Валин структурная формула


Аминокислота Валин: структурная формула, инструкция по применению

Закрыть
  • Болезни
    • Инфекционные и паразитарные болезни
    • Новообразования
    • Болезни крови и кроветворных органов
    • Болезни эндокринной системы
    • Психические расстройства
    • Болезни нервной системы
    • Болезни глаза
    • Болезни уха
    • Болезни системы кровообращения
    • Болезни органов дыхания
    • Болезни органов пищеварения
    • Болезни кожи
    • Болезни костно-мышечной системы
    • Болезни мочеполовой системы
    • Беременность и роды
    • Болезни плода и новорожденного
    • Врожденные аномалии (пороки развития)
    • Травмы и отравления
  • Симптомы
    • Системы кровообращения и дыхания
    • Система пищеварения и брюшная полость
    • Кожа и подкожная клетчатка
    • Нервная и костно-мышечная системы
    • Мочевая система
    • Восприятие и поведение
    • Речь и голос
    • Общие симптомы и признаки
    • Отклонения от нормы
  • Диеты
    • Снижение веса
    • Лечебные
    • Быстрые
    • Для красоты и здоровья
    • Разгрузочные дни
    • От профессионалов
    • Монодиеты
    • Звездные
    • На кашах
    • Овощные
    • Детокс-диеты
    • Фруктовые
    • Модные
    • Для мужчин
    • Набор веса
    • Вегетарианство
    • Национальные
  • Лекарства
    • Антибиотики
    • Антисептики
    • Биологически активные добавки
    • Витамины
    • Гинекологические
    • Гормональные
    • Дерматологические
    • Диабетические
    • Для глаз
    • Для крови
    • Для нервной системы
    • Для печени
    • Для повышения потенции
    • Для полости рта
    • Для похудения
    • Для суставов
    • Для ушей
    • Желудочно-кишечные
    • Кардиологические
    • Контрацептивы
    • Мочегонные
    • Обезболивающие
    • От аллергии
    • От кашля
    • От насморка
    • Повышение иммунитета
    • Противовирусные
    • Противогрибковые
    • Противомикробные
    • Противоопухолевые
    • Противопаразитарные
    • Противопростудные
    • Сердечно-сосудистые
    • Урологические
    • Другие лекарства
    ДЕЙСТВУЮЩИЕ ВЕЩЕСТВА
  • Врачи
  • Клиники
  • Справочник
    • Аллергология
    • Анализы и диагностика
    • Беременность
    • Витамины
    • Вредные привычки
    • Геронтология (Старение)
    • Дерматология
    • Дети
    • Женское здоровье
    • Инфекция
    • Контрацепция
    • Косметология
    • Народная медицина
    • Обзоры заболеваний
    • Обзоры лекарств
    • Ортопедия и травматология
    • Питание
    • Пластическая хирургия
    • Процедуры и операции
    • Психология
    • Роды и послеродовый период
    • Сексология
    • Стоматология
    • Травы и продукты
    • Трихология
    • Другие статьи
  • Словарь терминов
    • [А] Абазия .. Ацидоз
    • [Б] Базофилы .. Богатая тромбоцитами плазма
    • [В] Вазектомия .. Выкидыш
    • [Г] Галлюциногены .. Грязи лечебные
    • [Д] Дарсонвализация .. Дофамин
    • [Ж] Железы .. Жиры
    • [З] Заместительная гормональная терапия
    • [И] Игольный тест .. Искусственная кома
    • [К] Каверна .. Кумарин
    • [Л] Лапароскоп .. Лучевая терапия
    • [М] Магнитотерапия .. Мутация
    • [Н] Наркоз .. Нистагм
    • [О] Общий анализ крови .. Отек
    • [П] Паллиативная помощь .. Пульс
    • [Р] Реабилитация .. Родинка (невус)
    • [С] Секретин .. Сыворотка крови
    • [Т] Таламус .. Тучные клетки
    • [У] Урсоловая кислота
    • [Ф] Фагоциты .. Фитотерапия
    • [Х] Химиотерапия .. Хоспис
    • [Ц] Цветовой показатель крови .. Цианоз
    • [Ш] Штамм
    • [Э] Эвтаназия .. Эстрогены
    • [Я] Яд .. Язва желудка
MEDSIDE

medside.ru

Валин | Химия онлайн

Валин – одна из незаменимых для человека аминокислот.

Валин – это гидрофобная аминокислота и относится к неполярным аминокислотам.

Валин – одна из 20 протеиногенных аминокислот, входит в состав практически всех известных белков.

Валин — 2-амино-3-метилбутановая или α-амино-изовалериановая кислота.

Валин (Вал, Val, V) — алифатическая α-аминокислота HO2CCH (NH2) CH (CH3)2, названа в честь растения валерианы.

Валин впервые выделен Э. Фишером в 1901 году из казеина.

Суточная потребность

Для обычного человека суточная норма валина составляет, в среднем, 3-4 грамма в сутки.

Физические свойства

Валин – твердое кристаллическое вещество, хорошо растворяется в воде, в спирте и эфире практически не растворим. Температура плавления валина 3150С.

Основные функции валина

Рост и синтез тканей тела, энергия мышечных клеток, мышечная координация, азотный обмен, защита миелиновой оболочки нервов, регулирование нервных процессов, стабилизация гормонального фона, образование и запасание гликогена, синтез протеина.

Метаболизм

Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. В случае отрицательного азотистого баланса, чтобы произвести энергию организм вынужден разрушать функционирующие ткани и скелетные мышцы. Чаще всего это не представляет большой угрозы, так как во взрослом организме содержание белка относительно постоянно и окисляется столько аминокислот, сколько получает человек из питания.

Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии.

Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам.

Биологическая роль

Валин встречается во всех организмах в свободном виде и присутствует в составе белков, содержится в мышечной ткани и в нервной системе.

Валин один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела.

Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.

При недостатке углеводов в организме валин через щевелевоуксусную кислоту и фосфоэнолпировиноградную кислоту превращается в глюкозу (глюконеогенеэ) или гликоген.

Валин также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме. Отсутствие валина в пище делает сѐ неполноценной по белку и приводит к отрицательному азотистому балансу.

Служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты (витамин B5) и пенициллина.

Содержание Валина в белке обычно колеблется до 7-8% (сывороточный альбумин человека, казеин молока), в некоторых случаях – 13-14% (эластин соединительных тканей).

Природные источники

Основной источник валина – животные продукты. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков (особенно много в альбуминах, казеине, белках соединительной ткани).

Из рыбы наиболее богаты этим веществом тунец, корюшка, сельдь, красная и черная икра.

Содержится валин и в мясе – свинине, говядине и телятине, а также в мясе лося и кабана. Есть эта аминокислота в яйцах (желтке) и самой птице – курице, утке, страусе, фазане.

Молочные продукты – еще один доступный источник валина: молоко (как обычное, так и обезжиренное), различные сорта мягких и твердых сыров.

Из продуктов растительного происхождения: семечки, орехи и бобовые культуры – грецкий орех, арахис, фисташки, семена арбуза, семена подсолнечника, соя.

Богаты валином какао-порошок, чечевица, кукурузная мука, рис, горох и сушеная петрушка.

Недостаток валина действует угнетающе на нервную систему человека. У людей, страдающих от нехватки этой аминокислоты, может возникнуть раздражение, быстрая утомляемость, депрессия, множественный склероз. У людей, борющихся с вредными привычками – курением, наркоманией, алкоголизмом, вследствие нехватки валина может произойти срыв.

Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.

Области применения

Используется для лечения болезненных пристрастий и вызванной ими аминокислотной недостаточности, наркоманий.

Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам и компонентом для парентерального белкового питания.

Используется валин и для лечения депрессии, так как действует в качестве несильного стимулирующего соединения. Помогает предотвратить неврологические заболевания и лечить множественный склероз, так как защищает миелиновую оболочку, окружающую нервные волокна в головном и спинном мозге.

Валин рекомендуют применять в программах по наращиванию мышц и в обычных многокомпонентных комплексах как вспомогательное средство для метаболизма протеинов.

