Простые белки состоят из


определение, состав, строение, структура, функции, классификация и характеристика. Чем отличаются простые белки от сложных?

Сложный белок, кроме собственно белкового компонента, содержит дополнительную группу иной природы (простетическую). В качестве данного компонента выступают углеводы, липиды, металлы, остатки фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты. Чем отличаются простые белки от сложных, на какие виды подразделяют эти вещества, и каковы их особенности, расскажет эта статья. Главное отличие рассматриваемых веществ – их состав.

Сложные белки: определение

Это двухкомпонентные вещества, в состав которых входит простой белок (пептидные цепи) и небелковое вещество (простетическая группа). В процессе их гидролиза образуются аминокислоты, небелковая часть и продукты распада. Чем отличаются простые белки от сложных? Первые состоят только из аминокислот.

Классификация и характеристика сложных белков

Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:

  • Гликопротеины – белки, молекулы которых содержат углеводный остаток. Среди них выделяют протеогликаны (компоненты межклеточного пространства), включающие в свою структуру мукополисахариды. К гликопротеидам относятся иммуноглобулины.
  • Липопротеиды включают липидный компонент. К ним относятся аполипопротеины, выполняющие функцию обеспечения липидного транспорта.
  • Металлопротеины содержат ионы металлов (меди, марганца, железа и др.), связанные через донорно-акцепторное взаимодействие. В эту группу не входят гемовые белки, включающие соединения профиринового кольца с железом и подобные им по структуре соединения (хлорофилл, в частности).
  • Нуклеопротеиды – белки, имеющие нековалентные связи с нуклеиновыми кислотами (ДНК, РНК). К ним относится хроматин – компонент хромосом.
  • 5. Фосфопротеиды, к которым относится казеин (сложный белок творога), включают ковалентно соединенные остатки фосфорной кислоты.
  • Хромопротеины объединяет окрашенность простетического компонента. Данный класс включает гемовые белки, хлорофиллы и флавопротеиды.

Особенности гликопротеинов и протеогликанов

Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.

Функции гликопротеинов:

  • Входят в состав клеточной стенки бактерий, костной соединительной и хрящевой ткани, окружают волокна коллагена, эластина.
  • Играют защитную роль. Например, данную структуру имеют антитела, интерфероны, факторы свертываемости крови (протромбин, фибриноген).
  • Являются рецепторами, которые взаимодействуют с эффектором – небольшой небелковой молекулой. Последняя, присоединяясь к белку, приводит к изменению его конформации, что приводит к определенному внутриклеточному ответу.
  • Выполняют гормональную функцию. К гликопротеинам относится гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
  • Транспортируют вещества в крови и ионы через клеточную мембрану (трансферрин, транскортин, альбумин, Na+ ,К+ -АТФаза).

К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.

Подробнее о протеогликанах

Обычно сложный белок протеогликан включает в свою структуру большие углеводные цепи с повторяющимися дисахаридными остатками, состоящими из какой-либо уроновой кислоты и аминосахара. Олиго- или полисахаридные цепи называются гликанами. Первые обычно содержат 2-10 мономерных единиц.

В зависимости от структуры углеводных цепей выделяют их различные типы, например, кислые гетерополисахариды с большим количеством кислотных групп или гликозаминогликаны, включающие аминогруппы. К последним относятся:

  • Гиалуроновая кислота, которую активно применяют в косметологии.
  • Гепарин, препятствующий свертываемости крови.
  • Кератансульфаты – компоненты хрящевой ткани и роговицы.
  • Хондроитинсульфаты входят в состав хряща и синовиальной жидкости.

Данные полимеры – компоненты протеогликанов, которые заполняют межклеточное пространство, удерживают воду, смазывают подвижные части суставов, являются их структурными составляющими. Гидрофильность (хорошая растворимость в воде) протеогликанов позволяет им в межклеточном пространстве создавать преграду для крупных молекул и микроорганизмов. С их помощью создается желеобразный матрикс, в который погружены волокна других важных белков, например, коллагена. Его тяжи в среде протеогликана имеют древовидную форму.

