Garland Science (англ.)русск., 2002. — ISBN 0-8153-3218-1.
9. ↑ Kendrew, J.C.; Bodo, G.; Dintzis, H.M.; Parrish, R.G.; Wyckoff, H.; Phillips, D.C. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis (англ.) // Nature : journal. — 1958. — Vol. 181, no. 4610. — P. 662—666. — PMID 13517261.
10. ↑ Wand, A.J.; Englander, S. W. Protein complexes studied by NMR spectroscopy (неопр.) // Current opinion in biotechnology. — 1996. — Т. 7, № 4. — С. 403—408. — PMID 8768898.
11. ↑ Vinogradova, O.; Qin, J. NMR as a unique tool in assessment and complex determination of weak protein-protein interactions (англ.) // Topics in current chemistry : journal. — 2012. — Vol. 326. — P. 35—45. — PMID 21809187.
12. ↑ Berridge, M.J. Cell Signalling Biology: Module 6 – Spatial and Temporal Aspects of Signalling (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 2012. — doi:10.1042/csb0001006.
13. ↑ ^{1 2 3} Phizicky E. M., Fields S. Protein-protein interactions: methods for detection and analysis. (англ.) // Microbiological reviews. — 1995. — Vol. 59, no. 1. — P. 94—123. — PMID 7708014.
14. ↑ ^{1 2} Brettner L. M., Masel J. Protein stickiness, rather than number of functional protein-protein interactions, predicts expression noise and plasticity in yeast. (англ.) // BMC systems biology. — 2012. — Vol. 6. — P. 128. — doi:10.1186/1752-0509-6-128. — PMID 23017156.
15. ↑ ^{1 2 3} Wodak, S.J.; Vlasblom, J.; Turinsky, A.L.; Pu, S. Protein-protein interaction networks: the puzzling riches (англ.) // Current opinion in structural biology : journal. — 2013. — Vol. 23, no. 6. — P. 941—953. — PMID 24007795.
16. ↑ Rajagopala, S.V.; Sikorski, P.; Caufield, J.H.; Tovchigrechko, A.; Uetz, P. Studying protein complexes by the yeast two-hybrid system (англ.) // Methods : journal. — 2012. — Vol. 58, no. 4. — P. 392—399. — PMID 22841565.
17. ↑ Stelzl, U.; Wanker, E.E. The value of high quality protein-protein interaction networks for systems biology (англ.) // Current opinion in chemical biology : journal. — 2006. — Vol. 10, no. 6. — P. 551—558. — PMID 17055769.
18. ↑ ^{1 2} Petschnigg, J.; Snider, J.; Stagljar, I. Interactive proteomics research technologies: recent applications and advances (англ.) // Current opinion in biotechnology : journal. — 2011. — Vol. 22, no. 1. — P. 50—8. — PMID 20884196.
19. ↑ Battesti, A; Bouveret, E. The bacterial two-hybrid system based on adenylate cyclase reconstitution in Escherichia coli (англ.) // Methods : journal. — 2012. — Vol. 58, no. 4. — P. 325—334. — PMID 22841567.
20. ↑ Enright, A. J.; Iliopoulos, I.; Kyrpides, N.C.; Ouzounis, C.A. Protein Interaction Maps for Complete Genomes Based on Gene Fusion Events (англ.) // Nature : journal. — 1999. — Vol. 402, no. 6757. — P. 86—90. — PMID 10573422.
21. ↑ Pazos, F.; Valencia, A. Similarity of Phylogenetic Trees as Indicator of Protein-Protein Interaction (англ.) // Protein Eng., Des. Sel. : journal. — 2001. — Vol. 14, no. 9. — P. 609—614. — PMID 11707606.
22. ↑ Jansen, R.; IGreenbaum, D.; Gerstein, M. Relating Whole- Genome Expression Data with Protein-Protein Interactions (англ.) // Genome Res. (англ.)русск. : journal. — 2002. — Vol. 12, no. 1. — P. 37—46. — PMID 11779829.
23. ↑ Pazos, F.; Valencia, A. In Silico Two-Hybrid System for the Selection of Physically Interacting Protein Pairs (англ.) // Proteins: Struct., Funct., Genet. : journal. — 2002. — Vol. 47, no. 2. — P. 219—227. — PMID 11933068.
24. ↑ Shen, J.; IZhang, J.; Luo, X.; Zhu, W.; Yu, K.; Chen, K.; Li, Y.; Jiang, H. Predicting protein-protein interactions based only on sequences information (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104, no. 11. — P. 4337—4341. — PMID 17360525.
25. ↑ Papanikolaou, N.; Pavlopoulos, G.A.; Theodosiou, T.; Iliopoulos, I. Protein-protein interaction predictions using text mining methods (англ.) // Methods : journal. — 2015. — Vol. 74. — P. 47—53. — PMID 25448298.
26. ↑ Xenarios I., Rice D. W., Salwinski L., Baron M. K., Marcotte E. M., Eisenberg D. DIP: the database of interacting proteins. (англ.) // Nucleic acids research. — 2000. — Vol. 28, no. 1. — P. 289—291. — PMID 10592249.
27. ↑ Schwikowski B., Uetz P., Fields S. A network of protein-protein interactions in yeast. (англ.) // Nature biotechnology. — 2000. — Vol. 18, no. 12. — P. 1257—1261. — doi:10.1038/82360. — PMID 11101803.
28. ↑ Rigaut G., Shevchenko A., Rutz B., Wilm M., Mann M., Séraphin B. A generic protein purification method for protein complex characterization and proteome exploration. (англ.) // Nature biotechnology. — 1999. — Vol. 17, no. 10. — P. 1030—1032. — doi:10.1038/13732. — PMID 10504710.
29. ↑ Prieto C., De Las Rivas J. APID: Agile Protein Interaction DataAnalyzer. (англ.) // Nucleic acids research. — 2006. — Vol. 34. — P. 298—302. — doi:10.1093/nar/gkl128. — PMID 16845013.
30. ↑ Michael Kohl, Sebastian Wiese, and Bettina Warscheid (2011) Cytoscape: Software for Visualization and Analysis of Biological Networks. In: Michael Hamacher et al. (eds.), Data Mining in Proteomics: From Standards to Applications, Methods in Molecular Biology, vol. 696, DOI 10.1007/978-1-60761-987-1_18
31. ↑ Raman, K. Construction and analysis of protein-protein interaction networks (англ.) // Automated experimentation : journal. — 2010. — Vol. 2, no. 1. — P. 2. — PMID 20334628.
32. ↑ Rivas, M.; Villar, D.; González, P.; Dopazo, X.M.; Mellstrom, B.; Naranjo, J.R. Building the DREAM interactome (неопр.) // Science China. Life sciences. — 2011. — Т. 54, № 8. — С. 786—792. — PMID 21786202.
33. ↑ Esteves, S.L.; Domingues, S.C.; da Cruz e Silva, O.A.; Fardilha, M.; da Cruz e Silva, E.F. Protein phosphatase 1α interacting proteins in the human brain (англ.) // Omics : a journal of integrative biology : journal. — 2012. — Vol. 16, no. 1—2. — P. 3—17. — PMID 22321011.