Валин, лейцин и изолейцин требуется при следующих состояниях и заболеваниях: интенсивные физические тренировки, стрессы, реабилитация после операций, СПИД, онкологические заболевания, дефицит белковой пищи и др.

БАДы

Валин применяется в виде пищевых добавок вместе с другими разветвленными аминокислотами ( лейцин, изолейцин).

ВСАА– это комплекс из трѐх аминокислот с разветвлѐнной цепью – валин, лейцин и изолейцин. Они являются важными компонентами белков. В отличие от других аминокислот они не синтезируются организмом, а потому их надо обязательно получать с пищей.

Эти три аминокислоты объединены в один комплекс, потому что они действуют совместно и «помогают» друг другу в работе.

ВСАА выделяют энергию непосредственно в мышечных волокнах, выполняя, главным образом, функцию мышечного «топлива», действующего в течение всего времени применения.

Прием БАДов, содержащие BCAA (валин, изолейцин, лейцин) оказывает укрепляющее действие на мускулатуру и показан при восстановлении тканей в случае заболеваний печени и желчного пузыря.

Прием полных аминокислотных комплексов после интенсивных тренировок имеет большое значение для эффективного восстановления истощенной мышечной ткани.

Напряженная мышечная деятельность, типа бодибилдинга и других силовых и скоростно-силовых видов спорта, влечет за собой износ и разрушение части сократительных белков. В процессе восстановления эти структуры восполняют пластический материал, из которого они состоят.

Аминокислоты с разветвленными цепями представляют собой особую ценность в периоды восстановления. Поэтому для эффективного тренинга следует регулярно употреблять ВСАА в спортивном рационе – они играют серьезную роль в наборе чистой массы и защите мускулов.

Усвоение свободных аминокислот не требует дополнительной энергии и не тормозит восстановление энергозапасов в мышечных клетках.

Аминокислоты

Классификация аминокислот

himija-online.ru

незаменимая аминокислота, энергия для мышц

Валин – незаменимая аминокислота с разветвленной цепью углеродных последовательностей. Одна из трех аминокислот с похожей структурной формулой. Ее собратьями являются лейцин и изолейцин. Все три аминокислоты входят в группу аминокислот с разветвленной цепью или ВСАА (БЦА) от английского Вranched-Сhain Аmino Аcids. Эти три аминокислоты – неразлучные друзья и употреблять их следует вместе, ибо они вместе выполняют свои функции в организме.

Прочитайте статью до конца и вы узнаете:

  1. какие функции в организме выполняет валин,
  2. почему валин необходим для наращивания мускулатуры,
  3. в каких продуктах питания содержится валин,
  4. суточная потребность в валине
  5. состояния, при которых увеличивается потребность в валине
  6. симптомы избыточного поступления валина

С вами Галина Батуро и аминокислота валин

Валин — незаменимая протеиногенная аминокислота с разветвленным алифатическим радикалом. Что значат эти страшные слова? Аминокислота — это класс органических, т.е. вырабатывающихся живыми организмами, соединений, в которых присутствует аминная голова Nh3  и карбоксильный хвост COOH, придающий соединению кислотные свойства. Подробнее о классах аминокислот читайте здесь: Строение аминокислот: структурные формулы и классификации. 

Валин: структурная формула

Алифатический радикал — это углеводородная цепочка, присоединенная к той же углеродине, к какой присоединена аминная голова и карбоксильный хвост. Улеродный скелет валина на одну углеродину больше по сравнению с аланином, но ко второму атому углерода (в β-положении) прилепилась не одна углеродная последовательность, а две, т.е. аминокислота с одного конца как бы раздвоилась, за что и получила название аминокислота с разветвленной цепью.

Будучи протеиногенной аминокислотой, валин входит в состав белков организма.

Как и другие аминокислоты (кроме глицина), валин существует в двух оптических стереоизомерах: левом (L) и правом (D). В природных белках встречается только L-валин, D-валин образуется в результате химического синтеза и является балластной аминокислотой, нагружающей печень.

Метаболизм валина

Валин – это незаменимая аминокислота. Организм не синтезирует данное соединение, и оно должно поступать извне с продуктами питания.

Аминокислоты с разветвленной цепью (валин, лейцин, изолейцин) составляют около 45% от содержания всех незаменимых аминокислот в тканях. Разветвленные аминокислоты предупреждают распад белков в той же степени, как и введение полного набора аминокислот.

Попадая в желудочно-кишечный тракт, валин поступает в печень. В печени отсутствуют ферменты для метаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Она задерживает другие аминокислоты для биохимических превращений, а разветвленным, в т.ч. валину дает зеленый свет для поступления в общий кровоток. В результате происходит разделение аминокислот пищевого белка, и в мышцы отправляется преимущественно смесь аминокислот с разветвленной цепью, все те же три друга – валин, лейцин, изолейцин. Именно  там они вступают в реакции переноса аминогрупп, обеспечивая мышцы энергией.

Формирование фонда свободных аминокислот с разветвленной цепью в печени зависит от содержания таурина, который регулирует превращение аминокислот в глюкозу.

В мышцах разветвленные аминокислоты включаются в синтез мышечного белка, формируя резерв, из которого они могут быть мобилизованы во время физической нагрузки. Во время работы мышечный белок распадается, и разветвленные аминокислоты вступают в цепь биохимических превращений, конечным продуктом которых является глюкоза, обеспечивающая работу энергией. Надо сказать, что все время работы внутримышечный фонд свободных аминокислот остается постоянным, но после нагрузки он возрастает, т.е. существует определенная инерция биохимического конвейера.

Потребность в валине составляет  3 — 4 г. в сутки.

Минимальная суточная потребность для взрослого человека: 14 мг. на 1 кг. массы тела, для детей — 110 мг. на 1 кг. массы тела. Не следует ориентироваться на минимальную суточную потребность, она не физиологична, обеспечивая выживание, но не полноценную жизнь.

Свойства валина

  • Структурная
  • Энергетическая
  • Иммуногенная
  • Регуляторная

Структурная функция валина

Валин входит в состав практически всех белков, придавая им гидрофобные свойства, т.е. белок отталкивает от себя воду, повисая в водной среде автономной капелькой-глобулей. Особенно много данной аминокислоты в альбумине, казеине, белках соединительной ткани,  накапливается он и в мышцах. Содержание валина в белке колеблется от 4,1% (мышечная ткань лошади) до 7-8% (сывороточный альбумин человека, казеин молока) и до 13-14% (эластин соединительной ткани).

Валин — один из главных компонентов в синтезе мышечных белков и тканей человеческого тела. Он необходим для роста и развития всех тканей, восстановления повреждений тканевых белков, поддержания нормального уровня азотистого обмена в организме.  Валин в смеси с другими разветвленными аминокислотами используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам, а также как парентеральное питание при уходе за тяжелыми больными.

Валин является предшественником витамина Б3 (пантотеновой кислоты).

Он защищает миелиновую оболочку – изолятор нервного волокна в головном и спинном мозге, разрушение которой вызывает неврологические заболевания, из которых самое грозное — рассеянный склероз.

Энергетическая функция валина

Валин – глюкогенная аминокислота, которая в процессе метаболизма превращается в сукцинилКоА, а затем включается в цикл Кребса, с выходом энергии для работы мышц.  В превращении участвуют ферменты-дегидрогеназы, НАД, витамины В7 (биотин) и В12.

Вместе со своими разветвленными братьями – лейцином и изолейцином – он обеспечивает энергией работу мышц, за что полюбился бодибилгерам. При физической нагрузке аминокислоты с разветвленной цепью, и валин в частности, являются основным источником аминного азота в скелетной мышце. Значительная их часть высвобождается при распаде мышечных белков, что требует увеличение потребления данных аминокислот с пищей. Прием коммерческих препаратов аминокислот с разветвленной цепью в этих условиях является оправданным, т.к. он компенсирует нагрузочный распад мышечных белков.

 Иммуногенная функция валина

Валин обеспечивает энергией выработку иммунокомпетентных клеток. Превращаясь в сукцинилКоА, он вступает в энергетический конвейер дыхательной цепи, давая на выходе энергию в виде молекул АТФ. Наибольшее влияние данная аминокислота оказывает на клеточный иммунитет, как наиболее энергоемкий.