Особенности и типы липопротеидов

Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.

Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.

Основные классы липопротеидов:

  • Сложный белок высокой плотности (ЛВП, α-липопротеины). Перемещает холестерин к печени и периферическим тканям.
  • Низкой плотности (ЛНП, β-липопротеины). Кроме холестерина транспортируют триацилглицериды и фосфолипиды.
  • Очень низкой плотности (ЛОНП, пре-β-липопротеины). Выполняют функцию, подобную ЛНП.
  • Хиломикроны (ХМ). Транспортируют жирные кислоты и холестерин из кишечника после поступления пищи.

Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).

Среди металлопротеинов много важных ферментов

Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.

Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:

  • Медь включена в состав цитохромоксидазы, которая наряду с гемом содержит ион данного металла. Фермент участвует в процессе образования АТФ при работе дыхательной цепи.
  • Железо содержат такие ферменты, как ферритин, выполняющий функцию депонирования железа в клетке; трансферрин – переносчик железа в крови; каталаза ответственна за реакцию обезвреживания перекиси водорода.
  • Цинк – металл, характерный для алкогольдегидрогеназы, участвующей в окислении этилового и подобных ему спиртов; лактатдегидрогеназа – фермент в метаболизме молочной кислоты; карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты из CO2 и H2O; щелочная фосфатаза, выполняющая гидролитическое расщепление эфиров фосфорной кислоты с различными соединениями; α2-макроглобулин – антипротеазный кровяной белок.
  • Селен входит в состав тиреопероксидазы, участвующей в процессе образования гормонов щитовидной железы; глутатионпероксидазы, выполняющей антиоксидантную функцию.
  • Кальций характерен для структуры α-амилазы – фермента гидролитического расщепления крахмала.

Фосфопротеины

Что входит в состав сложных белков фосфопротеинов? Для данной категории характерно присутствие фосфатной группы, которая связана с белковой частью через аминокислоты с гидроксилом (тирозин, серин или треонин). Какие функции выполняет фосфорная кислота, находясь в структуре белка? Она изменяет структуру молекулы, придает ей заряд, повышает растворимость, влияет на свойства белка. Примерами фосфопротеинов являются казеин молока и яичный альбумин, но в основном к данной категории сложных белков относятся ферменты.

Фосфатная группа играет важную функциональную роль, так как многие белки связаны с ней не постоянно. В клетке все время происходят процессы фосфорилирования и дефосфорилирования. В результате выполняется регуляция в работе белков. Например, если гистоны – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами переходят в фосфорилированное состояние, то активность генома (генетического материала) возрастает. От фосфорилирования зависит активность таких ферментов, как гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.

Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз. Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно).

Какие бывают хромопротеины

Хромопротеины содержат весьма разнообразные группы, которые объединяет только одно – наличие окраски в простетическом компоненте. Сложные белки данной категории подразделяются на: гемопротеины (содержат в структуре гем), ретинальпротеины (витамин А), флавопротеины (витамин В2), кобамидпротеины (витамин В12).

Гемопротеины классифицируются в зависимости от функций на не ферментативные (гемоглобиновый и миоглобиновый белок) и ферменты (цитохромы, каталазы, пероксидазы).

Флавопротеины содержат в качестве простетического компонента производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). Данные ферменты также участвуют в окислительно-восстановительных превращениях. К ним относятся оксидоредуктазы.

Что такое цитохромы?

Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.

Влияние простетической группы

Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.

Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.

Заключение

Таким образом, сложные белки выполняют большой спектр функций в организме. Поэтому потребление макро- и микроэлементов так важно для поддержания здоровья. Металлы входят в состав многих ферментов. Зная биохимию, особенности своего здоровья и экологическое состояние места проживания, можно скорректировать режим собственного питания. Например, выделяют территории, отличающиеся дефицитом какого-либо элемента. Его дополнительное внесение в рацион в виде добавок позволяет восполнить недостаток.

fb.ru

Простые белки - это... Что такое Простые белки?

