Протеины это белки


Белки (протеины) | Кинезиолог

Здесь даны общие представления о белках. Подробнее о строении белков можно узнать на страничке Строение белков

Определение понятия

Белки (протеины, полипептиды) — это высокомолекулярные органические гетерополимеры (нерегулярные биополимеры), состоящие из цепочки остатков L-альфа-аминокислот, последовательно соединённых друг с другом пептидными связями.

Названию "белки", принятому в отечественной литературе, соответствует международный термин "протеины" (от греч. proteios — первый).

В живых организмах состав и последовательность аминокислотнах остатков в белках определяются генетическим кодом ДНК. При биосинтезе белков в большинстве случаев используется 20+1=21 стандартных аминокислот, которые называют "белковыми аминокислотами".

Классификация

Белки подразделяются на две группы:
1. Протеины (простые белки) - состоят только из аминокислот и при гидролизе почти не образуют других продуктов.
2. Протеиды (сложные белки) - состоят из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины
1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.
2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).
3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.
5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно образуют собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. Гистоны являются белковой основой хромосом.
6) Склеропротеины. Прочные и стойкие. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характерно высокое содержание серы. У животных выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин - белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка.

2. Протеиды
1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического азотистого основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Являются слабыми кислотами. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав яичного желтка.
3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.
4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Пример: гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.
5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в цитоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:
1) Фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти.
2) Глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Видеоресурсы:

www.youtube.com/watch?v=gjW_XE0nPgI&feature=related Строение и структура белка, лекция.

Видео: О белках доступно

 

 

kineziolog.su

Белки (протеины) - это... Что такое Белки (протеины)?

Белки, протеины, высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Именно Б. (ферменты и др.) осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Б. входят в состав сложных клеточных структур ‒ органелл. И хотя органеллы содержат также другие вещества (липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, неорганические компоненты), Б. особенно важны; они ‒ основные структурообразователи и играют ведущую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря соответствующей организации различного рода Б. биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратой энергии) переносят в клетку или из клетки определённые молекулы и ионы. В частности, транспорт катионов создаёт электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах ‒ мышечных волокнах и других ‒ комплексы специфических Б. осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу. Деятельность Б. во многом связана с разными небелковыми веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются Б. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о Б. как основе биологической формы движения материи (см. «Анти-Дюринг», 1966, с. 78). Молекулы Б. в структурном отношении бесконечно разнообразны ‒ жёсткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью (см. ниже Структура Б.). Всё это создаёт необозримые функциональные потенции; поэтому Б. и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Б. ‒ один из основных продуктов питания человека и животных (см. Белковые корма), они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов, гормонов и др. (см. Белковый обмен).

Изоэлектрическая точка различных Б. неодинакова: для альбумина плазмы крови она равна 4,7, для зеина кукурузы 6,2. Б. имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры Б. и реакции среды. В электрическом поле растворённые Б. движутся (электрофорез), причём направление и скорость движения неодинаковы для различных Б. Растворимость Б. варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни Б. легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.п. Из растворов Б. неодинаково осаждаются органическими веществами (например, спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и других свойствах используются при выделении индивидуальных Б. из тех сложных систем, в которых они встречаются в природе. После очистки многие Б. способны кристаллизоваться.

Структура Б. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый Б. характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах Б. аминокислоты соединены между собой пептидными связями (‒СО‒NH‒) в линейной последовательности (рис. 1), составляющей так называемую первичную структуру Б.

Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, в местах его расположения скреплены дисульфидными связями (‒S‒S‒). Между аминокислотами в Б., как правило, не существует иных химических связей, кроме пептидных и дисульфидных. Для каждого Б. не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи ‒ первичная структура ‒ строго индивидуальны; любое звено цепи ‒ вполне определённая аминокислота. Все многочисленные виды Б., существующие в природе, различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Индивидуальная первичная структура каждого Б. сохраняется в поколениях благодаря точной передаче соответствующей наследственной информации (см. ниже Биосинтез Б.). Для анализа первичной структуры Б. разработаны специальные методы. При переваривании определёнными ферментами, например трипсином, каждый Б. даёт свой набор фрагментов (пептидов). При соответствующем их разделении на листе бумаги получается «пептидная карта», которая, подобно отпечатку пальца, характерна для данного Б. Разделение на пептиды и определение строения каждого из них в отдельности ‒ основной путь расшифровки первичной структуры Б.