Регуляторная функция валина

Валин участвует в регулировании работы гипофиза: железы головного мозга, настраивающей гормональный оркестр организма. Он стимулирует выработку гормона роста, который поддерживает синтез белка в противовес его распаду.

При алкоголизме и наркомании выявлены характерные нарушения баланса аминокислот, в т.ч. с разветвленной цепью, среди которых важная роль принадлежит валину. При эмоциональных нарушениях, связанных с зависимостями, клеткам головного мозга требуется больше энергии, которую они получают, утилизируя аминокислоты с разветвленной цепью, в частности, валин. Активизируется распад белков в зонах мозга, отвечающих на регуляцию эмоций и общий тонус организма, что приводит к нарушению функциональной активности этих зон и увеличению чувства подавленности и раздражительности.

Валин влияет на выработку гормона радости – серотонина. Дефицит валина провоцирует депрессию, и, наоборот, при балансе аминокислот настроение повышается, человек испытывает прилив бодрости и подъем общего жизненного тонуса, поэтому валин применяют для лечения депрессий. Валин и триптофан являются конкурентами за транспорт при преодолении гематоэнцефалического барьера. Избыток валина тормозит накопление триптофана в головном мозге и при передозировке может приводить к нарушению мозговых функций вплоть до галлюцинаций.

При алкогольной энцефалопатии (нарушении мозговой функции) из-за плохой работы печени, отравленной алкоголем, в крови повышается концентрация ароматических аминокислот (триптофан, фенилаланин) и уменьшается количество аминокислот с разветвленной цепью (валин, лейцин, изолейцин). В результате конкуренции за транспорт, переносящий аминокислоты через гематоэнцефалический барьер, концентрация валина в головном мозге уменьшается, а триптофана возрастает. Ни к чему хорошему это не приводит, ибо  отсутствие разветвленных аминокислот лишает мозг энергии для выработки нейромедиаторов. Энергетически-дефицитный мозг погружается в депрессию и начинает работать через пень-колоду, что внешне выражается в ослаблении умственных параметров.

Аминокислоту валин используют для лечения наркотической и алкогольной зависимостей, ибо алкоголизм и наркомания приводит к выраженной аминокислотной недостаточности. Дополнительное потребление валина позволяет предотвратить срывы, продляет ремиссию.

Валин улучшает мышечную координацию, понижает чувствительность к боли. Он улучшает приспосабливаемость к жаре и холоду. Будучи глюкогенной аминокислотой, он подавляет аппетит, уменьшает тягу к сладкому через регуляцию уровня сахара в крови.

Источники валина

Наибольшее количество  валина содержится в яйцах, сыре и других молочных продуктах, мясе, рыбе, особенно лососевых,  кальмарах.  Из растительных продуктов валин в пристойных концентрациях можно получить из орехов, особенно грецких, фисташек, красной фасоли, тыквенных и подсолнечных семечек, морской капусты.

В процессе приготовление содержание валина в продуктах изменяется: в мясе, курице, рыбе его становится больше при тушении или отваривании, чем в сыром продукте или после обжарки. В яйцах, напротив, при жарке количество валина увеличивается по сравнению с сырым или вареным продуктом.

Для хорошего усвоения валина необходимо присутствие  других аминокислот с разветвленной цепью – лейцина и изолейцина в соотношении валин : лейцин : изолейцин =  1 : 1 : 2. В коммерческих препаратах этот баланс выдержан.

Отсутствие валина в пище делает ее неполноценной и приводит к отрицательному азотистому балансу, т.е. организм будет расщеплять собственные белки и выводить азот. Долго такое состояние продлиться не может, ибо приводит к истощению и смерти.

Валин хорошо сочетается с медленными углеводами (крупы, хлеб грубого помола) и полиненасыщенными жирными кислотами (рыбий жир, льняное масло).

Валин в продуктах питания

Руководствуясь таблицей, можно подсчитать, сколько продукта необходимо съесть в сутки, чтобы получить необходимую для жизни аминокислоту.

Так, сына Пармезана достаточно всего 100 г, яиц придется скушать 2 штуки, а молока выпить чуть не 1,5 литра. Впрочем, можно обойтись 150 г. говядины, 140 г. индейки или свиной вырезки. Если вы вегетарианец, то вам придется слузгать стакан очищенных тыквенных семечек или  скушать 400 г. отварной сои (что маловероятно) или больше полкило гороховой каши (что совсем невероятно), грецких орехов потребуется полкило, остальные продукты можно не считать, потому что съесть необходимое количество не в  человеческих силах. Я ни к чему не призываю, я лишь показываю на примере, чем грозит вегетарианская диета.

Недостаток валина

Недостаток валина в организме может быть как абсолютным, при недостаточном поступлении аминокислоты с продуктами питания, так и относительным, когда увеличивается потребность в этой аминокислоте в связи с физиологическими или патологическими процессами в организме.

При вегетарианской диете очень трудно соблюдать белковый баланс: если бездумно налегать на одни овощи и фрукты, очень легко получить проблемы, связанные с недостатком аминокислот, в первую очередь незаменимых. Дефицит валина может возникнуть и при недостаточном всасывании его в желудочно-кишечном тракте в связи с заболеваниями органов пищеварения.

Потребность в валине увеличивается в связи со следующими состояниями:

  1. Спортивные тренировки, особенно связанные с выработкой силы и выносливости
  2. Стресс, как психологический, так и физиологический: травмы, ожоги, перенесенные операции, кровопотеря и др.
  3. Патологические зависимости: пристрастие к алкоголю, наркотикам, в т.ч. никотину, и просто тяга к сладкому и желание жрать все без разбору.
  4. Заболевания центральной нервной системы: рассеянный склероз, депрессия
  5. Острые инфекционные заболевания: ОРВИ, пневмонии и др.

Недостаток валина действует угнетающе на нервную систему. У людей, страдающих от дефицита этой аминокислоты, могут возникнуть быстрая утомляемость, раздражительность, депрессия. Люди, борющихся с алкогольной или наркотической зависимостью, при  дефиците валина могут  вернуться к пагубному пристрастию.

Применение валина

Валин применяется в качестве пищевой добавки в составе BCAA (аминокислоты с разветвленной цепью). Это смесь аминокислот валина, лейцина и изолейцина в физиологической пропорции 1 : 1 : 2. ВСАА выделяют энергию непосредственно в мышечных волокнах, выполняя функцию мышечного топлива.  Они применяются:

  1. Для повышения результативности тренировок, особенно в бодибилдинге и тяжелой атлетике.
  2. Лечение депрессий, бессонницы, мигрени, восстановление положительного эмоционального фона, в комплексном лечении рассеянного склероза
  3. Лечение патологических зависимостей: табакокурения, алкоголизма, наркомании
  4. Контроль аппетита, устранение тяги к сладкому, контроль веса, увеличение обмена веществ для сжигания жира и наращивания мышечной массы
  5. В комплексном лечении шока, при ожогах, травмах, операциях, чрезмерной кровопотере
  6. Стимуляция иммунитета в период сезонного подъема простудных заболеваний

Валин рекомендуют применять в программах по наращиванию мышц. Прием БАДов, содержащих валин оказывает укрепляющее действие на мускулатуру и показан для восстановления мышечных волокон после интенсивных тренировок. Напряженная мышечная деятельность в ходе занятий пауэлифтингом, бодибилдингом и других силовых и скоростно-силовых видов спорта, влечет за собой разрушение части сократительных белков мышц (актина и миозина). В процессе восстановления валин восполняет мышечные структуры, и в этих условиях важно достаточное количества валина в организме. Поэтому для эффективного тренинга, наращивания мышечной массы следует регулярно принимать ВСАА в спортивном рационе. Это помогает наиболее полно использовать потенциал повышенного гормонального фона, возникающего в процессе тренировки, ускорить рост мышечной массы и силы.

Усвоение свободных аминокислот ВСАА не требует дополнительной энергии и не тормозит восстановление энергозапасов в мышечных клетках.