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить:

  1. альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
  2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
  3. гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
  4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
  5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
  6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

dic.academic.ru

характеристика, классификация, строение и функции

Белки — это незаменимые и важнейшие компоненты, которые входят в состав продуктов питания. На сегодняшний день ученые продолжают активно изучать их роль для человеческого организма, но уже установлено, что благодаря данным элементам происходит вещественный обмен. Также белки улучшают способность к росту мышц и нормализуют работу нервной системы. Они входят в структуру клеток и являются жизненно важными компонентами для организма.

Краткая история открытия сложных белков

Целенаправленно изучать функции и строение сложных белков ученые начали во второй половине 18 века, а французский химик Антуан Франсуа де Фуркруа в результате научных экспериментов получил такие макроэлементы, как глютен, альбумин и фибрин. Сложные белки были выделены учеными в отдельную молекулярную группу.

Сложныке белки

Что касается первой модели химического строения белков, то она была изобретена в 1838 году, а предложил ее Мулдер, основываясь на теории радикалов. До 1850 года данная модель считалась общепризнанной, а в 1852 г. белки стали называться протеинами. Во второй половине 19-го века специалисты приступили к изучению аминокислот, из которых состоят протеины. В 1895 г. немецким ученым Альбрехтом Косселем была выдвинута теория, в которой он утверждал, что аминокислоты — это основные структурные элементы сложных белков.

Обратите внимание! Классы сложных белков в биохимии являются высокомолекулярными органическими веществами. В состав молекулы протеина входят сотни аминокислот, которые представлены цепочкой пептидной связи.

Сложные белки: общая характеристика, классификация

Сложные белки представлены двухкомпонентными макроэлементами, которые состоят из небелковых веществ (простетической группы) и простого протеина (пептидных цепей). В процессе их гидролиза начинается активное деление продуктов распада, небелковой части и различных аминокислот. К группе сложных белков относится множество различных макроэлементов, наиболее популярными из которых являются:

  • хромопротеины, объединенные простетическим компонентом и его окрашенностью. Данный класс состоит из флавопротеидов, гемовых белков и хлорофиллов;
  • нуклеопротеиды, которые представлены сложными белками, характеризующимися нековалентными связями нуклеиновых кислот. Наиболее популярным является компонент хромосом — хроматин;
  • фосфопротеиды, состоящие из соединенных остатков фосфорной кислоты. К ним относят казеин, являющийся сложным протеином творога;
  • гликопротеины — молекулы данной группы белков отличаются наличием углеводного остатка в составе. Популярные гликопротеины представлены иммуноглобулинами, структура которых содержит полисахариды;
  • липопротеиды, в составе которых содержится липидный компонент. Наибольшей популярностью пользуются аполипопротеины — макроэлементы, обеспечивающие функционирование регулярной транспортировки липидов.

Отдельная группа сложных белков представлена металлопротеинами, в состав которых входят ионы металлов. Микроэлементы марганца, железа, меди или любого другого металла связаны между собой донорно-акцепторным взаимодействием. Данная группа не имеет гемовых белков, содержащих в своем составе профириновое кольцо с железом, к примеру, хлорофилл.

Сложныке белки классификация

Обратите внимание! Гликопротеины очень важны для человеческого организма. Из данных макроэлементов построены клеточные стенки, а также хрящевая и костная соединительная ткань. Также гликопротеины обеспечивают транспортировку ионов в кровь через клеточную мембрану.

Характеристика небелковых групп, входящих в состав сложных белков

В большинстве случаев, небелковая группа протеогликанов состоит из больших углеводных цепей, в которых периодически повторяются дисахаридные остатки, представлены аминосахаром или уроновой кислотой. В зависимости от того, какую структуру имеют углеводные цепи, можно выделить их различные типы. Распространенным гликозаминогликаном является гепарин и гиалуроновая кислота, которая активно применяется в косметологических целях.