ru.wikipedia.org

Предсказание функции белка — Википедия

Предсказа́ние фу́нкции белка́ — определение биологической роли белка и значения в контексте клетки. Предсказание функций проводится для плохо изученных белков или для гипотетических белков, предсказанных на основе данных геномных последовательностей. Источником информации для предсказания могут служить гомология нуклеотидных последовательностей, профили экспрессии генов, доменная структура белков, интеллектуальный анализ текстов публикаций, филогенетические и фенотипические профили, белок-белковые взаимодействия.

Функция белка — очень широкий термин: роли белков варьируются от катализа биохимических реакций до передачи сигнала и клеточного транспорта^[en], и один белок может играть определённую роль в нескольких клеточных процессах^[1].

В целом, функцию можно рассматривать как «всё, что происходит с белком или с его помощью». Проект «Генная Онтология» предложил полезную классификацию функций, в основе которого лежит список (словарь) четко сформулированных терминов, разделенных на три основные категории – молекулярные функции, биологические процессы и клеточные компоненты^[2]. Из этой базы данных можно по названию белка или его идентификационному номеру найти присвоенные ему термины «Генной Онтологии» или аннотации, сделанные на основе расчётных или экспериментальных данных.

Несмотря на то что на сегодняшний день для экспериментального доказательства функций белка используются такие современные методы, как анализ микрочипов, РНК-интерференция и двугибридный анализ, технологии секвенирования продвинулись настолько, что темпы экспериментально доказательной характеристики открытых белков сильно отстают от темпов открытия новых последовательностей^[3]. Поэтому аннотирование новых белковых последовательностей будет в основном осуществляться путём предсказания на основе вычислительных методов, так как таким образом можно осуществлять характеристику последовательностей гораздо быстрее и одновременно по нескольким генам/белкам. Первые методики предсказания функций были основаны на сходстве гомологичных белков с известными функциями (так называемое предсказание функций, основанное на гомологии). Дальнейшее развитие методов привело к появлению предсказаний на основе геномного контекста и на основе структуры белковой молекулы, что позволило расширить спектр получаемых данных и комбинировать методики, основанные на разных типах данных, для получения наиболее полной картины роли белка^[3]. Ценность и производительность вычислительного предсказания функции генов подчеркивает тот факт, что по состоянию на 2010 год 98 % аннотаций Генной Онтологии были сделаны на основе автоматического извлечения из других баз аннотаций и только 0,6 % — на основе экспериментальных данных^[4].