Избыток валина

Потребление валина в слишком высоких дозах не безразлично для организма, поэтому не следует превышать рекомендуемые суточные дозировки — более 4 г. В лучшем случае передоз проявляется в парестезиях: чувство онемение конечностей, ползания мурашек, возможны аллергические реакции, дерматиты, расстройство пищеварения, повышенная тревожность. Регулярные передозировки могут привести к сгущению крови, вызвать дисфункцию печени и почек, увеличить уровень аммиака в организме, что проявляется в тошноте и рвоте.  При сильном избытке валина возникает озноб, учащенное сердцебиение, страхи вплоть до галлюцинаций.

Заключение

Валин ускоряет синтез белка, способствует наращиванию мышечной массы, улучшает координацию движений, повышает выносливость. Он улучшает работу мозга, увеличивает работоспособность, борется с депрессией, способствует поддержанию хорошего настроения. Помогает преодолеть патологические зависимости: снижает тягу к алкоголю, наркотикам, сладостям, убирает негативный фон при отказе от продуктов, к которым имеется зависимость, подавляет чрезмерный аппетит. Способствует заживлению ран, восстанавливает эластин и коллаген в коже, что имеет значение при кожных заболеваниях, таких как дерматит или экзема. Усиливает Т-клеточный иммунитет, что немаловажно при вирусных и бактериальных инфекциях.

Валин необходим, чтобы хорошо себя чувствовать и красиво выглядеть.

Понравилась статья? Делитесь информацией в соц. сетях, оставляйте комментарии. С вами была я, Галина Батуро.

zaryad-zhizni.ru

Валин поможет быстро восстановиться после травм | ФИТНЕС | ЗДОРОВЬЕ | СПОРТИВНОЕ ПИТАНИЕ | ВИТАМИНЫ | ТРЕНИРОВКИ | НОВОСТИ

ФИТНЕС | ЗДОРОВЬЕ | СПОРТИВНОЕ ПИТАНИЕ | ВИТАМИНЫ | ТРЕНИРОВКИ | НОВОСТИ | СПОРТ

Новости: спортивное питание, витамины, фитнес, тренировки, здоровье

leveton.su

Фенилаланин — Википедия

Фенилаланин

({{{картинка}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​3-​фенилпропановая кислота
Сокращения Фен, Phe, F
UUU, UUC
Хим. формула C9H11NO2
Рац. формула C9H11NO2
Молярная масса 165,19 г/моль
Плотность 1,29 г/см³
Температура
 • плавления 283 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,20
9,09
Рег. номер CAS [63-91-2]
PubChem 6140
Рег. номер EINECS 200-568-1
SMILES
InChI
ChEBI 17295 и 58095
ChemSpider 5910
NFPA 704
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах l и d и в виде рацемата (dl). По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой.

l-Фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых структур, является составной частью функциональных центров.

Фенилаланин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, разлагающееся при плавлении.

В вакууме при нагревании сублимирует. Ограниченно растворяется в воде, малорастворим в этаноле.

С азотной кислотой даёт ксантопротеиновую реакцию. При нагревании подвергается декарбоксилированию.

В процессе биосинтеза фенилаланина промежуточными соединениями являются шикимат, хоризмат, префенат. Фенилаланин в природе синтезируется микроорганизмами, грибами и растениями. Более подробно биосинтез фенилаланина рассмотрен в статье шикиматный путь.

Для человека, как и для всех Metazoa, фенилаланин является незаменимой аминокислотой и должен поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи.

В природе известно несколько путей биодеградации фенилаланина. Основными промежуточными продуктами катаболизма фенилаланина и метаболически связанного с ним тирозина у различных организмов выступают фумарат, пируват, сукцинат, ацетоацетат, ацетальдегид и др. У животных и человека фенилаланин и тирозин распадаются до фумарата (превращается в оксалоацетат, являющийся субстратом глюконеогенеза) и ацетоацетата (повышает уровень кетоновых тел в крови), поэтому эти аминокислоты по характеру катаболизма у животных относят к глюко-кетогенным (смешанным) (см. классификацию аминокислот). Основным метаболическим превращением фенилаланина у животных и человека является ферментативное гидроксилирование этой аминокислоты с образованием другой ароматической аминокислоты — тирозина.

Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его недостатка, как правило, не возникает. Дальнейшим катаболическим превращениям подвергается именно тирозин.

Фенилаланин является предшественником циннамата — одного из основных предшественников фенилпропаноидов. Фенилаланин может метаболизироваться в один из биогенных аминов — фенилэтиламин.

При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его метаболитов (фенилпируват, фениллактат, фенилацетат, орто-гидроксифенилацетат, фенилацетилглутамин), избыточное количество которых отрицательно сказывается на развитии нервной системы.

Известно, что некоторые соединения, структурно близкие (аналоги) протеиногенным аминокислотам, способны конкурировать с этими протеиногенными аминокислотами, и включаться вместо них в состав белков в процессе их биосинтеза (хотя, механизмы белкового синтеза способны дискриминировать аналоги в пользу канонических природных аминокислот).[1] Такие аналоги (антагонисты протеиногенных аминокислот), являясь антиметаболитами, в той или иной мере токсичны для клеток. Для фенилаланина хорошо известны следующие аналоги.

  • l-2,5-Дигидрофенилаланин ((S)-2-амино-3-(циклогекса-1,4-диенил)-пропановая кислота, pheH2, H2Phe, DHPA) — производится различными Actinobacteria (например, Streptomyces arenae) и Gammaproteobacteria (например, Photorhabdus luminescens) как токсин, способствующий выживанию в межвидовой конкурентной борьбе, то есть играет роль антибиотика. l-2,5-Дигидрофенилаланин, как и фенилаланин, в природе синтезируется из префената, то есть шикиматным путём[2]. В экспериментах с ауксотрофным по фенилаланину штаммом Escherichia coli ATCC 9723f удавалось добиться замещения в белках 65 % фенилаланина на 2,5-дигидрофенилаланин, без потери жизнеспособности, хотя скорость роста существенно снижалась пропорционально проценту замещения остатков фенилаланина[3]. В клеточных белках саркомы 180 возможно замещение 33 % остатков фенилаланина, что также не летально для клеток.[3] Показано, что l-2,5-дигидрофенилаланин способен индуцировать катепсин-зависимый апоптоз промиелоцитарных лейкозных клеток человека (HL-60)[4].
  • Фторфенилаланины — синтетические аналоги, в которых определённые атомы водорода (обычно один из атомов водорода фенильной группы) замещён атомом фтора. Атом фтора стерически близок атому водорода (имеет чуть больший радиус Ван-дер-Ваальса (1,35 Å против 1,20 Å), хотя в других отношениях эти атомы различаются значительно — отличаясь высокой электроотрицательностью (4,0 против 2,1), фтор придаёт молекуле бо́льшую полярность, гидрофильность и создаёт так называемый фторофильный эффект), поэтому для определённых ауксотрофных по фенилаланину микроорганизмов возможна даже полная замена практически всего фенилаланина на его фторзамещённые аналоги, причём ущерб от такой замены может быть совместим с основными жизненными функциями клетки (рост, деление сильно угнетаются, замедляются, однако полностью не прекращаются)[5].[1] Фторфенилаланины являются одними из самых широко используемых аналогов природных соединений в биохимических и физиологических исследованиях.[1] Из фторфенилаланинов наиболее хорошо известен и наиболее популярен в исследованиях пара-фторфенилаланин (4-фторфенилаланин, 4fF, pFF, PFPA). Включение в белки п-фторфенилаланина вместо фенилаланина может положительно либо отрицательно сказываться на таких их свойствах, как активность, стабильность и термостойкость[6]. Как правило, п-фторфенилаланин оказывает сильное ингибирующее влияние на темпы роста «отравленных» им микроорганизмов (в его присутствии лаг-фаза длится дольше, а экспоненциальный рост сменяется линейным), а не его степень (урожайность клеточных культур при добавлении аналога может даже возрастать).[1] Часто процессы деления подавляются сильнее, чем рост — в этом случае размер клеток с каждым делением возрастает вплоть до возникновения гигантских клеток (в случае дрожжей) или аномально удлинённых палочек (в случае бактерий).[1] Включаясь в структуру флагеллинов, п-фторфенилаланин нарушает структуру и функционирование бактериальных (Salmonella typhimurium) жгутиков (формируются функционально неполноценные «завитые» правозакрученные жгутики вместо нормальных левозакрученных)[7]. В результате мутаций бактерии могут быстро развивать устойчивость к фторфенилаланинам, поэтому фторфенилаланины не могут быть эффективными противобактериальными средствами.[1]
  • Пиридилаланины — 2-азафенилаланин (2aF), 3-азафенилаланин (3aF), 4-азафенилаланин (4aF) — синтетические аналоги, структурное отличие от фенилаланина заключается в «замене» одной из CH-групп бензольного остатка на атом азота (пиридиновое ядро вместо бензольного).
  • Прочие аналоги фенилаланина: β-фенилсерин, β-2-тиенилаланин, β-3-тиенилаланин, β-2-фурилаланин, β-3-фурилаланин, β-(1-циклопентен)-аланин[8].
  • Кроме вышеупомянутых аналогов известны и другие (например, α-азафенилаланин, конформационно-фиксированные аналоги, такие как 1,2,3,4-тетрагидроизохинолин-3-карбоновая кислота [9]), которые фигурируют в различных исследованиях, в том числе и по поиску новых лекарств (биологически активные псевдопептиды и другие).