Кроме пептидных и дисульфидных связей, в молекуле Б. есть многочисленные связи с меньшей энергией взаимодействия, имеющие большое значение для внутренней организации и функции Б. Среди этих связей наиболее существенны так называемые гидрофобные связи, создаваемые неполярными боковыми группами аминокислот. Эти группы, лишённые сродства к воде, имеют тенденцию контактировать между собой внутри молекулы Б. Кроме того, в молекуле Б. имеются водородные связи, образуемые полярными группами, например ‒СО‒NH‒, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.

Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи Б. определяется его первичной структурой и условиями среды. При обычных условиях (температура не выше 40°С, нормальное давление и т.д.) Б. характеризуются внутримолекулярной упорядоченностью. «Хребет» полипептидной цепи

местами может закручиваться спиралью или образовывать полностью вытянутые отрезки (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Но в значительной части «хребта» геометрическая регулярность может отсутствовать. Полипептидная цепь в целом «упаковывается» и жестко фиксируется с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (третичная структура). В зависимости от укладки полипептидных цепей форма молекул Б. варьирует от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и своеобразна для каждого Б. В молекуле превалирует совершенная упорядоченность, распространяющаяся на положение отдельных атомов. Однако некоторые периферические участки могут быть закреплены менее жестко, а погруженные в растворитель гидрофильные боковые группы остаются вполне гибкими. Конформация некоторых Б., например лизоцима (рис. 2), раскрыта рентгеноструктурными исследованиями. Создание упорядоченной прочной конформации Б. определяется целыми системами взаимодействий, находящихся во взаимной зависимости. Смены конформации Б., вызываемые изменениями среды или реакциями, в которые Б. вступают, связаны с изменением ряда взаимодействий. Конформационные переходы охватывают молекулу Б. целиком или ограничиваются определёнными районами. При нагревании, резком подкислении среды и других сильных воздействиях происходит «плавление» молекулы Б. ‒ переход в состояние беспорядочного клубка. Это, как правило, влечёт за собой ряд других превращений, общий результат которых обозначают как денатурацию Б. (см. Биополимеры). При этом понижается растворимость Б., усиливается вязкость их растворов, теряются ферментативные и другие биологические свойства.

Каждый из бесчисленного множества существующих Б. имеет особую наследственно детерминированную первичную структуру, присущую только ему. Это обусловливает строго индивидуальную систему внутримолекулярных связей, т. е. уникальную конформацию Б. Поэтому каждый Б. характеризуется собственной «химической топографией» и своеобразными сочетаниями пространственно сближенных химических групп. Часть таких сочетаний служит функциональными центрами молекул Б. Благодаря структурному соответствию, напоминающему отношение ключа к замку (комплементарности), функциональные центры «узнают» и избирательно присоединяют вещества, на которые соответствующие Б. «установлены». Функциональные ‒ активные центры Б.-ферментов специфически присоединяют субстраты и активируют их, ускоряя и направляя химические превращения. При помощи особых центров взаимного связывания («контактных площадок») определённые Б. соединяются по нескольку вместе (структура 4-го порядка) или создают значительно более сложные системы (самосборка крупных белковых структур). Процессы самосборки существенны для морфогенеза.

Изучение структуры Б. даёт возможность переходить к их синтезу. В 1955 была выяснена структура инсулина, молекула которого состоит из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). Вслед за этим была раскрыта первичная структура гемоглобина, рибонуклеазы, трипсина и ряда других Б. (рис. 3). Путём химического синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов, затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец ‒ фермент рибонуклеазу. Правильность химической формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетические Б. не отличались от Б., продуцируемых организмом, ни по физико-химическим свойствам, ни по биологической активности. Установлена полностью или частично первичная структура свыше 200 Б.

фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

В. А. Белицер

.

Биосинтез Б. ‒ процесс образования Б. из аминокислот в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологическое значение, можно отнести к важнейшим достижениям науки 20 в. Биосинтез Б. идёт при помощи особых сложных механизмов, обеспечивающих упорядоченное воспроизведение специфических Б. уникальной структуры. Механизмы эти едины или весьма сходны для самых разнообразных клеток и организмов, в них принимают участие нуклеиновые кислоты, в особенности рибонуклеиновые кислоты (РНК). Этот процесс идёт с использованием энергии, накопленной в виде аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) (см. Биоэнергетика).

