Сложный белок, кроме собственно белкового компонента, содержит дополнительную группу иной природы (простетическую). В качестве данного компонента выступают углеводы, липиды, металлы, остатки фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты. Чем отличаются простые белки от сложных, на какие виды подразделяют эти вещества, и каковы их особенности, расскажет эта статья. Главное отличие рассматриваемых веществ – их состав.
Это двухкомпонентные вещества, в состав которых входит простой белок (пептидные цепи) и небелковое вещество (простетическая группа). В процессе их гидролиза образуются аминокислоты, небелковая часть и продукты распада. Чем отличаются простые белки от сложных? Первые состоят только из аминокислот.
Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:
Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.
Функции гликопротеинов:
К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.
Обычно сложный белок протеогликан включает в свою структуру большие углеводные цепи с повторяющимися дисахаридными остатками, состоящими из какой-либо уроновой кислоты и аминосахара. Олиго- или полисахаридные цепи называются гликанами. Первые обычно содержат 2-10 мономерных единиц.
В зависимости от структуры углеводных цепей выделяют их различные типы, например, кислые гетерополисахариды с большим количеством кислотных групп или гликозаминогликаны, включающие аминогруппы. К последним относятся:
Данные полимеры – компоненты протеогликанов, которые заполняют межклеточное пространство, удерживают воду, смазывают подвижные части суставов, являются их структурными составляющими. Гидрофильность (хорошая растворимость в воде) протеогликанов позволяет им в межклеточном пространстве создавать преграду для крупных молекул и микроорганизмов. С их помощью создается желеобразный матрикс, в который погружены волокна других важных белков, например, коллагена. Его тяжи в среде протеогликана имеют древовидную форму.
Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.
Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.
Основные классы липопротеидов:
Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).
Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.
Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:
Что входит в состав сложных белков фосфопротеинов? Для данной категории характерно присутствие фосфатной группы, которая связана с белковой частью через аминокислоты с гидроксилом (тирозин, серин или треонин). Какие функции выполняет фосфорная кислота, находясь в структуре белка? Она изменяет структуру молекулы, придает ей заряд, повышает растворимость, влияет на свойства белка. Примерами фосфопротеинов являются казеин молока и яичный альбумин, но в основном к данной категории сложных белков относятся ферменты.
Фосфатная группа играет важную функциональную роль, так как многие белки связаны с ней не постоянно. В клетке все время происходят процессы фосфорилирования и дефосфорилирования. В результате выполняется регуляция в работе белков. Например, если гистоны – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами переходят в фосфорилированное состояние, то активность генома (генетического материала) возрастает. От фосфорилирования зависит активность таких ферментов, как гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза.
Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.
Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз. Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно).
Хромопротеины содержат весьма разнообразные группы, которые объединяет только одно – наличие окраски в простетическом компоненте. Сложные белки данной категории подразделяются на: гемопротеины (содержат в структуре гем), ретинальпротеины (витамин А), флавопротеины (витамин В2), кобамидпротеины (витамин В12).
Гемопротеины классифицируются в зависимости от функций на не ферментативные (гемоглобиновый и миоглобиновый белок) и ферменты (цитохромы, каталазы, пероксидазы).
Флавопротеины содержат в качестве простетического компонента производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). Данные ферменты также участвуют в окислительно-восстановительных превращениях. К ним относятся оксидоредуктазы.
Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.
Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.
Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.
Таким образом, сложные белки выполняют большой спектр функций в организме. Поэтому потребление макро- и микроэлементов так важно для поддержания здоровья. Металлы входят в состав многих ферментов. Зная биохимию, особенности своего здоровья и экологическое состояние места проживания, можно скорректировать режим собственного питания. Например, выделяют территории, отличающиеся дефицитом какого-либо элемента. Его дополнительное внесение в рацион в виде добавок позволяет восполнить недостаток.
fb.ru
Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.
Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.
До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.
Среди глобулярных белков можно выделить:
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).
dic.academic.ru
Белки — это незаменимые и важнейшие компоненты, которые входят в состав продуктов питания. На сегодняшний день ученые продолжают активно изучать их роль для человеческого организма, но уже установлено, что благодаря данным элементам происходит вещественный обмен. Также белки улучшают способность к росту мышц и нормализуют работу нервной системы. Они входят в структуру клеток и являются жизненно важными компонентами для организма.