Методы, основанные на гомологии[править | править код]

Белки, имеющие сходные последовательности, как правило, являются гомологичными^[5] и, стало быть, имеют сходную функцию. Поэтому в недавно секвенированных геномах белки обычно аннотируют по аналогии с последовательностями схожих белков из других геномов. Однако не всегда близкородственные белки выполняют одну и ту же функцию^[6], например, дрожжевые белки Gal1 и Gal3 являются паралогами с 73 % и 92 % сходства, приобретшие в ходе эволюции очень разные функции: так, Gal1 является галактокиназой^[en], а Gal3 — индуктором транскрипции^[7]. К сожалению, нет четкого порога степени сходства по последовательности для безопасного предсказания функций; многие белки с одинаковой функцией имеют едва обнаруживаемые сходства, тогда как встречаются очень схожие по последовательности, но совершенно разные по функциям.

Методы, основанные на мотивах последовательностей[править | править код]

Развитие таких баз данных белковых доменов, как Pfam^[8] позволяет находить в искомой последовательности уже известные домены для предположения возможных функций. В ресурсе dcGO^[en][9] содержатся аннотации как к отдельным доменам, так и супра-доменам (т.е. комбинациям из двух или более последовательно расположенных доменов), что позволяет сделать предсказание более приближенным к реальности. Также, внутри самих белковых доменах содержатся более короткие характерные последовательности, связанные с определенными функциями (так называемые мотивы)^[10], наличие которых в искомом белке можно определить поиском в базах данных мотивов, таких как PROSITE^[en][11]. Мотивы также могут быть использованы для предсказания внутриклеточной локализации белка: наличие особых коротких сигнальных пептидов предопределяет, в какие органеллы белок будет транспортирован после синтеза, и было разработано множество ресурсов для определения таких сигнальных последовательностей^[12], например, SignalP, который обновлялся несколько раз по мере развития методов^[13]. Таким образом, некоторые особенности функции белков можно предсказать без сравнения с полноразмерными гомологичными последовательностями.

Методы, основанные на структуре белка[править | править код]

Поскольку 3D-структура белка, как правило, является более консервативной, чем белковая последовательность, сходство структур может указывать на сходство и функций белков. Было разработано много программ для поиска похожих укладок внутри базы данных белковых структур (Protein Data Bank)^[14], например, FATCAT^[15], CE^[16], DeepAlign^[17]. В случае, когда для искомой белковой последовательности нет решенной структуры, сначала составляют вероятную трехмерную модель последовательности, на основе которой в дальнейшем делается предсказание функции белка; так работает, например, сервер по предсказанию функции белка RaptorX. Во многих случаях вместо структуры всего белка, поиск ведется по структурам отдельных мотивов, содержащим, например, сайт связывания лиганда или активный сайт фермента. Для аннотации последних в новых белковых последовательностях была разработана база данных Catalytic Site Atlas^[18].

Методы, основанные на геномном контексте[править | править код]

Многие из недавно появившихся методов прогнозирования основаны не на сравнении последовательностей или структуры, как описанные ранее, а на корреляции между новыми генами/белками и уже аннотированными: для каждого гена составляется филогенетический профиль (по наличию или отсутствию в различных геномах), которые затем сравнивают для установления функциональных связей (предполагается, что гены с одинаковыми профилями функциональны связаны друг с другом)^[19]. В то время, как методы на основе гомологии часто используются для установления молекулярных функций, предсказание на основе геномного контекста может быть использовано для предположения биологического процесса, в котором участвует белок. Например, белки, участвующие в одном и том же пути передачи сигнала, имеют общий для всех видов геномный контекст.

Слияние генов[править | править код]

Когда два (или более) гена, кодирующие разные белки в одном организме, в процессе эволюции объединяются в один ген в другом организме, говорят, что произошло слияние генов (соответственно, при обратном процессе — разделение генов)^[20]. Это явление было использовано при поиске гомологов для всех белковых последовательностей E. coli, когда обнаружилось, что более 6000 пар негомологичных друг другу последовательностей E. coli имеют общую гомологию с единичными генами в других геномах, что указывает на потенциальное взаимодействие между белками в каждой из пар, которое нельзя предсказать, отталкиваясь от одной лишь гомологии.

Колокализация/коэкспрессия[править | править код]

У прокариот в процессе эволюции часто сохраняются кластеры сближенных друг к другу генов, которые, как правило, кодируют белки, взаимодействующие между собой или входящих в один оперон. Поэтому, для предсказания функционального сходства между белками, по крайней мере, у прокариот, может быть использована близость расположения генов на хромосоме (метод, основанный на соседстве генов)^[21]. Также в некоторых эукариотических геномах, включая Homo sapiens, для отдельных биологических путей было отмечено близкое расположение входящих в них генов^[22], что с развитием методик может оказаться полезным при изучении белковых взаимодействий в эукариотах.