Биосинтез Б. происходит на особых рибонуклеопротеидных частицах ‒ рибосомах, состоящих из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белков. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезирующихся полипептидных цепочек обеспечивается соединением с рибосомами особой матричной, или информационной, рибонуклеиновой кислоты (и-РНК, или м-РНК), которая содержит информацию о специфическом строении Б., «закодированную» в виде последовательного расположения нуклеотидов, составляющих и-РНК. Эту информацию и-РНК получает от дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), хранящей и передающей её по наследству. Аминокислоты, прежде чем попасть в рибосомы, активируются, получая энергию от АТФ и образуя соединение с адениловой кислотой. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанный ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты ‒ аминоациладенилат.) Далее, остаток данной аминокислоты переносится на соответствующую транспортную рибонуклеиновую кислоту (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом (аминоациладенилатсинтетазой, или аминоацилт-РНК-синтетазой), специфическим для каждой аминокислоты. Определённой аминокислоте соответствуют одна или несколько специфичных для неё т-РНК. Все т-РНК сравнительно низкополимерны, содержат около 80 нуклеотидных остатков. Они построены по общему плану: в начале цепи находится 5-гуаниловая кислота, а в конце ‒ часто обменивающаяся группировка из двух остатков цитидиловой кислоты и аденозина, к которому и присоединяется остаток аминокислоты. Остаток аминокислоты, соединённый с т-РНК, далее переносится на рибосомы, где и происходит образование полипептидной цепочки Б. (рис. 4). Т. о., рибосомная стадия ‒ центральный этап биосинтеза Б. В процессе биосинтеза Б. рибосомы соединяются в цепочки при помощи и-РНК, образуя активные белоксинтезирующие структуры ‒полирибосомы, или полисомы.

и-РНК синтезируется на матрице ДНК. В уникальной последовательности нуклеотидов ДНК линейно «записана» генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепочках Б.

В новообразованной и-РНК получается нуклеотидная последовательность, соответствующая матричной ДНК, ‒ комплементарная последовательность, которая определяет первичную структуру синтезирующейся полипептидной цепочки. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определёнными группами из трёх нуклеотидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов, или кодонов, для которых теперь установлены состав и последовательность нуклеотидов (см. Генетический код).

В полисомах т-РНК, нагруженная аминокислотой, присоединяется к соответствующим кодонам и-РНК. Это присоединение совершается внутри рибосомы в силу взаимодействия комплементарных оснований: аденина с урацилом или тимином и гуанина с цитозином. При этом т-РНК присоединяется к кодону содержащимся в ней комплементарным триплетом, называемым антикодоном. По мере продвижения рибосомы по нуклеотидной цепочке и-РНК к соседним кодонам присоединяются новые молекулы т-РНК, нагруженные аминокислотами. Предыдущая т-РНК при этом освобождается, присоединяя свою аминокислоту карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты с образованием пептидной связи. Т. о., полипептидная цепочка растет по мере продвижения рибосомы по и-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, пройдя соответствующий участок и-РНК, комплементарный данному структурному гену (цистрону) ДНК.

Процесс биосинтеза Б. не исчерпывается образованием полипептидных цепочек, т. е. созданием первичной структуры Б. Далее происходит свёртывание цепочек в спирали, их «укладка» и взаимодействие, и образование вторичной, третичной и, иногда, четвертичной структуры. Однако возможно, что приведённая схема не исчерпывает всех путей биосинтеза Б.

Весьма важна проблема регуляции биосинтеза Б., определяющей включение или выключение синтеза тех или иных Б. под влиянием внутренних (в том числе дифференцировки клеток и тканей) или внешних импульсов и создающей условия для синтеза Б. в данной дифференцированной клетке.

Теоретическая и экспериментальная разработка проблемы биосинтеза Б. имеет не только важнейшее теоретическое, но и практическое значение, поскольку, открывая подходы к воздействию на этот процесс, она намечает пути лечения ряда заболеваний, а также влияния на продуктивность многих сельскохозяйственных растений и животных.

В связи с важным значением Б. разрабатываются новые методы получения Б. и аминокислот путём промышленного микробиологического синтеза, т. е. выращиванием микробов (например, дрожжей и др.) на дешёвом сырье (например, нефти, газе и др.).

И. Б. Збарский.

Лит.:

Волькенштейн М. В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3‒5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина, М., 1965; Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7‒27, 94‒106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.

Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.

dic.academic.ru

В чём разница между протеином и белком???

это одно и тоже

белок--по-русски, протеин--по-английски. вот и вся разница

Протеином называется совокупность аминокислот без определённой функции, а белок - это пртеин сформированный и выполняющий функцию, например - лейцил-фенилаланил-серин - это протеин, а инсулин - это уже белок, так как выполняет функцию гормона.