Целенаправленно изучать функции и строение сложных белков ученые начали во второй половине 18 века, а французский химик Антуан Франсуа де Фуркруа в результате научных экспериментов получил такие макроэлементы, как глютен, альбумин и фибрин. Сложные белки были выделены учеными в отдельную молекулярную группу.
Сложныке белки
Что касается первой модели химического строения белков, то она была изобретена в 1838 году, а предложил ее Мулдер, основываясь на теории радикалов. До 1850 года данная модель считалась общепризнанной, а в 1852 г. белки стали называться протеинами. Во второй половине 19-го века специалисты приступили к изучению аминокислот, из которых состоят протеины. В 1895 г. немецким ученым Альбрехтом Косселем была выдвинута теория, в которой он утверждал, что аминокислоты — это основные структурные элементы сложных белков.
Обратите внимание! Классы сложных белков в биохимии являются высокомолекулярными органическими веществами. В состав молекулы протеина входят сотни аминокислот, которые представлены цепочкой пептидной связи.
Сложные белки представлены двухкомпонентными макроэлементами, которые состоят из небелковых веществ (простетической группы) и простого протеина (пептидных цепей). В процессе их гидролиза начинается активное деление продуктов распада, небелковой части и различных аминокислот. К группе сложных белков относится множество различных макроэлементов, наиболее популярными из которых являются:
Отдельная группа сложных белков представлена металлопротеинами, в состав которых входят ионы металлов. Микроэлементы марганца, железа, меди или любого другого металла связаны между собой донорно-акцепторным взаимодействием. Данная группа не имеет гемовых белков, содержащих в своем составе профириновое кольцо с железом, к примеру, хлорофилл.
Сложныке белки классификация
Обратите внимание! Гликопротеины очень важны для человеческого организма. Из данных макроэлементов построены клеточные стенки, а также хрящевая и костная соединительная ткань. Также гликопротеины обеспечивают транспортировку ионов в кровь через клеточную мембрану.
В большинстве случаев, небелковая группа протеогликанов состоит из больших углеводных цепей, в которых периодически повторяются дисахаридные остатки, представлены аминосахаром или уроновой кислотой. В зависимости от того, какую структуру имеют углеводные цепи, можно выделить их различные типы. Распространенным гликозаминогликаном является гепарин и гиалуроновая кислота, которая активно применяется в косметологических целях.
Обратите внимание! Что касается нуклеопротеинов, то они отвечают за регуляцию и хранение генетического материала, а также работу рибосом, от которых зависит процесс синтеза белка. Важной функциональной ролью отличается фосфатная группа, потому что практически все сложные протеины с ней связаны. В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков.
Стоит заметить, что небелковые группы, из которых состоят сложные белки, определяют степень их термопластичности, растворимости, а также изменяют заряд. К примеру, таким эффектом отличаются моносахариды и фосфорная кислота. Сложный макроэлемент состоит из углеводной части, которая предотвращает разрушение из-за процесса гидролиза, а также влияет на сортировку и секрецию молекул, проникающих через клеточную мембрану. Белковые каналы для транспортировки гидрофобных соединений можно классифицировать с помощью липидных фрагментов.
Обратите внимание! Функции и структура небелковых элементов зависит от того, какой тип у простетической группы. К примеру, железосодержащий гем в гемоглобине способствует связыванию углекислого газа и кислорода.
Из белков состоят структурные элементы клеток организма, которые способствуют обновлению любых тканей и росту. В больших объемах протеин содержится в мышцах (около 45-50%), в хрящах и костях — около 15-20%, а остальные 15-20% приходятся на кожу. Чтобы организм нормально функционировал, человеку необходимо съедать не менее 1 г чистого протеина на один кг живого веса в сутки.
Если организм будет испытывать нехватку этих веществ, человек начнет страдать от белкового голодания. С помощью различных групп сложных белков в организме происходят метаболические процессы, а дефицит таких макроэлементов равен полному голоданию. Первыми симптомами того, что человеку недостает протеинов, является:
Если показатели нехватки протеинов достигли критической отметки, это может привести к летальному исходу. Стоит заметить, что протеины животного происхождения усваиваются желудком лучше всего. К таким продуктам можно отнести рыбу и морепродукты, молоко, кефир, куриное мясо и перепелиные яйца.