Гены, участвующие в одинаковых процессах, также часто транскрибируются совместно, поэтому можно предположить по ко-экспрессии с известными белками о сходной функции неаннотированного белка. На основании этого факта разрабатывают так называемые алгоритмы «вины в соучастии» (англ. guilt by association), которые используют для анализа больших объемов данных последовательностей и идентификации неизвестных белков по сходству с паттернами экспрессии уже известных генов^[23][24]. В исследованиях «вины в соучастии» часто сравнивают группу генов-кандидатов с неизвестной функцией с целевой группой (например, с генами, четко ассоциированными с определенным заболеванием) и на основе собранных данных (например, ко-экспрессия генов, белок-белковые взаимодействия или филогенетические профили) классифицируют гены-кандидаты по степени сходства к целевой группе. К примеру, так как многие белки являются мультифункциональными, кодирующие их гены могут принадлежать одновременно сразу нескольким целевым группам, поэтому, такие гены будут чаще выявляться в исследованиях «вины в соучастии», и такие предсказания не являются специфичными.

С накоплением данных РНК-секвенирования, по которым можно оценить профили экспрессии изоформ белков, полученных путём альтернативного сплайсинга, были разработаны алгоритмы машинного обучения для прогнозирования функций на уровне изоформ^[25].

Вычислительная топография растворителя[править | править код]

Вычислительная топография растворителя белка AMA1, полученная в результате работы сервера FTMAP, в ходе которой было симулировано взаимодействие поверхности с 16 различными типами зондов, в результате чего были определены места локализации скопления зондов на поверхности^[26]

Одной из проблем, связанных с предсказанием функции белка, является обнаружение активного сайта, осложненное тем, что некоторые активные сайты не формируются до тех пор, пока белок не претерпевает конформационные изменения, вызванные связыванием малых молекул, например, молекул растворителя. Большинство белковых структур были получены методом рентгеноструктурного анализа, для которого требуется кристаллы чистого белка, в результате, в существующих трёхмерных моделях белков нельзя проследить конформационные изменения, необходимые для формирования активных сайтов. Вычислительная топография растворителя использует так называемые зонды (небольшие органические молекулы), которые в процессе компьютерной симуляции «перемещаются» по поверхности белка в поисках мест потенциального связывания и последующей кластеризации. Как правило, применяются несколько различных зондов с целью получения как можно большего числа различных конформационных структур «белок-зонд». Полученные структуры оценивают по средней свободной энергии. После множественных симуляций различными зондами место, где формируется наибольшее число кластеров, отождествляют с активным центром белка^[27].

Этот метод представляет собой компьютерную адаптацию «мокрой» методики из статьи 1996 года. При наложении структур белка, полученных при растворении в различных органических растворителях, было обнаружено, что молекулы растворителя чаще всего скапливаются в активном центре белка. Эта работа была сделана с целью убрать оставшиеся молекулы воды, которые проявляются на картах электронной плотности, полученные рентгеноструктурным анализом: взаимодействуя с белком, они имеют тенденцию скапливаться в полярных областях белка. Это привело к идее промывать очищенный кристалл белка в различные растворители (такие как этанол, изопропанол) с целью установить в каком месте кластеризуются молекулы растворителя. Растворители можно выбирать из расчета с какими молекулами может взаимодействовать белок (например, выбор этанола в качестве зонда может отождествлять взаимодействие белка с серином, выбор изопропанола — с треонином, и т.д.). Очень важно, чтобы кристалл белка сохранял свою третичную структуру в каждом растворителе. После того, как процедуру промывания провели с несколькими растворителями, получают данные, на основе которых можно предположить потенциальные активные сайты белка^[28].