Протеин представляет собой порошковую форму концентрата высококачественного белка, который, в свою очередь, необходим для формирования мышечной массы и восстановления спортсмена после интенсивной тренировки. Без протеина не может выжить ни один профессиональный спортсмен, независимо от того, представлено вещество в натуральной форме или в форме порошка. Именно протеиновая диета позволяет потерять набранную жировую прослойку, не нанося ущерб при этом самим наращенным мышцам, что очень важно при увеличении объема ваших мышц. Протеины – это главный материал для синтеза нового белка. Прием протеина позволяет уплотняться как белковой внутриклеточной структуре, так и самой мышечной клетке. Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. В ПРИНЦИПЕ НИКАКОЙ РАЗНИЦЫ!))

Протеин, каротин и т. д. белки вобщем

Протеин тот же белок, ток он в сухом виде, а животный белок в яйцах, молоке, мясе и. д

белок делится на простой (протеин -из аминокислот только) и сложный (протеиды -амины плюс дополнительные вещ-ва) это как дуб-дерево. но дерево-не есть только дуб

touch.otvet.mail.ru

Лучший протеин для набора мышечной массы и похудения, виды белка

Начинающие бодибилдеры довольно часто, желая побыстрее нарастить мышечную массу, не уделяют пристального внимания подбору протеинового коктейля, приобретая первый попавшийся, не задумываясь над тем, что каждый вид белковой добавки имеет свое назначение. Подбирать протеин следует с учетом поставленных атлетом целей и задач.

Чтобы добиться успеха в каком-либо виде спорта, недостаточно одних только регулярных тренировок, нужно еще и придерживаться особого режима питания. Употребление протеина в рамках диетического спортивного питания требуется в следующих спортивных дисциплинах:

  • фитнесе;
  • бодибилдинге;
  • пауэрлифтинге;
  • любом виде спорте, направленном на рост мускулатуры и развитие силы.

Различают множество видов протеиновых добавок. Одни идеально подходят тем, кто желает похудеть, другие, наоборот, способствуют приросту мышечной массы. Следовательно, неправильный выбор способен привести к противоположному от желаемого результату.

Протеин и его значение

В спортивном питании протеином называют белок, из которого состоят практически все ткани тела. При расщеплении белка, которое происходит в организме, высвобождается энергия.

Существует две группы протеина — независимые аминокислоты, которые являются жизненно необходимыми, и взаимозаменяемые кислоты. Белки из первой группы содержатся в печени, рыбе, мясе, молочных продуктах, а из второй — в различных видах злаковых культур.

Чтобы организм нормально функционировал, суточное потребление протеина на каждый килограмм собственного веса человека должен быть не менее 1,5 грамм. Идеальным соотношением является 2 грамма.

Разновидности протеина

Выпускаемые производителями спортивного питания белковые добавки имеют органическое, а не химическое происхождение. Их получают из натуральных продуктов, когда все лишние вещества и компоненты, присутствующие в них, удаляются и бывают нескольких видов:

Изолят

Протеин в чистейшем виде, количество примесей в котором минимально. Он легко усваивается организмом. Этот препарат среди сывороточных протеинов самый дорогой. Его принимают после тренировок с целью восстановления энергетического запаса и приведения мышц в тонус.

Концентрат

Содержащийся в нем белок не подвергается такой глубокой очистке. Соотношение примесей в нем может составлять от двадцати и до шестидесяти процентов от общей массы продукта.

Гидролизат

Препарат не просто проходит очистку, а частично ферментирован. Его главной особенностью является моментальная усвояемость. Это достигается за счет того, что каждое вещество имеет форму пептида. Уменьшенная нагрузка на организм приводит к тому, что количество ферментов, отвечающих за процесс расщепления белка, в результате которого вырабатывается энергия, снижается. Это относится к существенному минусу этой категории белка.

Виды протеиновых добавок

Протеин получают из различных веществ. В зависимости от донора, различают следующие группы препаратов:

Яичный

Ценнейший белок, выступающий в качестве эталона для оценки полезности и эффективности остальных видов. В организме он усваивается практически полностью, то есть почти стопроцентно.

Изолят сывороточного протеина

Ценнейшая добавка, содержащая максимальную концентрацию BCAA аминокислот, имеющая самую высокую скорость расщепления. Благодаря этому, препарат мгновенно восстанавливает состояние мышц и запас энергии. Это делает его идеальным для приема в утренние часы, когда организм еще полностью не отошел ото сна, и после тренировок.

Казеиновый

Имеет сложную структуру. Его получают в результате задействования особого фермента, который приводит к створаживанию молока. Он обладает особым строением и, попадая в организм, преобразуется в сырную массу, которая усваивается продолжительное время. Постепенное расщепление казеинового протеина позволяет получать организму энергию длительный период. Употреблять его можно как ночью, так и тогда, когда нужна энергетическая подпитка в течение какого-то времени.