Фенилаланин в промышленных масштабах получают микробиологическим способом[10]. Возможен также химический синтез (синтез Эрленмейера из бензальдегида, синтез Штрекера из фенилацетальдегида) с последующим разделением рацемической смеси при помощи ферментов[11]. Используют фенилаланин для сбалансирования кормов для животных, как компонент спортивного питания, как пищевая добавка. Значительная часть фенилаланина идёт на производство дипептида аспартама — синтетического сахарозаменителя, активно использующегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.

  1. 1 2 3 4 5 6 Robert E. Marquis. Fluoroamino Acids and Microorganisms (англ.) // Handbuch der experimentellen Pharmakologie : Научный журнал. — 1970. — Vol. 20, no. 2. — P. 166—192. — doi:10.1007/978-3-642-99973-4_5.
  2. Jason M. Crawford, Sarah A. Mahlstedt, Steven J. Malcolmson, Jon Clardy, Christopher T. Walsh. Dihydrophenylalanine: A Prephenate-Derived Photorhabdus luminescens Antibiotic and Intermediate in Dihydrostilbene Biosynthesis (англ.) // Chemistry & Biology : Научный журнал. — 2011. — Vol. 18, no. 9. — P. 1102—1112. — doi:10.1016/j.chembiol.2011.07.009. — PMID 21944749.
  3. 1 2 Martin J. Pine. Incorporation of l-2,5-Dihydrophenylalanine into Cell Proteins of Escherichia coli and Sarcoma 180 (англ.) // Antimicrobial Agents and Chemotherapy : Научный журнал. — 1975. — Vol. 7, no. 5. — P. 601—605. — PMID 1096808.
  4. Kiso T., Usuki Y., Ping X., Fujita K., Taniguchi M. l-2,5-Dihydrophenylalanine, an inducer of cathepsin-dependent apoptosis in human promyelocytic leukemia cells (HL-60) (англ.) // The Journal of Antibiotics (Tokyo) : Научный журнал. — 2001. — Vol. 54, no. 10. — P. 810—817. — doi:10.7164/antibiotics.54.810. — PMID 11776436.
  5. Munier R. L. Substitution totale de la phénylalanine par l’o- ou la m-fluorophénylalanine dans les protéines d’Escherichia coli (фр.) // Comptes rendus hebdomadaires des séances de l’Académie des sciences : Научный журнал. — 1959. — Vol. 248, no 12. — P. 1870—1873. — PMID 13639380.
  6. Peter James Baker and Jin Kim Montclare. Enhanced Refoldability and Thermoactivity of Fluorinated Phosphotriesterase (англ.) // ChemBioChem : Научный журнал. — 2011. — Vol. 12, no. 12. — P. 1845—1848. — doi:10.1002/cbic.201100221. — PMID 21710682.
  7. Iino T. Genetics and chemistry of bacterial flagella (англ.) // Bacteriological Reviews : Научный журнал. — 1969. — Vol. 33, no. 4. — P. 454—475. — PMID 4906131.
  8. M. H. Richmond. The effect of amino acid analogues on growth and protein synthesis in microorganisms (англ.) // Bacteriological Reviews : Научный журнал. — 1962. — Vol. 26, no. 4. — P. 398—420. — PMID 13982167.
  9. Yingjie Zhang, Hao Fang, Wenfang Xu. Applications and Modifications of 1,2,3,4-Tetrahydroisoquinoline-3-Carboxylic Acid (Tic) in Peptides and Peptidomimetics Design and Discovery (англ.) // Current Protein & Peptide Science : Научный журнал. — 2010. — Vol. 11, no. 8. — P. 752—758. — doi:10.2174/138920310794557691. — PMID 21235510.
  10. Johannes Bongaerts, Marco Krämer, Ulrike Müller, Leon Raeven, Marcel Wubbolts. Metabolic Engineering for Microbial Production of Aromatic Amino Acids and Derived Compounds (англ.) // Metabolic Engineering : Научный журнал. — 2001. — Vol. 3, no. 4. — P. 289—300. — doi:10.1006/mben.2001.0196. — PMID 11676565.
  11. K. Arvid J. Wretlind. Resolution of racemic phenylalanine (англ.) // Journal of Biological Chemistry : Научный журнал. — 1950. — Vol. 186, no. 1. — P. 221—224. — PMID 14778824.
  • Химическая энциклопедия / Редкол.: Зефиров Н. С. и др.. — М.: Большая Российская энциклопедия, 1998. — Т. 5 (Три-Ятр). — 783 с. — ISBN 5-85270-310-9.

ru.wikipedia.org

L-Valine Валин - Суточная норма. Недостаток L-Valine Валин

Суточная норма: 1800 — 5000 мг

Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота L-Valine) - это незаменимая алифатическая аминокислота, которая оказывает стимулирующее действие. Эта одна из 20 протеиногенных аминокислот. В организме присутствует в составе белков и в свободном виде. Свое название получила в честь растения валерианы.

Впервые в ходе исследования в 1901 году, немецкий химик Г. Э. Фишер, выделил аминоизовалериановую кислоту валин из казеина.

Валин является исходным веществом при биосинтезе пантотеновой кислоты - Витамина B5 и пенициллина. Валин относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами как мощнейший источник энергии.

Организм человека не способен сам продуцировать эту аминокислоту, поэтому она должна поступать в него через пищу и специальные биологически активные добавки (БАД). Помимо этого необходимо знать, сколько составляет суточная потребность организма в валине.

Суточная потребность организма в валине

Суточная потребность организма в валине для обычного человека составляет 3-4 грамма. В зависимости от возраста, образа жизни, состояния здоровья эта потребность в валине может колебаться от 1.8 до 5 и в отдельных случаях до 7 г. в сутки. Наилучший эффект достигается при использовании валина вместе с лейцином и изолейцином. Вместе с тем он сочетается со всеми аминокислотами протеиновой группы.

Но не стоит забывать о том, что в недостатке или избытке этой незаменимой аминокислоты возникают неприятные последствия, влекущие за собой ущерб здоровью.

Последствия недостатка валина в организме

При недостатке валина в организме ослабляется иммунитет, ухудшается память, нарушается сон, сказывается это и на понижении уровня серотонина, что провоцирует психические расстройства, уныние. При частом напряжении мускулатуры тела, занятии бодибилдингом, недостаток валина приводит к разрушению части сократительных белков. Дефицит этой незаменимой аминокислоты вызывает частые кожные воспалительные заболевания и к ним относят дерматит. Даже небольшое снижение нужного организму количества валина влияет на усвояемость других аминокислот. Более уязвимы перед недостатком данной аминокислоты дети, особенно которые придерживаются диеты в финальной стадии течения пищевой аллергии. Их организм требует правильного питания, как можно меньше нагрузок и проявлений депрессий. Людей придерживающихся диет, с высоким содержанием белка, это также касается. Дело в том, что валин участвует в удалении продуктов обмена белков, в транспортировке азота, полученного с белками, из печени в другие ткани.