1. ↑ Rost B., Liu J., Nair R., Wrzeszczynski K. O., Ofran Y. Automatic prediction of protein function. (англ.) // Cellular and molecular life sciences : CMLS. — 2003. — Vol. 60, no. 12. — P. 2637—2650. — doi:10.1007/s00018-003-3114-8. — PMID 14685688. [исправить]
2. ↑ Ashburner M., Ball C. A., Blake J. A., Botstein D., Butler H., Cherry J. M., Davis A. P., Dolinski K., Dwight S. S., Eppig J. T., Harris M. A., Hill D. P., Issel-Tarver L., Kasarskis A., Lewis S., Matese J. C., Richardson J. E., Ringwald M., Rubin G. M., Sherlock G. Gene ontology: tool for the unification of biology. The Gene Ontology Consortium. (англ.) // Nature genetics. — 2000. — Vol. 25, no. 1. — P. 25—29. — doi:10.1038/75556. — PMID 10802651. [исправить]
3. ↑ ^{1 2} Gabaldón T., Huynen M. A. Prediction of protein function and pathways in the genome era. (англ.) // Cellular and molecular life sciences : CMLS. — 2004. — Vol. 61, no. 7-8. — P. 930—944. — doi:10.1007/s00018-003-3387-y. — PMID 15095013. [исправить]
4. ↑ du Plessis L., Skunca N., Dessimoz C. The what, where, how and why of gene ontology--a primer for bioinformaticians. (англ.) // Briefings in bioinformatics. — 2011. — Vol. 12, no. 6. — P. 723—735. — doi:10.1093/bib/bbr002. — PMID 21330331. [исправить]
5. ↑ Reeck G. R., de Haën C., Teller D. C., Doolittle R. F., Fitch W. M., Dickerson R. E., Chambon P., McLachlan A. D., Margoliash E., Jukes T. H. "Homology" in proteins and nucleic acids: a terminology muddle and a way out of it. (англ.) // Cell. — 1987. — Vol. 50, no. 5. — P. 667. — PMID 3621342. [исправить]
6. ↑ Whisstock J. C., Lesk A. M. Prediction of protein function from protein sequence and structure. (англ.) // Quarterly reviews of biophysics. — 2003. — Vol. 36, no. 3. — P. 307—340. — PMID 15029827. [исправить]
7. ↑ Platt A., Ross H. C., Hankin S., Reece R. J. The insertion of two amino acids into a transcriptional inducer converts it into a galactokinase. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 7. — P. 3154—3159. — PMID 10737789. [исправить]
8. ↑ Finn R. D., Mistry J., Tate J., Coggill P., Heger A., Pollington J. E., Gavin O. L., Gunasekaran P., Ceric G., Forslund K., Holm L., Sonnhammer E. L., Eddy S. R., Bateman A. The Pfam protein families database. (англ.) // Nucleic acids research. — 2010. — Vol. 38. — P. D211–222. — doi:10.1093/nar/gkp985. — PMID 19920124. [исправить]
9. ↑ Fang H., Gough J. DcGO: database of domain-centric ontologies on functions, phenotypes, diseases and more. (англ.) // Nucleic acids research. — 2013. — Vol. 41. — P. D536–544. — doi:10.1093/nar/gks1080. — PMID 23161684. [исправить]
10. ↑ Sleator R. D., Walsh P. An overview of in silico protein function prediction. (англ.) // Archives of microbiology. — 2010. — Vol. 192, no. 3. — P. 151—155. — doi:10.1007/s00203-010-0549-9. — PMID 20127480. [исправить]
11. ↑ Sigrist C. J., Cerutti L., de Castro E., Langendijk-Genevaux P. S., Bulliard V., Bairoch A., Hulo N. PROSITE, a protein domain database for functional characterization and annotation. (англ.) // Nucleic acids research. — 2010. — Vol. 38. — P. D161–166. — doi:10.1093/nar/gkp885. — PMID 19858104. [исправить]
12. ↑ Menne K. M., Hermjakob H., Apweiler R. A comparison of signal sequence prediction methods using a test set of signal peptides. (англ.) // Bioinformatics. — 2000. — Vol. 16, no. 8. — P. 741—742. — PMID 11099261. [исправить]
13. ↑ Petersen T. N., Brunak S., von Heijne G., Nielsen H. SignalP 4.0: discriminating signal peptides from transmembrane regions. (англ.) // Nature methods. — 2011. — Vol. 8, no. 10. — P. 785—786. — doi:10.1038/nmeth.1701. — PMID 21959131. [исправить]
14. ↑ Berman H. M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T. N., Weissig H., Shindyalov I. N., Bourne P. E. The Protein Data Bank. (англ.) // Nucleic acids research. — 2000. — Vol. 28, no. 1. — P. 235—242. — PMID 10592235. [исправить]
15. ↑ Ye Y., Godzik A. FATCAT: a web server for flexible structure comparison and structure similarity searching. (англ.) // Nucleic acids research. — 2004. — Vol. 32. — P. 582—585. — doi:10.1093/nar/gkh530. — PMID 15215455. [исправить]
16. ↑ Shindyalov I. N., Bourne P. E. Protein structure alignment by incremental combinatorial extension (CE) of the optimal path. (англ.) // Protein engineering. — 1998. — Vol. 11, no. 9. — P. 739—747. — PMID 9796821. [исправить]
17. ↑ Wang S., Ma J., Peng J., Xu J. Protein structure alignment beyond spatial proximity. (англ.) // Scientific reports. — 2013. — Vol. 3. — P. 1448. — doi:10.1038/srep01448. — PMID 23486213. [исправить]
18. ↑ Porter C. T., Bartlett G. J., Thornton J. M. The Catalytic Site Atlas: a resource of catalytic sites and residues identified in enzymes using structural data. (англ.) // Nucleic acids research. — 2004. — Vol. 32. — P. D129–133. — doi:10.1093/nar/gkh028. — PMID 14681376. [исправить]
19. ↑ Eisenberg D., Marcotte E. M., Xenarios I., Yeates T. O. Protein function in the post-genomic era. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 405, no. 6788. — P. 823—826. — doi:10.1038/35015694. — PMID 10866208. [исправить]
20. ↑ Marcotte E. M., Pellegrini M., Ng H. L., Rice D. W., Yeates T. O., Eisenberg D. Detecting protein function and protein-protein interactions from genome sequences. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1999. — Vol. 285, no. 5428. — P. 751—753. — PMID 10427000. [исправить]
21. ↑ Overbeek R., Fonstein M., D'Souza M., Pusch G. D., Maltsev N. The use of gene clusters to infer functional coupling. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96, no. 6. — P. 2896—2901. — PMID 10077608. [исправить]
22. ↑ Lee J. M., Sonnhammer E. L. Genomic gene clustering analysis of pathways in eukaryotes. (англ.) // Genome research. — 2003. — Vol. 13, no. 5. — P. 875—882. — doi:10.1101/gr.737703. — PMID 12695325. [исправить]
23. ↑ Walker M. G., Volkmuth W., Sprinzak E., Hodgson D., Klingler T. Prediction of gene function by genome-scale expression analysis: prostate cancer-associated genes. (англ.) // Genome research. — 1999. — Vol. 9, no. 12. — P. 1198—1203. — PMID 10613842. [исправить]
24. ↑ Klomp J. A., Furge K. A. Genome-wide matching of genes to cellular roles using guilt-by-association models derived from single sample analysis. (англ.) // BMC research notes. — 2012. — Vol. 5. — P. 370. — doi:10.1186/1756-0500-5-370. — PMID 22824328. [исправить]
25. ↑ Eksi R., Li Hong-Dong, Menon R., Wen Yuchen, Omenn G. S., Kretzler M., Guan Yuanfang.  Systematically Differentiating Functions for Alternatively Spliced Isoforms through Integrating RNA-seq Data // PLOS Computational Biology. — 2013. — Vol. 9, no. 11. — P. e1003314. — doi:10.1371/journal.pcbi.1003314. — PMID 24244129. [исправить]
26. ↑ Wang G., MacRaild C. A., Mohanty B., Mobli M., Cowieson N. P., Anders R. F., Simpson J. S., McGowan S., Norton R. S., Scanlon M. J. Molecular insights into the interaction between Plasmodium falciparum apical membrane antigen 1 and an invasion-inhibitory peptide. (англ.) // Public Library of Science ONE. — 2014. — Vol. 9, no. 10. — P. e109674. — doi:10.1371/journal.pone.0109674. — PMID 25343578. [исправить]
27. ↑ Clodfelter K. H., Waxman D. J., Vajda S. Computational solvent mapping reveals the importance of local conformational changes for broad substrate specificity in mammalian cytochromes P450. (англ.) // Biochemistry. — 2006. — Vol. 45, no. 31. — P. 9393—9407. — doi:10.1021/bi060343v. — PMID 16878974. [исправить]
28. ↑ Mattos C., Ringe D. Locating and characterizing binding sites on proteins. (англ.) // Nature biotechnology. — 1996. — Vol. 14, no. 5. — P. 595—599. — doi:10.1038/nbt0596-595. — PMID 9630949. [исправить]