Соевый

Уникальный кислотный состав этого вида белка благоприятно влияет на концентрацию уровня холестерина. Он относится к категории добавок, способствующих эффективному похудению. Его, как правило, употребляют люди, страдающие от избыточного веса, а также атлеты с индивидуальной непереносимостью лактозы. Недостатком этого получаемого из сои протеина является то, что он может спровоцировать нарушения в работе желудочно-кишечного тракта. Принимая его, требуется соблюдать строгую дозировку.

Коллагеновый

Благодаря аминокислотному составу, он укрепляет связки, суставы, кожу, соединительные ткани. Добавка употребляется в качестве дополнения к другим основным препаратам.

Молочный

Состоит из смеси казеинового и сывороточного протеина, которые, как правило, взяты в пропорциях 20 на 80 процентов, и небольшого количества молочных углеводов.

Каждый из перечисленных типов протеина может покупаться отдельно. Производители спортпитания предлагают комплексные добавки, в состав которых входят два протеина либо больше.

Общие рекомендации по употреблению

Не существует добавок, которые на сто процентов состоят из протеина. Его концентрация варьируется в пределах 50-90%. Есть отдельные препараты, протеин в которых составляет 95% от общей массы смеси. И чтобы рассчитать дозировку, ввести препарат в привычный рацион, следует учитывать этот факт, знать то, как его правильно принимать.

Добавку разводят соком либо водой. Количество жидкости при этом не играет никакой роли. Единственное правило, которое следует помнить, готовя протеиновую смесь, является то, что нельзя использовать кипяток. Иначе белок может просто свернуться, то есть стать непригодным к употреблению.

Принимать суточную норму протеиновой добавки с целью набора дополнительной мышечной массы нужно за два приема. Первый раз смесь пьют утром, а второй раз — после тренировки либо перед вечерним приемом пищи, если это день отдыха. Количество потребляемого протеина может быть поделено и на большее число приемов. Главное, нельзя пить всю смесь за один раз. Иначе велика вероятность того, что желудочно-кишечный тракт не справится с таким количеством белка, часть которого не будет усвоена.

Когда белковую смесь употребляют с целью похудения, ею замещают часть обычного рациона, но не совмещают с привычными приемами пищи. Добавку используют вместо перекусов, завтрака либо ужина. Этот подход позволяет восполнять норму белка, требуемую для полноценного функционирования организма, но уменьшить калорийность привычного рациона. Это, положительно отразится на весе в сторону уменьшения.

Зачем нужен протеин не спортсменам?

Употребление протеиновых смесей не имеет возрастных ограничений. Его получают исключительно из пищевого сырья. Он хорошо усваивается и физиологически совместим с организмом. Высокая потребность в нем обусловлена образом жизни, который ведет современный человек.

Стрессы, гиподинамия, кратковременные физические нагрузки способствовали снижению потребности в углеводах и жирах. Однако, учитывая жизненную важность белка, участвующего в процессе снабжения организма энергией, количество требуемого протеина осталось неизменным.

Подобная ситуация не нашла отражение в пищевой промышленности. Предлагаемая в обилие пища быстрого приготовления содержит повышенную концентрацию жиров с углеводами, но в ней практически отсутствуют белки. Результатом этого становится белковое голодание, противостоять которому и призваны протеиновые коктейли.

Возможный вред от употребления протеина

Противопоказанием к использованию добавки является индивидуальная непереносимость к белку либо другому веществу, входящему в состав смеси. На фоне дисбактериоза или недостатка расщепляющих белок ферментов может возникнуть несварение желудка. Если наблюдается подобная ситуация, следует уменьшить дозировку смеси либо начать прием ферментов. Подобное может произойти даже тогда, когда атлет приобретает лучшую добавку.

Белок не может нанести внутренним органам никакого вреда, но может привести к обострению существующих болезней почек. Чтобы устранить подобное последствие, достаточно исключить из своего рациона добавку. Это позволит организму вернуться в исходное состояние.

builderbody.ru

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

  1. альбумины;

  2. глобулины;

  3. протамины;

  4. гистоны;

  5. проламины;

  6. глютелины;

  7. протеиноиды

Альбумины

Альбумины широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 5070 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н1и Н2 богаты лизином, гистоны Н3- аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелинырастительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины - белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α - кератинах три α - спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β - кератинов является фиброин шёлка.

Эластинбелок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

studfile.net


Смотрите также

Календарь мероприятий

Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

Новости

Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...