С опасностью белкового голодания могут столкнуться вегетарианцы, поэтому им нужно очень внимательно следить за количеством потребляемых протеинов. Опытные диетологи утверждают, что восполнить недостаток животной пищи в ежедневном рационе можно с помощью бобовых и злаковых культур, свежих овощей и грибов.
Люди, ведущие здоровый образ жизни, используют сложные макроэлементы в целях наращивания мышечной массы, а также для повышения выносливости организма и быстрого восстановления после физических нагрузок. Приверженцами принципа протеиновых диет, в большинстве случаев, являются бодибилдеры, но белок рекомендуется употреблять в больших количествах даже при минимальных физических нагрузках.
Значение белков для организма человека
Основная особенность спортивного питания — специальные протеиновые добавки. Лучше всего организмом усваивается яичный белок, а с помощью коллагенового протеина восстанавливается мышечная ткань, сухожилия и связки. Стоит заметить, что за короткий промежуток времени способен расщепляться сывороточный протеин. Чтобы белковые добавки хорошо усвоились в желудке, их рекомендуется принимать на ночь. Категорически запрещено и неверно употреблять протеины перед физическими нагрузками.
Перед тем, как пересматривать рацион и определять норму суточного потребления макроэлементов, рекомендуется проконсультироваться с квалифицированным диетологом, который способен объяснить все нюансы. Стоит помнить, что организм нуждается в достаточном количестве протеинов, желательно, чтобы это было 50% белков животного происхождения и 50% растительного.
calenda.ru
Ну вот, мы уже знаем, что нам нужно есть и сколько если хотим похудеть или же поправиться.
Мы уже знаем, что есть нужно небольшими порциями и часто, мы даже уже знаем что человек, как и все живое состоит из белков, жиров и углеводов.
Начнем с белка.
Слово «протеин» (белок) происходит от греческого слова «протейос», что означает «занимающий первое место». Белок составляет около 50% сухого веса любого тела. Белок содержится в каждой клетке нашего организма. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, 20% — в костях и сухожилиях и 10% — в коже. А т.к. наш организм – постоянно обновляющийся механизм, белка нужно достаточно много.
Белки – сложные органические соединения, состоящие из аминокислот.
Большинство людей не задумываются, над тем, какой белок потребляют, кто-то не любит яйца, кто-то ест только рыбу, кто-то увлекается вегетарианством и полагают, что потребляют достаточное количество белка. Возможно у кого-то это получается. Тем не менее, каждому продукту свойственен свой особый вид белка, точнее вид то один, а вот аминокислотный состав у всех разный, поэтому то белок и сложное соединение, хотя состоит всего из нескольких элементов — углерода, азота, кислорода, водорода (в некоторых содержится сера и фосфор).
В человеческом организме присутствуют около 5 миллионов! белков. И все они образуются всего из 22 основных аминокислот (на самом деле их больше, но в формировании «человеческого» белка участвуют всего 22). При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка, при усвоении происходит обратный процесс: белок – полипептиды – аминокислоты, из которых организм синтезирует уже специфические белки, свойственные именно ему. Если белка поступает слишком много, то избыток аминокислоты в результате окисляются до углекислого газа и воды.
Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.
К заменимым относятся все аминокислоты, которые организм способен синтезировать сам.
К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны постоянно поступать с пищей. На сегодняшний день выделяют 10 незаменимых аминокислот: изолейцин, метионин, лизин, лейцин, треонин, валин, гистидин, фенилаланин, триптофан и аргинин.
Незаменимые аминокислоты в организме служат для синтеза тканевых белков, т.е расходуются на пластические нужды организма, а также в качестве источников энергии (распад белка на аминокислоты сопровождается выделением энергии: 1г белка – 4Ккал). Кроме того, аминокислоты входят в состав нейромедиаторов (клетки, проводящие нервные импульсы в головной мозг человека), т.е. от полноценности белков и регулярности их поступления зависит работа всей нервной системы.
Многие процессы в организме происходят под действием ферментов и гормонов. И тут тоже не обошлось без аминокислот:) Они служат основой для их создания. Как видите, белки, и, в частности, аминокислоты играют огромную роль в нашем организме. Недостаток хотя бы одной из незаменимых кислот в пище в течение длительного времени приводит серьезным заболеваниям.