ru.wikipedia.org

Обмен белков (метаболизм белков) в организме человека

Мы подошли к наиважнейшему аспекту в планировании питания спортсмена. Тема нашей статьи — белковые обменные процессы. В новом материале вы найдёте ответы на вопросы: что такое обмен белков, какую роль протеины и аминокислоты играют в организме и что бывает, если нарушается белковый метаболизм.

Общая суть

Из белка (протеина) состоит большая часть наших клеток. Это основа жизнедеятельности организма и его строительный материал.

Белки регулируют следующие процессы:

• мозговую деятельность;
• переваривание тригидроглицеридов;
• синтез гормонов;
• передачу и хранение информации;
• движение;
• защиту от агрессивных факторов;

Примечание: наличие белка напрямую связано с синтезом инсулина. Без достаточного количества аминокислот, из которых синтезируется этот элемент, повышение сахара в крови становится лишь вопросом времени.

• создание новых клеток — в частности, за счет белковых структур регенерируют клетки печени;
• транспортировку липидов и других важных соединений;
• преобразование липидных связей в смазочные материалы для суставов;
• контроль метаболизма.

И еще десятки различных функций. Фактически белок – это мы. Поэтому люди, которые отказываются от употребления мяса и других животных продуктов, все равно вынуждены искать альтернативные источники белка. В противном случае, их вегетарианская жизнь будет сопровождаться дисфункциями и патологическими необратимыми изменениями.