Обратите внимание! Что касается нуклеопротеинов, то они отвечают за регуляцию и хранение генетического материала, а также работу рибосом, от которых зависит процесс синтеза белка. Важной функциональной ролью отличается фосфатная группа, потому что практически все сложные протеины с ней связаны. В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков.

Стоит заметить, что небелковые группы, из которых состоят сложные белки, определяют степень их термопластичности, растворимости, а также изменяют заряд. К примеру, таким эффектом отличаются моносахариды и фосфорная кислота. Сложный макроэлемент состоит из углеводной части, которая предотвращает разрушение из-за процесса гидролиза, а также влияет на сортировку и секрецию молекул, проникающих через клеточную мембрану. Белковые каналы для транспортировки гидрофобных соединений можно классифицировать с помощью липидных фрагментов.

Обратите внимание! Функции и структура небелковых элементов зависит от того, какой тип у простетической группы. К примеру, железосодержащий гем в гемоглобине способствует связыванию углекислого газа и кислорода.

Значение белков для организма человека

Из белков состоят структурные элементы клеток организма, которые способствуют обновлению любых тканей и росту. В больших объемах протеин содержится в мышцах (около 45-50%), в хрящах и костях — около 15-20%, а остальные 15-20% приходятся на кожу. Чтобы организм нормально функционировал, человеку необходимо съедать не менее 1 г чистого протеина на один кг живого веса в сутки.

Если организм будет испытывать нехватку этих веществ, человек начнет страдать от белкового голодания. С помощью различных групп сложных белков в организме происходят метаболические процессы, а дефицит таких макроэлементов равен полному голоданию. Первыми симптомами того, что человеку недостает протеинов, является:

  • резкая потеря веса;
  • слабость в теле, ухудшение общего состояния;
  • отказ от приема пищи;
  • у детей приостанавливается рост и замедляется умственное развитие;
  • У взрослых людей нарушается гормональный фон.

Если показатели нехватки протеинов достигли критической отметки, это может привести к летальному исходу. Стоит заметить, что протеины животного происхождения усваиваются желудком лучше всего. К таким продуктам можно отнести рыбу и морепродукты, молоко, кефир, куриное мясо и перепелиные яйца.

С опасностью белкового голодания могут столкнуться вегетарианцы, поэтому им нужно очень внимательно следить за количеством потребляемых протеинов. Опытные диетологи утверждают, что восполнить недостаток животной пищи в ежедневном рационе можно с помощью бобовых и злаковых культур, свежих овощей и грибов.

Люди, ведущие здоровый образ жизни, используют сложные макроэлементы в целях наращивания мышечной массы, а также для повышения выносливости организма и быстрого восстановления после физических нагрузок. Приверженцами принципа протеиновых диет, в большинстве случаев, являются бодибилдеры, но белок рекомендуется употреблять в больших количествах даже при минимальных физических нагрузках.

Значение белков для организма человека

Основная особенность спортивного питания — специальные протеиновые добавки. Лучше всего организмом усваивается яичный белок, а с помощью коллагенового протеина восстанавливается мышечная ткань, сухожилия и связки. Стоит заметить, что за короткий промежуток времени способен расщепляться сывороточный протеин. Чтобы белковые добавки хорошо усвоились в желудке, их рекомендуется принимать на ночь. Категорически запрещено и неверно употреблять протеины перед физическими нагрузками.