Неблагоприятными последствия могут быть и при избытке этой протеиногенной аминокислоты.

Последствия избытка валина в организме

При избытке валина в организме происходит колебание или ухудшение прохождения нервных импульсов, это может проявляться ознобом по всему телу, онемением и покалыванием в конечностях, вплоть до галлюцинаций. Могут возникнуть проблемы с ЖКТ, сгущение крови, помехи в работе печени и почек. Каждому человеку стоит акцентировать свое внимание на этом моменте для того, чтобы вы могли быть вполне здоровыми людьми и получать только пользу от приема валина, без отрицательного воздействия на организм.

Полезные свойства валина

Валин, как и другие аминокислоты, очень важен для жизни организма. Как уже было сказано ранее, валин является мощным источником энергии для мышц, он участвует в их развитии и восстановлении, поэтому его так часто используют в бодибилдинге. Он поддерживает нормальный обмен азота в организме. А также, эта аминокислота способствует правильной работе иммунитета, регенерации тканей после болезней, травм и положительно действует на ЦНС и ВНС.

Валин не дает снизиться уровню серотонина – одного из главных нейромедиаторов, который повышает настроение, и добавляет блеск глазам. Отвечает за многие гормональные процессы, увеличивает выработку гормона роста, щитовидной железы и надпочечников. Понижает чувствительность живого тела к боли, улучшает адаптацию к жаре и холоду. А в борьбе с ожирением, эта аминокислота помогает подавить страстный аппетит.

Валин считается важным элементом в лечении вредных привычек, таких как алкоголизм и курение. Благодаря ему эти слабости постепенно уходят из жизни человека.

Вопреки своим полезным свойствам валин в виде БАД также имеет свои противопоказания и вред.

Противопоказания и вред валина

Прием добавок с валином должен проводиться под медицинским надзором. Самостоятельные действия в этом направлении способны закончиться печальным исходом. Он противопоказан людям с тяжелой печеночной, почечной и сердечной недостаточностью, детям до совершеннолетия, беременным женщинам, а также в период лактации, при гепатите, диабете, нарушении метаболизма аминокислот, индивидуальной непереносимости.

Вред валина может проявиться такими симптомами как чувство тошноты (рвота), учащенное сердцебиение, галлюцинации и озноб.

Для того чтобы не подвергать наш организм опасности, быть красивее, спокойнее и более устойчивым к стрессовым ситуациям, следует знать какие продукты питания включают в себя валин.

Продукты питания богатые валином

Получать валин мы можем из продуктов питания растительного и животного происхождения. К продуктам питания, в которых присутствует наибольшее количество валина, относятся куриные яйца и филе, сыры, коровье молоко, говядина, лосось, кальмары. Также валин встречается в рисе не прошедшем процесс шлифования, кукурузной муке, грецких орешках, фисташках, горохе, красной фасоли, тыквенных семечках и морской капусте.

А также необходимо знать, как влияет процесс приготовления продуктов питания на содержание аминокислот, в том числе валина.

Влияние процесса приготовления продуктов питания на содержание валина

Содержание валина в процессе приготовления продуктов питания изменяется, так же как и в случае с остальными аминокислотами. Так, этой аминокислоты в отварном виде или приготовленном в результате тушения мяса, куриного филе и рыбы больше, чем в сыром, консервированном или жареном. Что же касается куриных яиц, то здесь в жареном виде аминокислоты валин больше, нежели в вареных и сырых яйцах.

foodfor.ru

Валин формула - Справочник химика 21

    Изобразите структурные формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот 1) глицина и лейцина, 2) аланина и валина, 3) аланина и аланина. [c.101]

    Приведите структурные формулы следующих незаменимых аминокислот а) (Ч-)-валина б) (—)-лейцина в) ( + )-изо-лейцина г) ( + )-лизина д) (— )-треонина е) (—)-метионина  [c.213]

    Напишите проекционные формулы энантиомеров аланина, валина, лейцина. [c.45]


    Приведите формулы дипептидов 1) аланил-гли-цина, 2) лейцил-аланина, 3) аланил-лейцнна, 4) лейцил-валина, 5) глутамил-глицина. [c.101]

    Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

    Так, например, была определена структура НЬ S, имеющего большую электрофоретическую подвижность, чем НЬ А, и отличающегося от НЬ А тем, что у него в положении 6 р-цепи глутаминовая мислота заменена валином формула этого гемоглобина а р . В НЬ G (afP ) глутаминовая кислота в положении 7 заменена глицином в НЬ Е глутаминовая кислота в положении 26 — лизином в НЬ Цюрих (а Р ) гистидин в положении 63 — аргинином. Возможны замещения аминокислот и в а-цепи. [c.132]

    Весьма значительные различия в составе обнаружены среди очищенных транспортных рибонуклеиновых кислот из дрожжей [55]. Для нуклеиновых кислот, специфичных к аланину, тирозину и валину, эмпирические формулы являются соответственно [c.408]

    Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f.  [c.39]

    Почти все алкильные группы (К в приведенной общей формуле аминокислоты) в природных аминокислотах имеют меньший порядок старшинства, чем карбоксильная группа, но больший, чем атом водорода. Так как практически все природные аминокислоты хиральны и относительная конфигурация этого хирального центра у них одна и та же, можно предположить, что все они имеют абсолютную конфигурацию 8. Правильность этого предположения подтверждается на примерах структур (4-)-валина, (—)-лейцина и (—)-фенилаланипа, входящих в состав всех белков (см. задачу 41). [c.140]


    Пользуясь формулой (23), нетрудно показать, что трехкратное изменение диаметра зерна по сравнению с оптимальным в сторону уменьшения или увеличения, при постоянном градиенте давления, приведет к увеличению времени анализа для пары аланин—валин соответственно в 2,2 или 3 раза и для пары серин—глутаминовая кислота в обоих случаях в 2,2 раза. [c.157]

    Напишите формулы дипептидов а) аланил-гли-цина, б) лейцил-аланина, в) аланил-лейцина, г) лей-цил-валина, д) глутамил-глицина. [c.95]

    Из четырех различных аминокислот можно составить 24 тет))апептида, в каждом из которых одна аминокислота встречается только раз. а) Напишите сокращ,енные формулы для всех 24 тетрапептидов, в состав которых входят аланин, серин, глицин и валин. б) Укажите N- и С-концевые аминокислоты в каждом тетрапептиде. Отметьте молекулы, в которых порядковый номер валина будет 2. в) Напишите структурные формулы соедпнеш1И, в которых под номером 2 стоит глпцип. [c.400]

    Сравнение частот включения этих двух аминокислот относительно фенилаланина с ожидаемыми частотами встречаемости триплетов У А, УАг и Аз относительно фенилаланинового кодона Уд в случайной последовательности УА показывает, что кодоны тирозина и изолейцина, вероятнее всего, отвечают эмпирической формуле УаА. В-третьих, аналогичный анализ результатов по включению аминокислот под влиянием поли-] Ц и поли-УГ позволил Ниренбергу заключить, что кодонами серина и пролина соответственно являются УаЦ и УЦ, (хотя в опытах с поли-Ц было показано, что пролин кодируется также Цд)" кодонами валина и цистеина — У2Г и что триптофан и глицин кодируются кодонами УГз. Особый интерес представляют данные] по включению лейцина, так как включение лейцина стимулируется как поли-УЦ, так и поли-УГ. Это означает, что лейцин кодируется по крайней мере двумя различными кодонами — УаЦ и У Г. [c.437]

    Приведите структурные формулы кислот а) аминоуксусной (глицина) б) а-аминопропионовой (аланина) в) 2-амино-3-метилбутановой (валина) г) 2-амино-4-метилпентановой (лейцина) д) 2-амино-З-фенилпропановой (фенилаланина) е) 2-амино-3-гйдроксипроиановой (серина) ж) 2-амино-З-меркаитоироиановвй (цистеина). [c.213]

    При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

    Таким образом, пенициллины относятся к производным пенама. Биогенетически они происходят из дипептида цистинил-валина, в котором аминогруппа цистина может быть ацилирована различными аминокислотами, главным образом, а-аминоадипиновой. Существует множество пенициллинов, отличающихся друг от друга природой радикала R в формуле 6.44. В практике одно время наибольшее распространение получили бензилпени- [c.438]