Как бы это странно не звучало, но небольшой процент белка есть во многих продуктах. Например, крупы (все, за исключением манной) имеют в своем составе до 8% белка, пусть и с неполным аминокислотным составом. Это частично компенсирует дефицит белка, если вы хотите сэкономить на мясе и спортивном питании. Но помните, что организму нужны разные белки — одной гречкой не удовлетворить потребности в аминокислотах. Не все белки расщепляются одинаково и все по разному влияют на деятельность организма.

В пищеварительном тракте белок расщепляется под воздействием специальных ферментов, которые тоже состоят из белковых структур. Фактически, это замкнутый круг: если в организме есть длительный дефицит белковых тканей, то и новые белки не смогут денатурировать до простых аминокислот, что вызовет еще больший дефицит.

Важный факт: белки могут участвовать в энергетическом обмене наравне с липидами и углеводами. Дело в том, что глюкоза — необратимая и самая простейшая структура, которая превращается в энергию. В свою очередь белок, пускай и со значительными энергетическими потерями в процессе окончательной денатурации, может быть превращен в гликоген. Другими словами, организм в критической ситуации способен использовать белок в качестве топлива.

В отличие от углеводов и жиров, белки усваиваются ровно в том количестве, которое необходимо для функционирования организма (включая поддержание постоянного анаболического фона). Никаких протеиновых излишков организм не откладывает. Единственное, что может изменить этот баланс – это прием тестостероновых стимуляторов и аналогов гормона тестостерона (анаболических стероидов). Первичная задача таких препаратов – вовсе не повышение силовых показателей, а увеличение синтеза АТФ и белковых структур, за счет чего и растут мышцы.

Этапы белкового обмена

Белковые обменные процессы гораздо сложнее углеводных и липидных. Ведь если углеводы – это всего лишь энергия, а жирные кислоты поступают в клетки практически в неизменном виде, то главный строитель мышечной ткани претерпевает в организме целый ряд изменений. На некоторых этапах по белок и вовсе может метаболизироваться в углеводы и, соответственно, в энергию.

Рассмотрим основные этапы обмена белков в организме человека, начиная с их поступления и запечатывания слюной денатурата будущих аминокислот и заканчивая конечными продуктами жизнедеятельности.

Примечание: мы поверхностно рассмотрим биохимические процессы, которые позволят понять сам принцип переваривания белков. Для достижения спортивных результатов этого будет достаточно. Однако при нарушениях белкового обмена лучше обратится к врачу, который определит причину патологии и поможет устранить её на уровне гормонов или синтеза самих клеток.

Этап	Что происходит	Суть
Первичное попадание белков	Под воздействием слюны расщепляются основные гликогеновые связи, превращаясь в простейшую глюкозу, остальные фрагменты запечатываются для последующей транспортировки.	На этом этапе основные белковые ткани в составе продуктов питания выделяются в отдельные структуры, которые затем будут перевариваться.
Переваривание белков	Под воздействием панкреатина и других ферментов происходит дальнейшая денатурация до белков первого порядка.	Организм настроен таким образом, что может получать аминокислоты только из простейших цепочек белков, для чего он воздействует кислотой, чтобы сделать белок более расщепляемым.
Расщепление на аминокислоты	Под воздействием клеток внутренней слизистой оболочки кишечника, денатурированные белки всасываются в кровь.	Уже упрощенный белок организм расщепляет на аминокислоты.
Расщепление до энергии	Под воздействием огромного количества инсулиновых заменителей и ферментов для переваривания углеводов белок распадается до простейшей глюкозы	В условиях, когда организму не хватает энергии, он не денатурирует белок, а при помощи специальных веществ расщепляет его сразу до уровня чистой энерги.
Перераспределение аминокислотных тканей	Циркулируя в общем кровотоке, белковые ткани под воздействием инсулина транспортируются по всем клеткам, отстраивая необходимые аминокислотные связи.	Белки, путешествуя по организму, восстанавливают недостающие части, как в мышечных структурах, так и в структурах связанных с гормоностимуляцией, мозговой активностью или последующей ферментацией.
Составление новых белковых тканей	В мышечных тканях аминокислотные структуры, связываясь с микроразрывами, составляют новые ткани, вызывая гипертрофию мышечных волокон.	Аминокислоты в нужном составе превращаются в мышечную-белковую ткань.
Вторичный белковый обмен	При наличии переизбытка белковых тканей в организме, они под вторичным воздействием инсулина снова попадают в кровоток для превращения их в другие структуры.	При сильном мышечном напряжении, долгом голоде или во время болезни организм использует мышечные белки для компенсации аминокислотного недостатка в других тканях.
Транспортировка липидных тканей	Свободно циркулирующие белки, соединенные в фермент липазу, помогают транспортировать и переваривать вместе с желчью полинасыщенные жирные кислоты.	Белок участвует в транспортировке жиров и синтезе холестерина из них. В зависимости от аминокислотного состава белка синтезируются как полезный, так и вредный холестерин.
Выведение окисленных элементов (конечных продуктов)	Отработанные аминокислоты в процессе катаболизма выводятся с продуктами жизнедеятельности организма.	Мышечные ткани, поврежденные в результате нагрузок, транспортируются из организма.