Перед тем, как пересматривать рацион и определять норму суточного потребления макроэлементов, рекомендуется проконсультироваться с квалифицированным диетологом, который способен объяснить все нюансы. Стоит помнить, что организм нуждается в достаточном количестве протеинов, желательно, чтобы это было 50% белков животного происхождения и 50% растительного.

calenda.ru

Белки. Из чего состоят Белки. Незаменимые белки. Растительные белки

Ну вот, мы уже знаем, что нам нужно есть и сколько если хотим похудеть или же поправиться.
Мы уже знаем, что есть нужно небольшими порциями и часто, мы даже уже знаем что человек, как и все живое состоит из белков, жиров и углеводов. 

Начнем с белка.

Слово «протеин» (белок) происходит от греческого слова «протейос», что означает «занимающий первое место». Белок составляет около 50% сухого веса любого тела. Белок содержится в каждой клетке нашего организма. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, 20% — в костях и сухожилиях и 10% — в коже.  А т.к. наш организм – постоянно обновляющийся механизм, белка нужно достаточно много. 

Белки – сложные органические соединения, состоящие из аминокислот.  

Большинство людей не задумываются, над тем, какой белок потребляют, кто-то не любит яйца, кто-то ест только рыбу, кто-то увлекается вегетарианством и полагают, что потребляют достаточное количество белка. Возможно у кого-то это получается. Тем не менее, каждому продукту свойственен свой особый вид белка, точнее вид то один, а вот аминокислотный состав у всех разный, поэтому то белок и сложное соединение, хотя состоит всего из нескольких элементов — углерода, азота, кислорода, водорода (в некоторых содержится сера и фосфор)

В человеческом организме присутствуют около 5 миллионов! белков. И все они образуются всего из 22 основных аминокислот (на самом деле их больше, но в формировании «человеческого» белка участвуют всего 22).  При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка, при усвоении происходит обратный процесс: белок – полипептиды – аминокислоты, из которых организм синтезирует уже специфические белки, свойственные именно ему. Если белка поступает слишком много, то избыток аминокислоты в результате окисляются до углекислого газа и воды.

Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.
К заменимым относятся все аминокислоты, которые организм способен синтезировать сам.
К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны постоянно поступать с пищей. На сегодняшний день выделяют 10 незаменимых аминокислот: изолейцин, метионин, лизин, лейцин, треонин, валин, гистидин, фенилаланин, триптофан и аргинин. 

Незаменимые аминокислоты  в организме служат  для синтеза тканевых белков, т.е  расходуются на пластические нужды организма, а также в качестве источников энергии (распад белка на аминокислоты сопровождается выделением энергии: 1г белка – 4Ккал). Кроме того, аминокислоты входят в состав нейромедиаторов (клетки, проводящие нервные импульсы в головной мозг человека), т.е. от полноценности белков и регулярности их поступления зависит работа всей нервной системы.

Многие процессы в организме происходят под действием ферментов и гормонов. И тут тоже не обошлось без аминокислот:)  Они служат основой для их создания. Как видите, белки, и, в частности, аминокислоты играют огромную роль в нашем организме. Недостаток хотя бы одной из незаменимых кислот в пище в течение длительного времени приводит серьезным заболеваниям.

Белки, в состав которых входят полный набор, включая незаменимые считаются полноценными. Такие белки содержатся в животной пище. Растительные белки считаются неполноценными, т.к. не содержат в себе некоторых незаменимых аминокислот (кроме сои, гороха и фасоли).

Идеальным, с точки зрения  аминокислотного состава и сбалансированности, считается белок куриного яйца. И раз уж речь зашла о балансе, стоит отметить, что не все полноценные белки (преимущественно животные) одинаковы, во всех соотношение тех или иных аминокислот разное. Конечно, можно есть одни яйца, но это скучно:) Один полноценный белок вполне можно заменить несколькими неполноценными. Разнообразие белков в пище обеспечивает необходимый баланс незаменимых кислот нашему организму. Кроме полноценности белков, так же важно количество.
На сегодняшний момент ВОЗ  рекомендует следующую суточную потребность в аминокислотах:

Валин — 4000 мг
Изолейцин — 4000 мг
Лейцин — 6000 мг
Лизин — 5000 мг
Метионин — 4000 мг
Треонин — 3000 мг
Триптофан — 1000 мг
Фенилаланин — 4000 мг
Гистидин — 2000 мг
Аргинин — 6000 мг
Аланин — 3000 мг
Аспарагиновая кислота — 6000 мг
Глицин — 3000 мг
Глютаминовая кислота — 16000 мг
Пролин — 5000 мг
Серин — 3000 мг
Тирозин — 4000 мг
Цистин — 3000 мг

По сложности и скорости усваивания лучше и быстрее всего усваиваются молочные белки и яичный белок. Следом идут белок, получаемый из рыбы и мяса. Сложнее переваривать растительные белки, чем ближе растительный белок к полноценному, тем сложнее он усваивается. Самые сложные для усвоения – грибы. 

Дефицит белка в питании  ведёт к мышечной дистрофии, снижает иммунитет, так как уменьшается уровень образования антител, обеспечивающих невосприимчивость организма к микробам, нарушается синтез лизоцима и интерферона, обостряется течение воспалительных процессов, неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем. 

Избыток же белка вреден огромной нагрузкой на почки и печень, т.к. при неадекватно большом потреблении белка выделяются в значительных количествах продукты распада, такие как: аммиак, мочевина, индол, скатол, фенол. Согласитесь – не очень приятные побочные эффекты. 

Если белка слишком мало, а нагрузка очень большая, то организм будет вынужден черпать ресурсы из других источников – в первую очередь из мышц.  Кроме того, при недостатке белка увеличивается потеря калия, ускоряется выведение с мочой аскорбиновой кислоты, тиамина, рибофлавина, пиридоксина, ниацина, что приводит к формированию дефицита этих витаминов в организме даже при достаточном их поступлении.

В среднем, человеку нужно 1 – 1,3 г. белка на 1 кг массы тела.  Чем больше ваша активность и интенсивней тренировки (или работа, связанная с физической активностью), тем больше нужно белка. Женщинам необходимо меньше белка, чем мужчинам.

При активных занятиях спортом, в период наращивания массы, во время беременности и активного роста в среднем требуется от 2 до 2,5 г белка на 1кг веса. 

В отдельных случаях, при сверх высоких нагрузках потребность в белке может достигать 3 г на 1 кг веса.

Потребление белка должно быть адекватно вашим нагрузкам.

Чем больше вы едите белковой пищи, тем больше нужно пить воды. Она помогает выводить продукты распада, соответственно облегчает работу печени и почкам.

За один прием усваивается около 40-50гр. белка, поэтому разумно разделить всю дневную норму белков на несколько порций. 

Вконтакте

Facebook

Twitter

Google+

LiveJournal

LinkedIn

Одноклассники

naturfit.ru

Из каких простых органических соединений состоят белки? Структура и свойства функций

Белки играют важную роль в работе организма человека. Из чего они состоят, каковы их структура и свойства, читайте в статье.

Общие сведения о белках и их классификации

Значение белков определили еще в девятнадцатом веке. Ученые дали название этим веществам «протеины», что означает «первые, главные». Химические реакции, происходящие в белке, имеют важную особенность. Они составляют основу при создании новых клеток.

Из-за сложного строения молекул белка и большого количества выполняемых функций ученым очень сложно создать единую классификацию. Поэтому знания о белках классифицировали по нескольким признакам:

  1. По составу химических веществ белки бывают простыми и сложными. Из чего состоят простые и сложные белки? В состав первых входят только аминокислоты. В сложных белках к ним добавляются небелковые соединения.
  2. По функциональному назначению белки, органические соединения, различаются по нескольким классам:
  • Каталитические белки – это ферменты, выполняющие функцию ускорения химических реакций. Без их участия невозможны процессы, которые называются синтезом и распадом.
  • Транспортные белки связывают гормоны, жирные кислоты и многие другие соединения органического и неорганического происхождения. После чего попадают в кровь и переносятся в ту область организма, где они нужны. Эти белки активно транспортируют вещества, используя для этого биологические мембраны сахаров, липидов, ионов и аминокислот.
  • Белки, выполняющие опорную функцию. С их участием формируется клеточный скелет. Самыми распространенными являются: коллаген, выполняющий соединительную функцию тканей, кератин ногтей и волос, эластин сосудистых клеток и другие. В сочетании с липидами они представляют структурную основу мембран.
  • Защитная функция белков. Антитела (иммуноглобулины) связывают попавшие в организм патогенные микроорганизмы, а затем нейтрализуют их влияние на организм человека. Без участия тромбинов и фибриногенов невозможен процесс свертывания крови.
  • Регуляторная функция – белок поддерживает в нормальном состоянии активность организма, органов, клеток и всех процессов, происходящих в организме.
  • Белки наделяют мышечные клетки способностью сокращаться, благодаря чему осуществляется движение. С помощью белков-рецепторов клетки организма воспринимают информацию из внешней среды, передают нервное возбуждение.

Что такое белки?

Это высокомолекулярные соединения органического состава. Из чего состоят белки? В их построении участвует двадцать видов остатков аминокислот, которые последовательно соединяются, образуя цепи большой длины. До научных исследований белком называли вещество яиц птиц, которое при нагревании свертывается, и образуется нерастворимая масса белого цвета.

Позже это название получили многие вещества растительного и животного происхождения, имеющие подобные свойства. Количество белков во всех живых организмах преобладает над другими соединениями. Их сухой вес составляет больше половины от всей массы белка.

Предположительно, в природе насчитывается до десятка миллиардов этих соединений индивидуального назначения. Для примера: бактерия кишечной палочки содержит три тысячи белков различных видов. К белкам относят ферменты, которые участвуют в химических превращениях, происходящих в клетках.

Состав белков

Белки – полимеры непериодического порядка. Из каких простых органических соединений состоят белки? Их мономерами являются двадцать видов аминокислот. В зависимости от возможности синтезироваться в организме аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми. Первые обладают способностью синтезироваться, а вторые – нет, более того, их присутствие в организме связано с поступлением пищи.

Из каких простых органических соединений состоят белки? По составу аминокислот различают полноценные и неполноценные белки. Первая группа характеризуется содержанием всех аминокислот, а вторая - отличается отсутствием каких-то из них.

Белки, содержащие только аминокислоты, называются простыми. Если, кроме аминокислот, присутствуют другие компоненты – сложными. В них могут быть металлы, углеводы, липиды, нуклеиновая кислота.

Простые белки

Из каких простых органических соединений состоят белки? Об их составе читайте ниже. Белки называют протеинами. По характерным свойствам разделяют на следующие группы:

  • Альбумины – обладают свойством растворяться в воде, при нагревании свертываться, не осаждаться растворами различных солей.
  • Глобулины – не растворяются в воде, а только в растворах солей слабой концентрации.
  • Гистоны – носят основной характер белка в виде нуклеопротеидов. Местом расположения являются лейкоциты и кровяные шарики.
  • Протамины – в их составе нет серы. В сильной степени проявляются основные свойства. В составе белка – нуклеопротеиды. Ими богаты сперматозоиды рыб.
  • Проламины – хорошо растворяются в спирте. Их содержат зерна хлебных злаков. Представителем проламинов является глиадин – основная составляющая клейковины.
  • Склеропротеины обладают свойством не растворяться. Содержатся в наружном покрове тел животных, скелете и соединительных тканях. Представлены коллагеном, кератином, фиброином, эластином.

Из каких простых органических соединений состоят белки? Они состоят из аминокислот разных видов, их в белке насчитывается двадцать.

Какие функции выполняют белки?