    На величину Z в качестве меры, определяющей расстояние между полосами двух веществ, и ее расчет не влияет различие между фзшкциями (3) и (5а). Обозначим Z как параметр разделения, а / (2) как степень перекрывания полос. Зная Ут, испр и используя формулу (8), можно с помощью / Z) с хорошим приближением предсказать разделительную способность лотка с ге камерами для данной смеси А -Ь В. Заметим, что величина Z при данной разнице ЛГд — тем больше, чем меньше и отношение фаз д. В табл. 6 показана зависимость параметра разделения Z [расчет по формуле (8)] от р, а также зависимость между величиной Z и степенью перекрывания фракций / (2) (% В во фракции А и % А во фракции В) на примере разделения лейцина и валина. 

www.chem21.info

Изолейцин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 24 сентября 2018; проверки требуют 2 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 24 сентября 2018; проверки требуют 2 правки.
Изолейцин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка2}}})
Сокращения Иле, Ile, I
AUU,AUC,AUA
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3
Рац. формула C6H13NO2
Молярная масса 131,17 г/моль
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 9,758[1]
Рег. номер CAS 73-32-5
PubChem 6306
Рег. номер EINECS 200-798-2
SMILES
InChI
ChEBI 17191
ChemSpider 6067
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Изолейцин (сокращённо Ile или I; 2-амино-3-метилпентановая кислота)[2] — это алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидоз.

Кодоны изолейцина AUU, AUC и AUA.

Обладая углеводородной боковой цепью, изолейцин относится к числу гидрофобных аминокислот. Характерной особенностью боковой цепи изолейцина является её хиральность (второй такой аминокислотой является треонин). Для изолейцина возможно четыре стереоизомера, включая два возможных диастереоизомера L-изолейцина. В природе, однако, изолейцин присутствует лишь в одной энантиомерной форме — (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Как и другие незаменимые аминокислоты, изолейцин не синтезируется в организмах животных, и должен поступать извне, обычно в составе белков. В растениях и микроорганизмах изолейцин синтезируется посредством нескольких стадий, начиная от пировиноградной кислоты и α-кетобутирата; процесс катализируется рядом ферментов[3].

Изолейцин может быть синтезирован по многостадийной схеме, начиная с 2-бромбутана и диэтилмалоната. О получении изолейцина синтетическим путём впервые было сообщено в 1905.[4]

ru.wikipedia.org

Список тривиальных названий карбоновых кислот — Википедия

Тривиальное название Название по ИЮПАК Структурная или
рациональная формула
Название солей и сложных эфиров Регистрационный
номер по СAS
Абиетиновая кислота (4aR)-1,2,3,4,4ar,4bt,5,6,10,10at-декагидро-7-изопропил-1c,4-диметил-фенантренкарбоновая кислота
Абрин (2S)-3-(1H-индол-3-ил)-2-(метиламино)пропановая кислота
Абсцизовая кислота (2Z,4E)-5-[(1S)-1-гидрокси-2,6,6-триметил-4-оксоциклогекс-2-ен-1-ил]-3-метилпента-2,4-диеновая кислота
Агарициновая кислота 2-гидрокси-1,2,3-нонадекантрикарбоновая кислота CH3(CH2)15CH(COOH)C(OH)(COOH)CH2COOH
Адипиновая кислота гександиовая кислота HOOC(СH2)4COOH адипинаты
Азароновая кислота 2,4,5-триметоксибензойная кислота
Азелаиновая кислота нонандиовая кислота HOOC(СH2)7COOH азелаинаты
Аконитовая кислота пропен-1,2,3-трикарбоновая кислота HOOCCH2C(COOH)=CHCOOH
Аконовая кислота 2,5-дигидро-5-оксо-3-фуранкарбоновая кислота ChemSpider: 14482627
Акриловая кислота пропеновая кислота H2C=CHCOOH акрилаты
α-Аланин 2-аминопропановая кислота CH3CH(NH2)COOH
Алейритовая кислота 9,10,16-тригидроксигексадекановая кислота HO(CH2)6CH(OH)CH(OH)(CH2)7COOH
Аллантоиновая кислота диуреидоуксусная кислота
Аллиинruen 2-амино-3-проп-2-енилсульфонилпропановая кислота
Аллокоричная кислота цис-3-фенилпропеновая кислота С6Н5СН=СНСООН
Аллоксановая кислота 4-гидрокси-2,5-диоксо-4-имидазолидинкарбоновая кислота
Аллосантеновая кислота 1-цис-2-диметилциклопентан-1-цис-3-дикарбоновая кислота C9H14O4
D-Аллослизевая кислота (2R,3R,4S,5S)-2,3,4,5-тетрагидроксибутандиовая кислота HOOCCH(OH)CH(OH)CH(OH)CH(OH)COOH
Аллофановая кислота карбоксиломочевина NH2СОNHCOOH[1] аллофанаты
Ангеликовая кислотаruen транс-2-метил-2-бутеновая кислота СН3СН=С(СН3)СООН
Ангидроэкгонин (см. экгонидин)
п-Анисовая кислота 4-метоксибензойная кислота
Антраниловая кислота 2-аминобензойная кислота
1-Антройная кислота 1-антраценкарбоновая кислота
2-Антройная кислота 2-антраценкарбоновая кислота
9-Антройная кислота 9-антраценкарбоновая кислота
Апокамфорная кислота 2,2-диметил-1,3-циклопентандикарбоновая кислота
Апофенхокамфорная кислота цис-4,4-диметилциклопентан-1,3-дикарбоновая кислота
Арахидоновая кислота цис-5,8,11,14-эйкозатетраеновая кислота CH3(CH2)3(CH2CH=CH)4(CH2)3COOH
Арахиновая кислота эйкозановая кислота C19H39COOH арахаты
Аргинин 2-амино-5-гуанидинопентановая кислота
Арекаидин 1,2,5,6-тетрагидро-1-метилпиридин-3-карбоновая кислота
Аристолоховая кислотаruen 3,4-метилендиокси-8-метокси-10-нитрофенантрен-1-карбоновая кислота
Аспарагин 4-амид-2-аминобутандиовая кислота HOOCCH(NH2)CH2CONH2
Аспарагиновая кислота 2-аминобутандиовая кислота HOOCCH2CH(NH2)COOH аспарагинаты
Атролактиновая кислота 2-гидрокси-2-фенилпропановая кислота CH3C(C6H5)(OH)COOH
Атроповая кислота 2-фенилпропеновая кислота CH2=C(C6H5)COOH
Ацетилендикарбоновая кислота бутиндиовая кислота HOOCC≡CCOOH
Ацетоуксусная кислота 3-оксобутановая кислота CH3COCH2COOH
Ацетуровая кислота N-ацетиламиноуксусная кислота CH3CONHCH2COOH
Баикиаин 1,2,3,6-тетрагидропиридин-2-карбоновая кислота
Бегеновая кислота докозановая кислота C21H43COOH бегенаты
Бегенолевая кислота 13-доказиновая кислота CH3(CH2)7C≡C(CH2)11COOH
Бензиловая кислотаruen гидроксидифенилуксусная кислота (C6H5)2C(OH)COOH
Бензойная кислота бензойная кислота бензоаты
Бербероновая кислота пиридин-2,4,5-трикарбоновая кислота ChemSpider: 9075159
Бетулиновая кислота
Билиановая кислота 7,12-диоксо-3,4-секо-5β-холан-3,4,24-триовая кислота
Биотин 5-(7-оксо-3-тиа-6,8-диазабицикло[3.3.0]октил-2)пентановая кислота
Брассидиновая кислота транс-13-докозеновая кислота CH3(СH2)7CH=CH(СH2)11COOH
Брассиловая кислота тридекандиовая кислота HOOC(СH2)11COOH
Валериановая кислота пентановая кислота C4H9COOH валераты
Валин 2-амино-3-метилбутановая кислота (CH3)2CHCH(NH2)COOH
Вальпроевая кислота 2-пропилпентановая кислота CH3CH2CH2CH(COOH)CH2CH2CH3 вальпроаты
Ванилилминдальная кислота 2-гидрокси-2-(4-гидрокси-3-метоксифенил)уксусная кислота
Ванилиновая кислота 4-гидрокси-3-метоксибензойная кислота
Вацценовая кислотаruen 11-октадеценовая кислота CH3(CH2)5CH=CH(CH2)9COOH
Вератровая кислота 3,4-диметоксибензойная кислота
Верноловая кислотаruen цис-12,13-эпокси-9-октадеценовая кислота
Винная кислота 2,3-дигидроксибутандиовая кислота НООССН(ОН)СН(ОН)СООН тартраты
Виноградная кислота[2] DL-винная кислота
Гадолеиновая кислота цис-9-эйкозеновая кислота CH3(CH2)9CH=CH(CH2)7COOH
Галактаровая кислота (см. слизевая кислота)
D-Галактуроновая кислота (2S,3R,4S,5R)-2,3,4,5-тетрагидро-6-оксогексановая кислота
Галловая кислота 3,4,5-тригидроксибензойная кислота галлаты
Геддовая кислота тетратриаконтановая кислота CH3(CH2)32COOH
Гематиновая кислота 2,5-дигидро-2,5-диоксо-4-метил-1H-пиррол-3-пропановая кислота
Гемеллитиловая кислота 2,3-диметилбензойная кислота
Гемимеллитовая кислота 1,2,3-бензолтрикарбоновая кислота
Гемипиновая кислота 3,4-диметокси-1,2-бензолдикарбоновая кислота
Гентизиновая кислота 2,5-дигидроксибензойная кислота
Героновая кислота 2,2-диметил-6-оксогептановая кислота CH3C(=O)CH2CH2CH2CH(CH3)2COOH
Гесперетиновая кислота (2E)-3-(3-гидрокси-4-метоксифенил)-2-пропеновая кислота
Гетероауксин 1H-индол-3-уксусная кислота
Гидантоиновая кислота уреидоуксусная кислота H2NCONHCH2COOH
Гиднокарповая кислота 11-(2-циклопентенил)ундекановая кислота
Гидракриловая кислотаruen 3-гидроксипропановая кислота HOCH2CH2COOH
Гидратроповая кислота 2-фенилпропановая кислота C6H5CH(CH3)COOH
Гидрокоричная кислотаruen 3-фенилпропановая кислота C6H5(CH2)2COOH
Гиппуровая кислота N-бензоиламиноуксусная кислота C6H5CONHCH2COOH
Гистидин 2-амино-3-(4-имидазолил)пропановая кислота
Гликолевая кислота гидроксиуксусная кислота HOCH2COOH
Гликохолевая кислота гликохолаты
Глиоксиловая кислота оксоуксусная кислота HCOCOOH
Глицериновая кислота 2,3-дигидроксипропановая кислота HOCH2CH(OH)COOH
Глицин аминоуксусная кислота H2NCH2COOH
Глицирризиновая кислота 20β-карбокси-11-оксо-30-норолеан-12-ен-3β-ил-2-О-β-D-глюкопирануронозил-альфа-D-глюкопиранозидуроновая кислота