Нарушения белкового обмена опасны для организма не менее, чем патологии метаболизма жиров и углеводов. Белки участвуют не только в формировании мышц, но практически во всех физиологических процессах.

Что может пойти не так? Как мы все знаем, важнейший энергетический элемент в организме — это молекулы АТФ, которые, путешествуя по крови, раздают клеткам необходимые нутриенты. При нарушении обмена белков «ломается» синтез АТФ и нарушаются процессы, которые косвенно или напрямую влияют на синтезирование из аминокислот новых белковых структур.

В числе наиболее вероятных последствий метаболических нарушений:

• острый панкреатит;
• некроз тканей желудка;
• раковые новообразования;
• общее отекание организма;
• нарушение водно-солевого баланса;
• потеря веса;
• замедление умственного развития и роста у детей;
• невозможность переваривания жирных кислот;
• невозможность транспортировки продуктов жизнедеятельности по кишечнику без раздражения сосудистых стенок;
• резкие катаболические реакции;
• разрушение костной и мышечной ткани;
• разрушение нейрон-мышечной связи;
• ожирение;
• нарушение скорости обмена веществ;
• нарушение всасывания микроэлементов в крови;
• нарушение гормонального фона;
• деградация интеллекта.

Это далеко не полный список того, что может произойти с организмом в случае, если будет нарушен белковый обмен. Однако не все так страшно. Чтобы вывести из строя механизм белкового обмена, нужно, чтобы одновременно совпало хотя бы несколько факторов из перечисленных:

1. Под воздействием белковых коктейлей (без натуральной пищи) организм перестаёт вырабатывать пищеварительные ферменты, направленные на регуляцию и последующее расщепление белковых тканей.
2. Под воздействием изменений в гормональном балансе катаболические реакции превалируют над анаболическими.
3. Без поступления белка из пищи возникает недостаток основных синтезируемых аминокислот.
4. В отсутствии достаточного поступления углеводов остаточные белки катаболизируются в метаболиты сахара.
5. Полное отсутствие жировой прослойки.
6. Есть патологии почек и печени.

Итог

Метаболизм белков в организме человека – сложнейший процесс, требующий изучения и внимания. Однако для поддержания уверенного анаболического фона при правильном перераспределении белковых структур в последующие аминокислоты достаточно придерживаться простых рекомендаций:

1. Потребление белка на килограмм тела отличается для тренированного и нетренированного человека (спортсмена и не-спортсмена).
2. Для полноценного метаболизма нужны не только углеводы и белки, но и жиры.
3. Голодание всегда приводит к разрушению белковых тканей для восполнения энергетических запасов.
4. Белки – это в основном потребители, а не носители энергии.
5. Оптимизационные процессы в организме направлены на уменьшение энергопотребления с целью сохранения ресурсов на длительное время.
6. Белки — это не только мышечные ткани, но и ферменты, мозговая активность и многие другие процессы в организме.

И главный совет для спортсменов: не увлекайтесь соевым протеином, так как из всех белковых коктейлей он обладает самым слабым аминокислотным составом. Более того, продукт плохой очистки может привести к катастрофическим последствиям — изменениям гормонального фона и нарушению обменных процессов. Длительное потребление сои чревато дефицитом невосполнимых в организме аминокислот, что станет первопричиной нарушения белкового синтеза.

Оцените материал

Эксперт проекта. диагностика, лечение, первичная, вторичная профилактика заболеваний почек, суставов, сердечно-сосудистой системы; дифференциальная диагностика заболеваний различных органов и систем; рекомендации по диетическому питанию, физическим нагрузкам, лечебной физкультуре, подбор индивидуальной схемы питания.

Редакция Cross.Expert

cross.expert

Простые белки — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить:

1. альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
3. гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

ru.wikipedia.org

---

Смотрите также

• 
  Грудка куриная калории
• 
  Упражнения для похудения нижней части живота
• 
  Как правильно втягивать живот для похудения
• 
  Упражнения с гантелями на задние дельты
• 
  Для похудения витамин д
• 
  Стойка на плечах свечка
• 
  Расписание правильное питание
• 
  Лучший завтрак для похудения
• 
  Как растянуть бицепс бедра
• 
  Эффективные упражнения для похудения ног
• 
  Почему мышцы болят на второй день после тренировки