Белки, в состав которых входят полный набор, включая незаменимые считаются полноценными. Такие белки содержатся в животной пище. Растительные белки считаются неполноценными, т.к. не содержат в себе некоторых незаменимых аминокислот (кроме сои, гороха и фасоли).
Идеальным, с точки зрения аминокислотного состава и сбалансированности, считается белок куриного яйца. И раз уж речь зашла о балансе, стоит отметить, что не все полноценные белки (преимущественно животные) одинаковы, во всех соотношение тех или иных аминокислот разное. Конечно, можно есть одни яйца, но это скучно:) Один полноценный белок вполне можно заменить несколькими неполноценными. Разнообразие белков в пище обеспечивает необходимый баланс незаменимых кислот нашему организму. Кроме полноценности белков, так же важно количество.
На сегодняшний момент ВОЗ рекомендует следующую суточную потребность в аминокислотах:
Валин — 4000 мг
Изолейцин — 4000 мг
Лейцин — 6000 мг
Лизин — 5000 мг
Метионин — 4000 мг
Треонин — 3000 мг
Триптофан — 1000 мг
Фенилаланин — 4000 мг
Гистидин — 2000 мг
Аргинин — 6000 мг
Аланин — 3000 мг
Аспарагиновая кислота — 6000 мг
Глицин — 3000 мг
Глютаминовая кислота — 16000 мг
Пролин — 5000 мг
Серин — 3000 мг
Тирозин — 4000 мг
Цистин — 3000 мг
По сложности и скорости усваивания лучше и быстрее всего усваиваются молочные белки и яичный белок. Следом идут белок, получаемый из рыбы и мяса. Сложнее переваривать растительные белки, чем ближе растительный белок к полноценному, тем сложнее он усваивается. Самые сложные для усвоения – грибы.
Дефицит белка в питании ведёт к мышечной дистрофии, снижает иммунитет, так как уменьшается уровень образования антител, обеспечивающих невосприимчивость организма к микробам, нарушается синтез лизоцима и интерферона, обостряется течение воспалительных процессов, неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем.
Избыток же белка вреден огромной нагрузкой на почки и печень, т.к. при неадекватно большом потреблении белка выделяются в значительных количествах продукты распада, такие как: аммиак, мочевина, индол, скатол, фенол. Согласитесь – не очень приятные побочные эффекты.
Если белка слишком мало, а нагрузка очень большая, то организм будет вынужден черпать ресурсы из других источников – в первую очередь из мышц. Кроме того, при недостатке белка увеличивается потеря калия, ускоряется выведение с мочой аскорбиновой кислоты, тиамина, рибофлавина, пиридоксина, ниацина, что приводит к формированию дефицита этих витаминов в организме даже при достаточном их поступлении.
В среднем, человеку нужно 1 – 1,3 г. белка на 1 кг массы тела. Чем больше ваша активность и интенсивней тренировки (или работа, связанная с физической активностью), тем больше нужно белка. Женщинам необходимо меньше белка, чем мужчинам.
При активных занятиях спортом, в период наращивания массы, во время беременности и активного роста в среднем требуется от 2 до 2,5 г белка на 1кг веса.
В отдельных случаях, при сверх высоких нагрузках потребность в белке может достигать 3 г на 1 кг веса.
Потребление белка должно быть адекватно вашим нагрузкам.
Чем больше вы едите белковой пищи, тем больше нужно пить воды. Она помогает выводить продукты распада, соответственно облегчает работу печени и почкам.
За один прием усваивается около 40-50гр. белка, поэтому разумно разделить всю дневную норму белков на несколько порций.
Вконтакте
Google+
LiveJournal
Одноклассники
naturfit.ru
Белки играют важную роль в работе организма человека. Из чего они состоят, каковы их структура и свойства, читайте в статье.
Значение белков определили еще в девятнадцатом веке. Ученые дали название этим веществам «протеины», что означает «первые, главные». Химические реакции, происходящие в белке, имеют важную особенность. Они составляют основу при создании новых клеток.