ru.wikipedia.org

Пролин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Пролин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
L-​пирролидин-​2-​
карбоновая
кислота
Сокращения Про, Pro, P
CCU,CCC,CCA,CCG
Хим. формула C5H9NO2
Рац. формула C5H9NO2
Молярная масса 115,13 г/моль
Плотность 1,35—1,38 г/см³
Температура
 • плавления 221 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 1,99
10,60
Рег. номер CAS [147-85-3]
PubChem 614
Рег. номер EINECS 205—702-2
SMILES
InChI
RTECS TW3584000
ChEBI 26271
ChemSpider 594
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой)[1]. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.

L-пролин — одна из двадцати протеиногенных аминокислот. Считается, что пролин входит в состав белков всех организмов. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе белков атом азота в молекуле пролина не связан с атомом водорода, таким образом, пептидная группировка X-Pro не может быть донором водорода при формировании водородной связи. Обладая конформационно жёсткой структурой, пролин сильно изгибает пептидную цепь. Участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа.

В чистом виде пролин впервые получил в 1900 г. немецкий химик-органик Рихард Вильштеттер получивший эту аминокислоту при изучении н-метилпролина. Через год другой немецкий химик — Франц Фишер опубликовал схему синтеза пролина из фталимида пропилмалонового эфира и он же дал название веществу от слова «пирролидин», ядро которого входит в молекулу пролина[2][3].

Представляет собой бесцветные, легко растворимые в воде кристаллы, плавящиеся при температуре около 220 °C. Также хорошо растворим в этаноле, хуже — в ацетоне и бензоле, нерастворим в диэтиловом эфире.

В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты.

Пролин, как и гидроксипролин, в отличие от других аминокислот, не образует с нингидрином пурпура Руэмана, а дает жёлтое окрашивание.

В составе коллагена пролин при участии аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки молекулы пролина и гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

Рацемическая смесь L- и D-пролина может быть получена из диэтилового эфира малоновой кислоты и акрилонитрила[4]:

  1. Кухта В. К., Олецкий З. И., Таганович А. Д. Биологическая химия: учебник / под ред. А. Д. Тагановича — Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. — 8 с.
  2. ↑ Proline (неопр.). Архивировано 27 ноября 2015 года.
  3. ↑ Proline (неопр.). American Heritage Dictionary of the English Language, 4th edition. Дата обращения 6 декабря 2015. Архивировано 15 сентября 2015 года.
  4. Vogel Practical Organic Chemistry 5th edition

ru.wikipedia.org

Лейцин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 13 июня 2017; проверки требуют 18 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 13 июня 2017; проверки требуют 18 правок.
Лейцин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
Сокращения Лей, Leu, L
UUA,UUG;CUU,CUC,CUA,CUG
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2
Рац. формула C6H13NO2
Молярная масса 131,18 г/моль
Рег. номер CAS 61-90-5
PubChem 6106
Рег. номер EINECS 200-522-0
SMILES
InChI
ChEBI 15603
ChemSpider 5880
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Лейцин (сокр. Leu или L; 2-амино-4-метилпентановая кислота; от греч. leukos — «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2. Имеет в своей структуре один хиральный центр и может существовать в виде D- или L-оптических изомера, а также в виде рацемата (смеси равных количеств D- и L-изомера). В живых организмах встречается в виде L-изомера. При повышении уровня эстрона в организме способствует его уменьшению.

Бесцветный порошок с температурой плавления 293°C (чистый D- или L-изомеры) и 332°C (D,L рацемат). Ограниченно растворим в воде, плохо в этаноле, хорошо в растворах щелочей и кислот, не растворим в диэтиловом эфире. pKa(COOH)=2.36, pKa(NH3+)=9.6. Изоэлектрическая точка pI=6.04. Удельное вращение [α]D L-лейцина в воде при 25°С составляет -14.4

Впервые выделен из мышечного волокна и шерсти в 1820 году А. Браконно. Впервые синтезирован взаимодействием 2-бром-4-метилпентановой кислоты с аммиаком в 1904 году Э.Фишером.

Незаменимая аминокислота, то есть она в организме человека, как и в организмах животных, не синтезируется. Лейцин синтезируется растениями и микроорганизмами из пировиноградной кислоты. Его кодоны: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG. Лейцин входит в состав природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. В среднем суточная потребность организма в лейцине для здорового человека составляет 4-6 грамм. Входит в состав многих БАД. L-лейцин - пищевая добавка E641 классифицируется как усилитель вкуса.

ru.wikipedia.org


Смотрите также

Календарь мероприятий

Уважаемые родители и ребята, ждем вас на занятия со 2го сентября по расписанию. Расписание занятий Понедельник Среда Пятница Дети с 8-13 лет 16.50 - 18.15 16.50 - 18.15 16.50 -...
Итоги турнира: 1е место - Кравченков Сергей (Алтай), 2е место - Спешков Станислав(СПБ), 3е место - Набугорнов Николай (Алтай). Победители были награждены...

Новости

Поздравляем наших участников соревнования по кикбоксингу "Открытый кубок ГБОУ ДОД ДЮСШ Выборжанин"! Юрий Кривец и Давид Горнасталев - 1 место,...