Органические соединения (белки) выполняют ряд функций:

  • Обеспечивают обменные и регуляторные процессы.
  • Выполняют доставку белка в кровь, которая обеспечивает нужными веществами все органы.
  • Формируют мышечные волокна.
  • Являются основой костных и соединительных тканей.
  • Регулируют процесс пищеварения, обмена энергией.
  • Управляют действиями генов.
  • Защищают организм, укрепляя иммунитет.

Углеводы

Это органические соединения природного происхождения, заряжающие организм энергией. Они нашли широкое распространение в природе. Их доля в растениях составляет семьдесят-восемьдесят процентов от общей массы всех сухих веществ, в животных организмах – только два. В состав углеводов входит карбонильная группа и небольшая часть гидроксильных. Эти соединения являются составной частью тканей и клеток в организме. Какие химические соединения называют углеводами? В состав углеводов входит кислород, водород, углерод. Хотя производные последнего вещества отличаются содержанием в них других элементов, азота, например.

Углеводы – продукт фотосинтеза. Без них невозможен биосинтез в растениях, так как они являются исходным веществом для этого процесса. Углеводы, являясь классом органических соединений, обладают большим разнообразием. Их роль имеет многоплановые аспекты.

Функции углеводов

Органические соединения имеют следующие функции:

  • Энергетическую – продукты окисления соединений (глюкоза, гликоген, крахмал) поступают в клетки, заряжая их энергией. Примерно шестьдесят процентов затраченной энергии компенсируется углеводами, которые поставляют ее в клетки крови. Энергия поступает в мозг, улучшая его деятельность.
  • Пластическую функцию – соединения являются составной частью многих структур на клеточном уровне, их содержат все клетки организма: биологические мембраны, органоиды клеток. С их помощью образуются ферменты, нуклеопротеиды и другие.
  • Защитную функцию – выделяемая железами слизь служит защитой внутренних стенок многих органов от различных нежелательных воздействий: механических, химических, бактериальных. Это достигается за счет большого содержания углеводов в вязких секретах.
  • Регуляторную функцию – углеводы регулируют перистальтику, так как употребление клетчатки с ее грубой структурой раздражает слизистую оболочку пищеварительного тракта.
  • Специфическую функцию – углеводы бывают разные. С помощью некоторых из них образуются антитела, обеспечивается специфичность групп крови, осуществляется проведение импульсов нервов.

fb.ru

8 Простые и сложные белки

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбуминыглобулиныпроламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Простые:

Протамин (protamine) - Низкомолекулярный (4-12 кД) основный ядерный белок. У многих животных протамин наряду с гистонамисодержится в сперматозоидах, а у некоторых (например, у рыб) полностью замещает гистоны. Присутствие протамина защищает ДНКот действия нуклеаз и придает хроматину компактную форму.

ГИСТОНЫ (от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинных молекул хромосомной ДНК в форму, удобную для пространств. разъединения отдельных хромосом и их перемещения в ходе деления клетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмахтранскрипции и репликации.

АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в составсыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока).

Глобулин (globulin) - Глобулины – семейство глобулярных белков, растворимых в растворах солей, кислот и щелочей (полипептидные цепи свернуты в сферические или эллипсоидные структуры – глобулы). Глобулины участвуют в иммунных реакциях (иммуноглобулины), в свертывании крови (протромбин, фибриноген) и т.п.

ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белкикодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатковглутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).

Сложные:

ГЛИКОПРОТЕИНЫ (гликопротеиды), соед., в молекулах к-рых остатки олиго- или полисахаридов ковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компонентысыворотки крови (иммуноглобулины, трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую принадлежность крови человека и животных, антигены мн. вирусов (гриппа, кори, энцефалита и др.), нек-рые гормоны, лектины, ферменты.

ИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно - апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л.мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белкамии липидами имеет важное биол. значение. Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. ворганизме. Среди своб. Л. (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиб. изучены Л.плазмы крови, к-рые классифицируют по их плотности. 

studfile.net


Смотрите также

Календарь мероприятий

Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

Новости

Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...