Из-за сложного строения молекул белка и большого количества выполняемых функций ученым очень сложно создать единую классификацию. Поэтому знания о белках классифицировали по нескольким признакам:
Это высокомолекулярные соединения органического состава. Из чего состоят белки? В их построении участвует двадцать видов остатков аминокислот, которые последовательно соединяются, образуя цепи большой длины. До научных исследований белком называли вещество яиц птиц, которое при нагревании свертывается, и образуется нерастворимая масса белого цвета.
Позже это название получили многие вещества растительного и животного происхождения, имеющие подобные свойства. Количество белков во всех живых организмах преобладает над другими соединениями. Их сухой вес составляет больше половины от всей массы белка.
Предположительно, в природе насчитывается до десятка миллиардов этих соединений индивидуального назначения. Для примера: бактерия кишечной палочки содержит три тысячи белков различных видов. К белкам относят ферменты, которые участвуют в химических превращениях, происходящих в клетках.
Белки – полимеры непериодического порядка. Из каких простых органических соединений состоят белки? Их мономерами являются двадцать видов аминокислот. В зависимости от возможности синтезироваться в организме аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми. Первые обладают способностью синтезироваться, а вторые – нет, более того, их присутствие в организме связано с поступлением пищи.
Из каких простых органических соединений состоят белки? По составу аминокислот различают полноценные и неполноценные белки. Первая группа характеризуется содержанием всех аминокислот, а вторая - отличается отсутствием каких-то из них.
Белки, содержащие только аминокислоты, называются простыми. Если, кроме аминокислот, присутствуют другие компоненты – сложными. В них могут быть металлы, углеводы, липиды, нуклеиновая кислота.
Из каких простых органических соединений состоят белки? Об их составе читайте ниже. Белки называют протеинами. По характерным свойствам разделяют на следующие группы:
Из каких простых органических соединений состоят белки? Они состоят из аминокислот разных видов, их в белке насчитывается двадцать.
Органические соединения (белки) выполняют ряд функций:
Это органические соединения природного происхождения, заряжающие организм энергией. Они нашли широкое распространение в природе. Их доля в растениях составляет семьдесят-восемьдесят процентов от общей массы всех сухих веществ, в животных организмах – только два. В состав углеводов входит карбонильная группа и небольшая часть гидроксильных. Эти соединения являются составной частью тканей и клеток в организме. Какие химические соединения называют углеводами? В состав углеводов входит кислород, водород, углерод. Хотя производные последнего вещества отличаются содержанием в них других элементов, азота, например.
Углеводы – продукт фотосинтеза. Без них невозможен биосинтез в растениях, так как они являются исходным веществом для этого процесса. Углеводы, являясь классом органических соединений, обладают большим разнообразием. Их роль имеет многоплановые аспекты.
Органические соединения имеют следующие функции:
fb.ru
Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.
Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.
Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).
Простые:
Протамин (protamine) - Низкомолекулярный (4-12 кД) основный ядерный белок. У многих животных протамин наряду с гистонамисодержится в сперматозоидах, а у некоторых (например, у рыб) полностью замещает гистоны. Присутствие протамина защищает ДНКот действия нуклеаз и придает хроматину компактную форму.
ГИСТОНЫ (от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинных молекул хромосомной ДНК в форму, удобную для пространств. разъединения отдельных хромосом и их перемещения в ходе деления клетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмахтранскрипции и репликации.
АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в составсыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока).
Глобулин (globulin) - Глобулины – семейство глобулярных белков, растворимых в растворах солей, кислот и щелочей (полипептидные цепи свернуты в сферические или эллипсоидные структуры – глобулы). Глобулины участвуют в иммунных реакциях (иммуноглобулины), в свертывании крови (протромбин, фибриноген) и т.п.
ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белкикодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатковглутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).
Сложные:
ГЛИКОПРОТЕИНЫ (гликопротеиды), соед., в молекулах к-рых остатки олиго- или полисахаридов ковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компонентысыворотки крови (иммуноглобулины, трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую принадлежность крови человека и животных, антигены мн. вирусов (гриппа, кори, энцефалита и др.), нек-рые гормоны, лектины, ферменты.
ИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно - апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л.мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белкамии липидами имеет важное биол. значение. Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. ворганизме. Среди своб. Л. (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиб. изучены Л.плазмы крови, к-рые классифицируют по их плотности.
studfile.net